text:
# Шмидтбергер, Альфред
А́льфред Шми́дтбергер (нем. Alfred Schmidtberger; 21 января 1930) — австрийский гребец-байдарочник, выступал за сборную Австрии на всём протяжении 1950-х годов. Участник двух летних Олимпийских игр, дважды бронзовый призёр чемпионатов мира, победитель многих регат национального и международного значения.

## Биография
Альфред Шмидтбергер родился 21 января 1930 года. Увлёкшись греблей на байдарках и каноэ, проходил подготовку в городе Линце в местном спортивном клубе EKRV Donau Linz.
Первого серьёзного успеха на взрослом международном уровне добился в 1950 году, когда попал в основной состав австрийской национальной сборной и побывал на чемпионате мира в Копенгагене, откуда привёз награду бронзового достоинства, выигранную в зачёте четырёхместных байдарок на дистанции 10000 метров — при этом его партнёрами были Отто Лакнер, Вальтер Пиман и Альфред Краммер. Благодаря череде удачных выступлений удостоился права защищать честь страны на летних Олимпийских играх 1952 года в Хельсинки — выступал в зачёте одиночных байдарок на десяти тысячах метрах, среди двадцати байдарочников пришёл к финишу девятым.
После хельсинкской Олимпиады Шмидтбергер остался в основном составе гребной команды Австрии и продолжил принимать участие в крупнейших международных регатах. Так, в 1954 году он выступил на мировом первенстве во французском Маконе и стал здесь бронзовым призёром в программе эстафеты одиночных байдарок 4 × 500 метров совместно с Максимилианом Раубом, Хербертом Видерманом и Херманом Зальцнером. Будучи одним из лидеров австрийской национальной сборной, благополучно прошёл квалификацию на Олимпийские игры 1956 года в Мельбурне — стартовал на сей раз в двойках на десяти километрах вместе с напарником Херманом Зальцнером, но занял предпоследнее одиннадцатое место. Вскоре по окончании этих соревнований принял решение завершить карьеру профессионального спортсмена, уступив место в сборной молодым австрийским гребцам.

title: Шмидтбергер, Альфред

wikitext:
{{Спортсмен
 |имя                 = Альфред Шмидтбергер
 |изображение         =
 |ширина              =
 |описание изображения    =
 |пол                 =
 |полное имя          =
 |оригинал имени      =
 |прозвища            =
 |гражданство         = {{AUT}}
 |специализация       = [[байдарка]], спринт
 |клуб                = EKRV Donau Linz
 |дата рождения       = 21.1.1930
 |место рождения      =
 |дата смерти         =
 |место смерти        =
 |года карьеры        =
 |рабочая сторона     =
 |тренер              =
 |рост                =
 |вес                 =
 |медали              =
{{турнир|[[Чемпионат мира по гребле на байдарках и каноэ|Чемпионаты мира]]}}
{{медаль|Бронза|[[Чемпионат мира по гребле на байдарках и каноэ 1950|Копенгаген 1950]]|К-4 10000 м}}
{{медаль|Бронза|[[Чемпионат мира по гребле на байдарках и каноэ 1954|Макон 1954]]|К-1 4×500 м}}
}}
'''А́льфред Шми́дтбергер''' ({{lang-de|Alfred Schmidtberger}}; [[21 января]] [[1930]]) — австрийский [[Гребля на байдарках и каноэ|гребец-байдарочник]], выступал за сборную Австрии на всём протяжении 1950-х годов. Участник двух летних Олимпийских игр, дважды бронзовый призёр чемпионатов мира, победитель многих регат национального и международного значения.

== Биография ==
Альфред Шмидтбергер родился 21 января 1930 года. Увлёкшись греблей на байдарках и каноэ, проходил подготовку в городе [[Линц]]е в местном спортивном клубе EKRV Donau Linz.

Первого серьёзного успеха на взрослом международном уровне добился в 1950 году, когда попал в основной состав австрийской национальной сборной и побывал на чемпионате мира в Копенгагене, откуда привёз награду бронзового достоинства, выигранную в зачёте четырёхместных байдарок на дистанции 10000 метров — при этом его партнёрами были [[Отто Лакнер]], [[Вальтер Пиман]] и [[Альфред Краммер]]. Благодаря череде удачных выступлений удостоился права защищать честь страны на [[Летние Олимпийские игры 1952|летних Олимпийских играх 1952 года в Хельсинки]] — выступал в зачёте одиночных байдарок на десяти тысячах метрах, среди двадцати байдарочников пришёл к финишу девятым.

После хельсинкской Олимпиады Шмидтбергер остался в основном составе гребной команды Австрии и продолжил принимать участие в крупнейших международных регатах. Так, в 1954 году он выступил на мировом первенстве во французском Маконе и стал здесь бронзовым призёром в программе эстафеты одиночных байдарок 4 × 500 метров совместно с [[Рауб, Максимилиан|Максимилианом Раубом]], [[Видерман, Херберт|Хербертом Видерманом]] и [[Зальцнер, Херман|Херманом Зальцнером]]. Будучи одним из лидеров австрийской национальной сборной, благополучно прошёл квалификацию на [[Летние Олимпийские игры 1956|Олимпийские игры 1956 года в Мельбурне]] — стартовал на сей раз в двойках на десяти километрах вместе с напарником Херманом Зальцнером, но занял предпоследнее одиннадцатое место. Вскоре по окончании этих соревнований принял решение завершить карьеру профессионального спортсмена, уступив место в сборной молодым австрийским гребцам.

== Литература ==
* Volker Kluge: ''Olympische Sommerspiele Die Chronik II'' Berlin 1998 ISBN 3-328-00740-7

== Примечания ==
{{примечания}}

== Ссылки ==
* {{SportsReference|sc/alfred-schmidtberger-1|NAME=Альфред Шмидтбергер}}
* [http://www.canoeresults.eu/medals?year=&name=Schmidtberger Альфред Шмидтбергер] — медали на крупнейших международных соревнованиях
* [https://web.archive.org/web/20100105013709/http://www.canoeicf.com/site/canoeint/if/downloads/result/Pages%201-41%20from%20Medal%20Winners%20ICF%20updated%202007-2.pdf?MenuID=Results%2F1107%2F0%2CMedal_winners_since_1936%2F1510%2F0 Списки чемпионов и призёров по гребле на байдарках и каноэ (1936—2007)] {{ref-en}}

{{Внешние ссылки}}

[[Категория:Гребцы на байдарках и каноэ Австрии]]
[[Категория:Гребцы на байдарках и каноэ на летних Олимпийских играх 1952 года]]
[[Категория:Гребцы на байдарках и каноэ на летних Олимпийских играх 1956 года]]

title: Личная информация

Пол: мужской

Страна: Австрия

Специализация: байдарка, спринт

Клуб: EKRV Donau Linz

Дата рождения: 21 января 1930

Бронза:
Копенгаген 1950 · К-4 10000 м
Макон 1954 · К-1 4×500 м


text:
# MQ Водолея
MQ Водолея (лат. MQ Aquarii) — одиночная переменная звезда в созвездии Водолея на расстоянии (вычисленном из значения параллакса) приблизительно 4352 световых лет (около 1334 парсеков) от Солнца. Видимая звёздная величина звезды — от +12,7m до +12m.

## Характеристики
MQ Водолея — красная пульсирующая полуправильная переменная звезда типа SRB (SRB) спектрального класса M6/7. Эффективная температура — около 3286 К.

wikiname: ruwiki

title: MQ Водолея

in_language: ru

wikitext:
{{Звезда}}
'''MQ Водолея''' ({{lang-la|MQ Aquarii}}) — одиночная [[переменная звезда]] в созвездии [[Водолей (созвездие)|Водолея]] на расстоянии (вычисленном из значения [[Годичный звёздный параллакс|параллакса]]) приблизительно 4352 [[Световой год|световых лет]] (около 1334 [[парсек]]ов) от [[Солнце|Солнца]]. [[Видимая звёздная величина]] звезды — от +12,7m до +12m<ref name=gcvs>[http://webviz.u-strasbg.fr/viz-bin/VizieR-S?V*%20MQ%20Aqr MQ Aqr] {{Wayback|url=http://webviz.u-strasbg.fr/viz-bin/VizieR-S?V*%20MQ%20Aqr |date=20201023024651 }}, database entry, Combined General Catalog of Variable Stars (GCVS5.1, 2017 Ed.), N. N. Samus, O. V. Durlevich, et al., [[Centre de Données astronomiques de Strasbourg|CDS]] ID [http://cdsarc.u-strasbg.fr/viz-bin/Cat?II/250 II/250] {{Wayback|url=http://cdsarc.u-strasbg.fr/viz-bin/Cat?II/250 |date=20120806065722 }} Accessed online 2020-10-21.</ref>.

== Характеристики ==
'''MQ Водолея''' — красная пульсирующая [[полуправильная переменная звезда]] типа SRB (SRB)<ref name=gcvs/> [[Спектральный класс|спектрального класса]] M6/7{{source-ref|Q66649450}}. [[Эффективная температура]] — около 3286 [[Кельвин|К]]{{source-ref|Q51905050}}.

== Примечания ==
{{примечания}}

{{Звёзды созвездия Водолея}}

title: Наблюдательные данные · (Эпоха J2000.0)

Созвездие: Водолей

title: Астрометрия

Астрометрия: Собственное движение

title: Спектральные характеристики

Переменность: SRB полуправильная

title: Информация в базах данных

SIMBAD: V* MQ Aqr


text:
# Вперёд, товарищи!
«Вперед, товарищи!» (кит. 前进，达瓦里希; пиньинь: Qiánjìn, dáwǎlǐxī') — китайский короткометражный мультфильм 2013 года, дипломная работа Ван Илинь, студентки Пекинской киноакадемии. Мультфильм, посвященный распаду Советского Союза с точки зрения маленькой девочки, вызвал бурный отклик у зрителей после выхода в Интернет.

## Сюжет
События мультфильма разворачиваются в конце 1980-х — начале 1990-х годов в СССР. Главный герой — маленькая девочка, которая живёт в ветхом доме вместе с различными животными и любит играть со строительными блоками. Она дружит с котом по имени Товарищ Владимир, курицей по имени Товарищ Феликс и уткой по имени Товарищ Берия. Её мать — школьная учительница «нашей социалистической родины».
Однажды девочка наказывает Берию за «преступления против социализма и народа», который украл один из её игрушечных кубиков, и даёт Феликсу охранять записку с приказом «для последней и решающей битвы». Тем временем мать девочки рано возвращается с работы, и девочка удивляется. По радио передача информирует народ о антиконституционном государственном перевороте. Взрослые становятся очень грустными, однако девочка не может понять почему. Её животные умирают один за другим, её книги мать выставляет на продажу, а Берию продают в ресторан. В конце концов ей говорят, что семья переезжает в многоэтажку; девочка боится, что американцы разбомбят их старый дом.
Мать девочки выбрасывает её кубики, вместо чего даёт ей новые американские куклы и другие западные игрушки, заявляя, что эти игрушки «не хуже, чем у других». Когда по телевизору показывают историческую речь Михаила Горбачева, официально прекращающую существование Советского Союза, она слышит, как её мать обсуждает американскую косметику с другими взрослыми. Девочка приходит к выводу: «Мама предала нас, они все предали нас». Убегая ночью из дома, девочка бежит туда, где находится её старый дом, но её ослепляет ядерный взрыв, после чего она видит умерших животных, в том числе Феликса, одетых в форму советской армии. Когда она проливает слезу и отдает честь, Феликс передаёт ей записку с приказом, которую она разворачивает и читает: «Вперед, товарищи!».

## Ответы и обзоры
Мультфильм получил неоднозначные комментарии среди пользователей сети. Около 60 % зрителей на китайском сайте Douban дали фильму оценку 4 звезды и выше (из 5 звезд), а около 15 % зрителей дали ему оценку 1 звезда (самый низкий балл).
В китайском Интернете горячо обсуждали образы и символику, которые в значительной степени считаются отражением распада Советского Союза и падения социализма. Многие из тех, кто хвалит мультфильм, интерпретируют сюжет как аллегорию независимости Китая от советской политики и формирования собственного социалистического пути развития. Короткометражный фильм часто критикуют за лицемерие, приукрашивание советской политики и действительности. После того, как мультфильм был загружен на YouTube и российские видеохостинги, он также вызвал бурные обсуждения среди российских пользователей сети, многие из них сожалели о распаде Советского Союза и отказе от социалистических идей. Вскоре после того, как «Вперед, товарищи!» был загружен на YouTube, возможность комментирования видео была отключена.

title: Вперёд, товарищи!

wikitext:
{{Мультфильм
| название     = Вперёд, товарищи!
| оригинал названия = 前进，达瓦里希
| изображение  = Forward, comrades.jpg
| жанр         = [[драма (жанр)|драма]]
| режиссёр     = Ван Илинь
| продюсер     = Сунь Лицзюнь
| сценарист    = Ван Илинь
| язык         = [[русский язык|русский]], [[китайский]], [[английский]]
| страна       = {{CHN}}
| длительность = 8 минут 21 секунда
| дата выхода  = 2013
}}
«'''Вперед, товарищи!'''» ([[Китайский язык|кит]]. 前进，达瓦里希; [[пиньинь]]: ''Qiánjìn, dáwǎlǐxī')'' — [[Китай|китайский]] короткометражный мультфильм [[2013 год в кино|2013 года]], дипломная работа [[Ван Илинь]], студентки [[Пекинская киноакадемия|Пекинской киноакадемии]]. Мультфильм, посвященный [[Распад СССР|распаду Советского Союза]] с точки зрения маленькой девочки, вызвал бурный отклик у зрителей после выхода в [[Интернет]].

== Сюжет ==
События мультфильма разворачиваются в конце 1980-х — начале 1990-х годов в [[Союз Советских Социалистических Республик|СССР]]. Главный герой — маленькая девочка, которая живёт в ветхом доме вместе с различными животными и любит играть со строительными блоками. Она дружит с котом по имени Товарищ Владимир, курицей по имени Товарищ Феликс и уткой по имени Товарищ Берия. Её мать — школьная учительница «нашей социалистической родины».

Однажды девочка наказывает Берию за «преступления против социализма и народа», который украл один из её игрушечных кубиков, и даёт Феликсу охранять записку с приказом «для последней и решающей битвы». Тем временем мать девочки рано возвращается с работы, и девочка удивляется. По радио передача информирует народ о антиконституционном государственном перевороте. Взрослые становятся очень грустными, однако девочка не может понять почему. Её животные умирают один за другим, её книги мать выставляет на продажу, а Берию продают в ресторан. В конце концов ей говорят, что семья переезжает в многоэтажку; девочка боится, что [[Соединённые Штаты Америки|американцы]] разбомбят их старый дом.

Мать девочки выбрасывает её кубики, вместо чего даёт ей новые американские куклы и другие западные игрушки, заявляя, что эти игрушки «не хуже, чем у других». Когда по телевизору показывают историческую речь [[Горбачёв, Михаил Сергеевич|Михаила Горбачева]], официально прекращающую существование Советского Союза, она слышит, как её мать обсуждает американскую косметику с другими взрослыми. Девочка приходит к выводу: «Мама предала нас, они все предали нас». Убегая ночью из дома, девочка бежит туда, где находится её старый дом, но её ослепляет ядерный взрыв, после чего она видит умерших животных, в том числе Феликса, одетых в форму советской армии. Когда она проливает слезу и отдает честь, Феликс передаёт ей записку с приказом, которую она разворачивает и читает: «Вперед, товарищи!».

== Ответы и обзоры ==
Мультфильм получил неоднозначные комментарии среди пользователей сети. Около 60 % зрителей на китайском сайте Douban дали фильму оценку 4 звезды и выше (из 5 звезд), а около 15 % зрителей дали ему оценку 1 звезда (самый низкий балл).

В китайском Интернете горячо обсуждали образы и символику, которые в значительной степени считаются отражением распада Советского Союза и падения социализма. Многие из тех, кто хвалит мультфильм, интерпретируют сюжет как аллегорию независимости Китая от советской политики и формирования собственного социалистического пути развития. Короткометражный фильм часто критикуют за лицемерие, приукрашивание советской политики и действительности<ref name="《前进，达瓦里希》被指矫情造作的政治卖萌秀">{{cite web |url = http://cul.sohu.com/20130701/n380310001.shtml |title = 《前进，达瓦里希》被指矫情造作的政治卖萌秀 |date = 2013-07-01 |access-date = 2022-05-22 |archive-date = 2013-07-07 |archive-url = https://web.archive.org/web/20130707121039/http://cul.sohu.com/20130701/n380310001.shtml |url-status = live|lang = zh}}</ref>. После того, как мультфильм был загружен на YouTube и российские видеохостинги, он также вызвал бурные обсуждения среди российских пользователей сети, многие из них сожалели о распаде Советского Союза и отказе от социалистических идей. Вскоре после того, как «Вперед, товарищи!» был загружен на YouTube, возможность комментирования видео была отключена.

== Примечания ==
{{примечания}}

== Ссылки ==
* [https://www.bilibili.com/video/av53277302/ Мультфильм на китайском и русском языке]

{{ВС}}
{{изолированная статья|date=2022-04-22}}
{{rq|
{{плохой перевод|дата=2022-05-24}}
{{стиль статьи|дата=2022-05-24}}
}}

[[Категория:Мультфильмы Китая]]
[[Категория:Мультфильмы 2013 года]]
[[Категория:Короткометражные мультфильмы]]
[[Категория:Мультфильмы на английском языке]]
[[Категория:Мультфильмы на русском языке]]
[[Категория:Мультфильмы Китая 2013 года]]

title: Вперёд, товарищи!

Жанр: драма

Режиссёр: Ван Илинь

Автор сценария: Ван Илинь

Страна: Китай

Языки: русский, китайский, английский

title: Производство

Продюсер: Сунь Лицзюнь

Длительность: 8 минут 21 секунда

title: Выпуск

title: Ссылки


text:
# Бета-окисление
Бе́та-окисле́ние (β-окисление), также цикл Кноопа — Линена, — метаболический процесс деградации жирных кислот. Своё название процесс получил по 2-му углеродному атому (С-3 или β-положение) от карбоксильной группы (-СООН) жирной кислоты, который подвергается окислению и последовательному отделению от молекулы. Продуктами каждого цикла β-окисления являются ФАДH2, НАДH и ацетил-КоА. Реакции β-окисления и последующего окисления ацетил-КоА в цикле Кребса служат одним из основных источников энергии для синтеза АТФ по механизму окислительного фосфорилирования.
В эукариотических клетках β-окисление происходит исключительно в аэробных условиях в матриксе митохондрий или пероксисомах, у растений этот процесс осуществляется в глиоксисомах.
Процесс β-окисления представляет собой специфический путь деградации жирных кислот. Он является одним из главных источников энергии, служащей для синтеза АТФ.
Все реакции многостадийного окисления ускоряются специфическими ферментами. β-Окисление высших жирных кислот является универсальным биохимическим процессом, протекающим во всех живых организмах. У млекопитающих этот процесс происходит во многих тканях, в первую очередь в печени, почках и сердце. Ненасыщенные высшие жирные кислоты (олеиновая, линолевая, линоленовая и др.) предварительно восстанавливаются до предельных кислот.
Помимо β-окисления, которое является основным процессом деградации жирных кислот у животных и человека, существуют ещё α-окисление и ω-окисление. α-Окисление встречается как у растений, так и у животных, однако, весь процесс происходит в пероксисомах. ω-Окисление менее распространено среди животных (позвоночные), встречается главным образом у растений. Процесс ω-окисления происходит в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР).

## История
β-Окисление было открыто в 1904 году немецким химиком Францем Кноопом (Franz Knoop) в опытах с кормлением собак различными жирными кислотами, в которых один атом водорода на концевом атоме ω-С углерода метильной группы -CH3 был замещён на фенильный радикал -С6H5.
Францем Кноопом было выдвинуто предположение, что окисление молекулы жирной кислоты в тканях организма происходит в β-положении. В результате от молекулы жирной кислоты последовательно отщепляются двууглеродные фрагменты со стороны карбоксильной группы.
Жирные кислоты, входящие в состав естественных жиров животных и растений, имеют чётное число углеродных атомов. Любая такая кислота, от которой отщепляется по паре углеродных атомов, в конце концов проходит через стадию масляной кислоты. После очередного β-окисления масляная кислота становится ацетоуксусной. Последняя затем гидролизуется до двух молекул уксусной кислоты. Однако в то время механизмы окисления жирных кислот, происходящие при β-С атоме были ещё неизвестны. В 1948—1949 гг. Кеннеди и Ленинджер установили, что процесс окисления жирных кислот происходит в митохондриях. Ф. Линен с сотрудниками (1954—1958 гг.) описал основные ферментативные процессы окисления жирных кислот.
Теория β-окисления жирных кислот, предложенная Ф. Кноопом, в значительной мере послужила основой современных представлений о механизме окисления жирных кислот.

## Метаболические процессы
β-Окисление представляет собой последовательность процессов:
- Активацию жирных кислот, происходящую в цитоплазме клетки с образованием ацил-КоА
- Транспортировку ацил-КоА через двойную мембрану митохондрии посредством карнитина (трансмембранный перенос)
- Внутримитохондриальное β-окисление (происходит в матриксе)[7].

### Активация жирных кислот
Жирные кислоты, которые образовались в клетке путём гидролиза триацилглицеридов или поступившие в неё из крови должны быть активированы, так как сами по себе они являются метаболическими инертными веществами, и вследствие этого не могут быть подвержены биохимическим реакциям, включая и окисление. Процесс их активирования происходит в цитоплазме при участии АТФ, кофермента A (HS-СoA) и ионов Mg2+. Реакция катализируется ферментом ацил-КоА-синтетазой жирных кислот с длинной цепью (Long-chain-fatty-acid—СоА ligase, КФ 6.2.1.3), процесс является эндергоническим, то есть протекает за счёт использования энергии гидролиза молекулы АТФ:
{\displaystyle {\mathsf {R-COOH+ATP+CoA-SH{\xrightarrow[{}]{Mg^{2+}}}R-COS-CoA+AMP+H_{4}P_{2}O_{7}}}.}
ацил-КоА-синтетазы находятся как в цитоплазме, так и в матриксе митохондрий. Эти ферменты отличаются по специфичности к жирным кислотам с различной длиной углеводородной цепи. Жирные кислоты с короткой и средней длиной цепи (от 4 до 12 атомов углерода) могут проникать в матрикс митохондрий путём диффузии. Активация этих жирных кислот происходит в матриксе митохондрий.
Жирные кислоты с длинной цепью, которые преобладают в организме человека (от 12 до 20 атомов углерода), активируются ацил-КоА-синтетазами, расположенными на внешней стороне внешней мембраны митохондрий.
Выделившийся в ходе реакции пирофосфат гидролизуется ферментом пирофосфатазой (КФ 3.6.1.1):
{\displaystyle {\mathsf {H_{4}P_{2}O_{7}+H_{2}O\rightarrow 2H_{3}PO_{4}}}.}
При этом происходит сдвиг равновесия реакции в сторону образования ацил-КоА.
Поскольку процесс активации жирных кислот происходит в цитоплазме, то далее необходим транспорт ацил-КоА через мембрану внутрь митохондрии.

### Транспортировка жирных кислот через митохондриальную мембрану
Транспортировка жирных кислот с длинной цепью через плотную митохондриальную мембрану осуществляется посредством карнитина. В наружной мембране митохондрий находится фермент карнитинацилтрансфераза I (карнитин-пальмитоилтрансфераза I, CPT1, КФ 2.3.1.21), катализирующий реакцию с образованием ацилкарнитина (ацильная группа переносится с атома серы КоА на гидроксильную группу карнитина с образованием ацилкарнитина (карнитин-СOR)), который диффундирует через наружную митохондриальную мембрану:
R-CO~SКоА + карнитин ↔ карнитин-COR + КоА-SH
Образовавшийся ацилкарнитин проходит через межмембранное пространство к наружной стороне внутренней мембраны и транспортируется с помощью фермента карнитин-ацилкарнитин-транслоказы (CACT).
После прохождения ацилкарнитина (карнитин-СOR) через мембрану митохондрии происходит обратная реакция — расщепление ацилкарнитина при участии КоА-SH и фермента митохондриальной карнитинацил-КоА-трансферазы или карнитинацилтрансферазы II (карнитин-пальмитоилтрансфераза II, CPT2, КФ 2.3.1.21):
КоА-SH + карнитин-COR ↔ R-CO~SКоА + карнитин
Таким образом, ацил-КоА становится доступным для ферментов β-окисления. Свободный карнитин возвращается на цитоплазматическую сторону внутренней мембраны митохондрии той же транслоказой.
После этого ацил-КоА включается в реакции β-окисления.
Процесс трансмембранного переноса жирных кислот может ингибироваться малонил-КоА.

### Внутримитохондриальное окисление жирных кислот
В матриксе митохондрии происходит окисление жирных кислот в цикле Кнооппа — Линена. В нём участвуют четыре фермента, которые последовательно действуют на ацил-КоА. Конечным метаболитом данного цикла является ацетил-КоА. Сам процесс состоит из четырёх реакций.
| Наименование реакции                                                                                | Схема реакции | Фермент                                       | образовавшийся продукт |
| ---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- | ------------- | --------------------------------------------- | ---------------------- |
| Дегидрирование активированной жирной кислоты (ацил-КоА). β-Окисление начинается с дегидрирования ацил-КоА ФАД-зависимой ацил-КоА дегидрогеназой жирных кислот с длинной цепью (LCAD) с образованием двойной связи между α- и β-атомами углерода (С-2 и С-3) в продукте реакции — еноил-КоА. Восстановленный в этой реакции кофермент ФАДH2 передаёт атомы водорода в ЭТЦ на кофермент Q. В результате синтезируются 1,5 молекулы ATФ (современные данные). |               | ацил-КоА-дегидрогеназа (КФ 1.3.99.3)          | Транс-Δ2-еноил-КоА     |
| Реакция гидратации. Ненасыщенный ацил-КоА (еноил-КоА) при участии фермента еноил-КоА-гидратазы присоединяет молекулу воды. В результате образуется β-гидроксиацил-КоА. Реакция обратима и стереоспецифична, образовавшийся продукт имеет L-форму.                                                                                |               | Еноил-СоА-гидратаза (КФ 4.2.1.17)             | L-β-гидроксиацил-КоА   |
| НАД+ — зависимое окисление или вторая реакция дегидрирования. Образовавшийся L-β-гидроксиацил-КоА затем окисляется. Реакция катализируется НАД+-зависимой дегидрогеназой.                                                                                |               | L-β-гидроксиацетилдегидрогеназа (КФ 1.1.1.35) | L-β-кетоацил-КоА       |
| Тиолазная реакция. В этой реакции β-кетоацил-КоА взаимодействует с коферментом А. В результате происходит расщепление β-кетоацил-КоА и образуется укороченный на два углеродных атома ацил-КоА и двууглеродный фрагмент в виде ацетил-КоА. Данная реакция катализируется ацетил-КоА-ацилтрансферазой (или β-кетотиолазой).                                                                                |               | β-Кетотиолаза (КФ 2.3.1.9)                    | Ацил-КоА и ацетил-КоА  |

Образовавшийся ацетил-КоА подвергается окислению в цикле Кребса, а ацил-КоА, укоротившийся на два углеродных атома, снова многократно проходит весь путь β-окисления вплоть до образования бутирил-КоА (4-углеродное соединение), который в свою очередь окисляется до 2 молекул ацетил-КоА. ФАДH2 и НАДH·H поступают прямо в дыхательную цепь.
Для полной деградации длинноцепочечной жирной кислоты цикл должен многократно повторяться, так, например, для стеарил-СоА (С17Н35СО~SКоА) необходимы восемь циклов.

## Особенности окисления жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов
В результате окисления жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов образуются не только ацетил-КоА, ФАДH2 и НАДH, но и одна молекула пропионил-КоА (C2H5-CO~SКоА).
Пропионил-КоА превращается в сукцинил-КоА последовательно.
Карбоксилирование пропионил-КоА осуществляется под действием пропионил-КоA-карбоксилазы (КФ 6.4.1.3) (коферментом этого фермента служит биотин (витамин B7) — переносчик карбоксигрупп; реакция требует также АТФ). Реакция стереоспецифична. Продуктом реакции является S-изомер метилмалонил-КоА, который катализируется метилмалонил-КоА-рацемазой (КФ 5.1.99.1) в R-изомер.
Образовавшийся R-изомер метилмалонил-КоА под действием фермента метилмалонил-КоА-мутазы (КФ 5.4.99.2) (кофермент которой дезоксиаденозилцианокобаламин является производным витамина B12) превращается в сукцинил-КоА, который далее вступает в цикл Кребса.

## Окисление ненасыщенных жирных кислот
Ненасыщенные жирные кислоты (НЖК) составляют почти половину от общего количества жирных кислот в организме человека. Особенности β-окисления таких кислот определяются положением и числом двойных связей. Двойные связи (-C=C-) природных ненасыщенных жирных кислот (олеиновой, линолевой и т. д.) имеют цис-конфигурацию, а в КоА-эфирах ненасыщенных кислот, являющихся промежуточными продуктами при β-окислении насыщенных жирных кислот, двойные связи имеют транс-конфигурацию. β-Окисление этих кислот идёт обычным путём до тех пор, пока двойная связь не окажется между третьим и четвёртым атомами углерода. Затем фермент еноил-КоА-изомераза (КФ 5.3.3.8) перемещает двойную связь из положения Δ3-4 в положение Δ2-3 и изменяет цис-конформацию двойной связи на транс-, которая требуется для β-окисления. Далее процесс протекает также, как и для насыщенных кислот.
При окислении жирных кислот, имеющих две (-С=C-C-C=C-) и более ненасыщенные связи, требуется ещё один дополнительный фермент β-гидроксиацил-КоА-эпимераза (КФ 5.1.2.3).
Скорость окисления ненасыщенных жирных кислот много выше, чем насыщенных, что обусловлено наличием двойных связей. Например, если взять за эталон скорость окисления насыщенной стеариновой кислоты, то скорость окисления олеиновой в 11, линолевой в 114, линоленовой в 170, а арахидоновой почти в 200 раз выше, чем стеариновой.

## Энергетический баланс процесса
В результате переноса электронов по ЭТЦ от ФАДH2 и НАДH синтезируется по 4 молекулы АТФ (1,5 от ФАДH2, и 2,5 от НАДH). В случае окисления пальмитиновой кислоты проходит 7 циклов β-окисления (16/2-1 = 7), что ведёт к образованию 4×7 = 28 молекул АТФ. В процессе β-окисления пальмитиновой кислоты образуется 8 молекул ацетил-КоА, каждая из которых при полном сгорании в цикле трикарбоновых кислот даёт 10 молекул АТФ, а 8 молекул дадут 10×8 = 80 молекул АТФ.
Таким образом, всего при полном окислении пальмитиновой кислоты образуется 28+80 = 108 молекул АТФ. Однако с учётом одной молекулы АТФ, которая гидролизуется до АМФ, то есть тратятся 2 макроэргические связи или две АТФ, в самом начале на процесс активирования (образования пальмитоил-СоА), общий энергетический выход при полном окислении одной молекулы пальмитиновой кислоты в условиях животного организма составит 108-2=106 молекул.
Суммарное уравнение окисления пальмитиновой кислоты выглядит следующим образом:
{\displaystyle {\mathsf {C_{15}H_{31}CO-SCoA+7FAD^{+}+7NAD^{+}+7H_{2}O+7HS-CoA\rightarrow 8CH_{3}CO-SCoA+7FADH_{2}+7NADH}}}
Формула для расчёта общего количества АТФ, которые генерируются в результате процесса β-окисления жирных кислот с чётным числом углеродных атомов:
{\displaystyle {\left[({\frac {n}{2}}\cdot 10)+(({\frac {n}{2}}-1)\cdot 4)-2\right]}}
где n — количество атомов углерода в молекуле жирной кислоты; 10 и 4 — соответственно, количество молекул АТФ, синтезируемых при окислении 1 моль ацетил-КоА в цикле Кребса и в одном цикле бета-окисления жирной кислоты (1,5 АТФ от ФАДН2 и 2,5 АТФ от НАДН); -2 — количество АТФ, затраченные на активацию жирной кислоты.
Формула для расчёта общего количества АТФ, которые генерируются в результате процесса β-окисления жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов:
{\displaystyle {\left[({\frac {n-3}{2}}\cdot 10)+(({\frac {n}{2}}-1,5)\cdot 4)+25-3\right]}}
где n — количество атомов углерода в молекуле жирной кислоты; 25 — количество АТФ, которое синтезируется при окислении образовавшейся 1 молекулы сукцинил-КоА в цикле Кребса до оксалоацетата С4 (5  моль) и его последующего полного окисления в ЦТК (2×10 = 20 моль); -3 — количество АТФ, затраченные на активацию жирной кислоты (2 моль), а также на синтез метилмалонил-КоА (1 моль). Рассчитаем количество синтезируемых молекул АТФ при окислении 1 моль нонадекановой кислоты (С19). Воспользуемся формулой: (19-3/2 × 10) + (19/2-1,5 × 4) + 25 - 3 = 134 моль АТФ.
Энергетический расчёт β-окисления для некоторых жирных кислот представлен в виде таблицы.
| Жирная кислота                    | Кол-во молекул АТФ генерируемых на 1 молекулу жирной кислоты | Кол-во затраченных молекул АТФ | Общий энергетический выход молекул АТФ |
| --------------------------------- | ------------------------------------------------------------ | ------------------------------ | -------------------------------------- |
| Каприловая кислота C7H15COOH      | 44                                                           | 2                              | 44-2=42                                |
| Лауриновая кислота С11Н23COOH     | 80                                                           | 2                              | 80-2=78                                |
| Миристиновая кислота С13Н27СООН   | 94                                                           | 2                              | 94-2=92                                |
| Пентадециловая кислота С14Н29СООН | 101                                                          | 2                              | 101-2=99                               |
| Пальмитиновая кислота С15Н31СООН  | 108                                                          | 2                              | 108-2=106                              |
| Маргариновая кислота С16Н33СООН   | 115                                                          | 2                              | 115-2=113                              |
| Стеариновая кислота С17Н35СООН    | 122                                                          | 2                              | 122-2=120                              |
| Арахиновая кислота С19Н39СООН     | 136                                                          | 2                              | 136-2=134                              |

Во многих тканях окисление жирных кислот — важный источник энергии. Это ткани с высокой активностью ферментов цикла Кребса и цепи переноса электронов — клетки красных скелетных мышц, сердечная мышца (миокард), почки. Например, эритроциты, в которых отсутствуют митохондрии, не могут окислять жирные кислоты. В то же время жирные кислоты не могут служить источником энергии для мозга и других нервных тканей, так как они не проходят через гематоэнцефалический барьер, вследствие их гидрофобных свойств. Скорость обмена жирных кислот в нервных тканях на порядок ниже чем, например, в скелетных мышцах. Поэтому в таких ситуациях, особенно при длительном голодании, печень перерабатывает около 50 % поступающих в неё жирных кислот в другие источники энергии — кетоновые тела, которые может утилизировать нервная ткань.

## Внемитохондриальное окисление жирных кислот
Помимо β-окисления жирных кислот, происходящего в митохондриях существует и внемитохондриальное окисление. Жирные кислоты, имеющие бо́льшую длину цепи (от С20), не могут быть окислены в митохондриях из-за наличия плотной двойной мембраны, которая воспрепятствует процессу переноса их через межмембранное пространство. Поэтому окисление длиноцепочечных жирных кислот (С20-С22 и более) происходит в пероксисомах . В пероксисомах процесс β-окисления жирных кислот протекает в модифицированном виде. Продуктами окисления в данном случае являются ацетил-КоА, октаноил-КоА и пероксид водорода Н2О2. Ацетил-КоА образуется на стадии, катализируемой ФАД-зависимой дегидрогеназой. Ферменты пероксисом не атакуют жирные кислоты с короткими цепями, и процесс β-окисления останавливается при образовании октаноил-КоА.
Данный процесс не сопряжён с окислительным фосфорилированием и генерацией АТФ и поэтому октаноил-КоА и ацетил-КоА переходят с КоА на карнитин и направляются в митохондрии, где окисляются с образованием АТФ.
Активация пероксисомального β-окисления происходит при избыточном содержании в потребляемой пищи жирных кислот начиная с С20, а также при приёме гиполипидемических лекарственных препаратов.

## Регуляция
Скорость регуляции процесса β-окисления включает несколько факторов:
- Соотношений АТФ/АМФ и НАДH/НАД+, так же, как и скорость реакций ЭТЦ и общего пути катаболизма;
- состояния голодания или сытости (то есть соотношения инсулин — глюкагон);
- активности регуляторного фермента карнитин-пальмитоилтрансферазы I (CPTI);
- доступности субстрата — жирных кислот;
- потребности клетки в энергии;
- доступности кислорода[2].

Скорость β-окисления зависит также от активности фермента карнитин-пальмитоилтрансферазы I (CPTI). В печени этот фермент ингибируется малонил-КоА, веществом, образующимся при биосинтезе жирных кислот.
В мышцах карнитин-пальмитоилтрансфераза I (CPTI) также ингибируется малонил-КоА. Хотя мышечная ткань не синтезирует жирные кислоты, в ней имеется изофермент ацетил-КоА-карбоксилазы, синтезирующий малонил-КоА для регуляции β-окисления. Данный изофермент фосфорилируется протеинкиназой А, которая активируется в клетках под действием адреналина, и АМФ-зависимой протеинкиназой и таким образом происходит его ингибирование; концентрация малонил-КоА снижается. Вследствие этого, при физической работе, когда в клетке появляется АМФ, под действием адреналина активируется β-окисление, однако, его скорость зависит ещё и от доступности кислорода. Поэтому β-окисление становится источником энергии для мышц только через 10-20 минут после начала физической нагрузки (так называемые аэробные нагрузки), когда приток кислорода к тканям увеличивается.

## Нарушения процесса

### Дефекты карнитиновой транспортной системы
Дефекты карнитиновой транспортной системы проявляются в ферментопатиях и дефицитных состояний карнитина в организме человека.
Дефицитные состояния карнитина
Наиболее распространены дефицитные состояния, связанные с потерей карнитина во время некоторых состояний организма:
- Ацидурия; больные, страдающие органической ацидурией, теряют большое количество карнитина, который выделяется из организма в форме конъюгатов с органическими кислотами;
- при проведении длительного гемодиализа;
- при длительном лечении больных сахарным диабетом препаратами сульфонилмочевины, которые являются ингибиторами фермента карнитин-пальмитоилтрансферазы I (CPTI);
- низкая активность ферментов, катализирующих синтез карнитина;
- врожденные дефекты фермента карнитин-пальмитоилтрансферазы I (CPTI), отвечающего за транспортировку ацилированного карнитина (карнитин-СOR) через мембрану митохондрии[2].

Признаками и симптомами недостатка карнитина являются приступы гипогликемии, возникающие из-за снижения глюконеогенеза в результате нарушения процесса β-окисления жирных кислот, уменьшение образования кетоновых тел, сопровождающееся повышением содержания свободных жирных кислот (СЖК) в плазме крови, мышечная слабость (миастения), а также накопление липидов.

### Ферментопатии
При дефекте гена карнитин-пальмитоилтрансферазы I — СРТ1 (гораздо реже гена СРТ2) развивается печёночная форма недостаточности фермента, которая приводит к гипогликемии и понижению содержания кетоновых тел в плазме крови. Дефект гена карнитин-пальмитоилтрансферазы II СРТ2 вызывает у взрослых миопатии (периодические мышечные боли, мышечная слабость, подёргивания, миоглобинурия), у новорождённых — фатальную печёночную форму (гипераммониемия, увеличенная активность сывороточных трансаминаз, гепатомегалия, некетотическая гипогликемия, кома). Для недостаточности карнитин-пальмитоилтрансферазы II также характерна кардиомегалия.
Генетические нарушения ацил-КоА-дегидрогеназ жирных кислот средней цепи
В митохондриях имеется 3 вида ацил-КоА-дегидрогеназ, окисляющих жирные кислоты с длинной, средней или короткой цепью радикала. Жирные кислоты по мере укорочения радикала в процессе β-окисления могут последовательно окисляться этими ферментами. Генетический дефект дегидрогеназы жирных кислот со средней длиной радикала (КФ 1.3.8.7) — MCADD (сокр. от Мedium-chain acyl-СоА dehydrogenase deficiency) наиболее распространён по сравнению с другими наследственными заболеваниями — 1:15 000. Частота дефектного гена ACADM, кодирующего ацил-КоА-дегидрогеназы жирных кислот со средней длиной цепи, среди европейской популяции — 1:40. Это аутосомно-рецессивное заболевание, возникающее в результате замены нуклеотида Т (тимин) на А (аденин) в 985-й позиции гена. Проявляется в накоплении жирных кислот средней цепи (особенно каприловой) и их производных в крови и вторичным дефицитом карнитина. Характерными симптомами являются приступы рвоты, летаргическое состояние, сильнейшая некетотическая гипогликемия, вызванная обильной утилизацией глюкозы (особенно опасна для новорожденных), может развиться кома и возможен летальный исход. Большую опасность болезнь представляет у детей, так как среди них наблюдается самая большая летальность (до 60 %).
Генетические нарушения ацил-КоА-дегидрогеназ жирных кислот с очень длинной углеродной цепью
Аутосомно-рецессивное тяжёлое генетическое заболевание встречается с частотой 1:3000-1:50000 у новорожденных стран Европы и США. Обусловлено мутацией гена ACADVL, который кодирует ацил-КоА-дегидрогеназу жирных кислот с очень длинной углеродной цепью — VLCAD (сокр. от Very long chain acyl-СоА dehydrogenase, КФ 1.3.8.9). Данный фермент участвует в митохондриальном β-окислении жирных кислот, углеродная цепь которых содержит 14—20 атомов. Болезнь характеризуется накоплением жирных кислот (С14-С20) в организме. Негативные проявления выражаются в поражениях тканей головного мозга (энцефалопатии), сердца (кардиомиопатии), печени (жировая инфильтрация). Симптомы схожи с MCADD. Существуют несколько форм дефицита ацил-КоА-дегидрогеназы жирных кислот с очень длинной углеродной цепью:
- системная;
- печёночная;
- миопатическая.

Системная форма встречается часто у новорожденных или детей раннего возраста и имеет самую высокую летальность (до 30 %). Наиболее тяжёлая и опасная форма заболевания.
Печёночная форма также часто обладает ранней манифестацией (развитием клинических проявлений), однако, имеет менее тяжёлое течении и летальность. Характеризуется приступами гипокетотической гипогликемии.
Миопатическая форма наблюдаются у детей школьного возраста и взрослых. Её основные проявления: непереносимость физической нагрузки (миастения), боли в мышцах (миалгии, рабдомиалгии), рабдомиолиз, изменение цвета мочи вследствие миоглобинурии.

### Дикарбоновая ацидурия
Дикарбоновая ацидурия заболевание, связанное с повышенной экскрецией С6-С10-дикарбоновых кислот и возникающей на этом фоне гипогликемии, однако, не связанная с повышением содержания кетоновых тел. Причиной данного заболевания является MCADD. При этом нарушается β-окисление и усиливается ω-окисление длинноцепочечных жирных кислот, которые укорачиваются до среднецепочечных дикарбоновых кислот, выводимых из организма.

### Синдром Целлвегера
Синдром Целлвегера (Зеллвегера) или цереброгепаторенальный синдром, редкое наследственное заболевание описано американским педиатром Гансом Целлвегером (англ. H.U. Zellweger), которое проявляется в отсутствии пероксисом во всех тканях организма. Вследствие этого в организме, особенно в мозгу накапливаются полиеновые кислоты (С26—С38), представляющие собой длиноцепочечные жирные кислоты. Примерная заболеваемость нарушениями биогенеза пероксисом спектра синдрома Целлвегера составляет 1:50 000 новорождённых в США и 1:500 000 новорождённых в Японии. Для синдрома характерны: пренатальная задержка роста; мышечная гипотония; затруднение сосания; арефлексия; долихоцефалия; высокий лоб; круглое плоское лицо; одутловатые веки; гипертелоризм; монголоидный разрез глаз; катаракта; пигментная ретинопатия или дисплазия зрительного нерва; колобома радужки; низко расположенные ушные раковины; микрогнатия; расщелина неба; латеральное или медиальное искривление пальцев; поражение печени (гепатомегалия (увеличение объёма печени), дисгинезия внутрипеченочных протоков, цирроз печени); поликистоз почек; нередко — тяжёлые, несовместимые с жизнью аномалии лёгких и пороки сердца; задержка психомоторного развития; судороги; стойкая желтуха. При патоморфологическом исследовании выявляют задержку миелинизации нейронов; накопление липидов в астроцитах; в печени, почках и мозге уменьшено содержание плазмогенов; в клетках печени и других тканях организма снижено количество пероксисом, большинство пероксисомных ферментов неактивны. В крови повышена активность трансаминаз и отмечается стойкая гипербилирубинемия. Нарушения биогенеза пероксисом обусловлены мутациями в одном из 12 генов PEX, кодирующих пероксины. Мутации в этих генах ведут к аномалиям биогенеза пероксисом. Все варианты синдрома Целлвегера наследуются по аутосомно-рецессивному типу.

### Ямайская рвотная болезнь
Специфическая болезнь, характеризуется сильнейшей интоксикацией, сопровождающаяся рвотой, гиповолемическим шоком, конвульсиями, гипогликемией, в тяжёлой форме может наступить кома и смертельный исход. Вызывается при употреблении:
- незрелых либо сырых плодов аки, или блигии вкусной (Blighia sapida), в состав которых входит производное α-аминопропановой кислоты, токсин — гипоглицин.
- незрелых плодов личи (Litchi chinensis), в которых также содержится гипоглицин, открытие было сделано в 2017 году в результате массовых отравлений с летальным исходом детей в Индии, которые употребляли незрелые плоды личи натощак.

В результате метаболизма гипоглицин превращается в метиленциклопропанацетил-КоА (мцпа-КоА), который инактивирует ацил-КоА-дегидрогеназу, вследствие чего ингибируется процесс β-окисления.   Помимо этого мцпа-КоА способен блокировать ферменты глюконеогенеза. В присутствии гипоглицина происходит накопление главным образом бутирил-КоА, который гидролизуется до свободной масляной кислоты (бутирата). Масляная кислота в избытке попадает в кровь, косвенно вызывая гипогликемию.

title: Бета-окисление

wikitext:
'''Бе́та-окисле́ние''' (''β-окисление''), также '''цикл Кноопа — Линена''', — метаболический процесс {{нп5|Деградация жирных кислот|деградации жирных кислот|en|Fatty acid degradation}}<ref name="A" />. Своё название процесс получил по 2-му углеродному атому (С-3 или β-положение) от [[Карбоксильная группа|карбоксильной группы]] (-СООН) [[Жирные кислоты|жирной кислоты]], который подвергается [[окисление|окислению]] и последовательному отделению от молекулы. Продуктами каждого цикла β-окисления являются [[ФАД]]H2, [[НАДH]] и [[ацетил-КоА]]. Реакции β-окисления и последующего окисления ацетил-КоА в [[Цикл Кребса|цикле Кребса]] служат одним из основных источников энергии для синтеза [[Аденозинтрифосфат|АТФ]] по механизму [[Окислительное фосфорилирование|окислительного фосфорилирования]]<ref name="D" /><ref name="E">{{книга|автор=Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф.|заглавие=Биологическая химия|место=М.|издательство=Медицина|год=1998|страниц=704|isbn=5-225-02709-1}}</ref>.

В эукариотических клетках β-окисление происходит исключительно в аэробных условиях в [[Митохондриальный матрикс|матриксе митохондрий]] или [[пероксисома]]х, у растений этот процесс осуществляется в [[глиоксисома]]х.

Процесс β-окисления представляет собой специфический путь деградации жирных кислот. Он является одним из главных источников энергии, служащей для синтеза [[Аденозинтрифосфат|АТФ]]<ref name="D" />.

Все реакции многостадийного окисления ускоряются специфическими ферментами. β-Окисление высших жирных кислот является универсальным биохимическим процессом, протекающим во всех живых организмах. У млекопитающих этот процесс происходит во многих тканях, в первую очередь в [[Печень|печени]], [[Почка (анатомия)|почках]] и [[Сердце человека|сердце]]. Ненасыщенные высшие жирные кислоты (олеиновая, линолевая, линоленовая и др.) предварительно восстанавливаются до предельных кислот.

Помимо β-окисления, которое является основным процессом деградации жирных кислот у животных и человека, существуют ещё α-окисление и ω-окисление. [[α-Окисление]] встречается как у [[Растения|растений]], так и у животных, однако, весь процесс происходит в [[пероксисома]]х{{sfn|Metzler|2003|p=943}}. [[Омега-окисление|ω-Окисление]] менее распространено среди животных ([[позвоночные]]), встречается главным образом у [[Растения|растений]]{{sfn|Metzler|2003|p=943}}. Процесс ω-окисления происходит в [[Эндоплазматический ретикулум|эндоплазматическом ретикулуме]] (ЭР).

== История ==
β-Окисление было открыто в 1904 году немецким химиком {{нп5|Франц Кнооп|Францем Кноопом|de|Franz Knoop}} (''Franz Knoop'') в опытах с кормлением собак различными жирными кислотами, в которых один атом водорода на концевом атоме ω-С углерода метильной группы -CH3 был замещён на фенильный радикал -С6H5<ref name="A" /><ref name="E" />.

Францем Кноопом было выдвинуто предположение, что окисление молекулы жирной кислоты в тканях организма происходит в β-положении. В результате от молекулы жирной кислоты последовательно отщепляются двууглеродные фрагменты со стороны карбоксильной группы<ref name="E" />.

[[Жирные кислоты]], входящие в состав естественных жиров животных и растений, имеют чётное число углеродных атомов. Любая такая кислота, от которой отщепляется по паре углеродных атомов, в конце концов проходит через стадию [[Масляная кислота|масляной кислоты]]. После очередного β-окисления масляная кислота становится [[Ацетоуксусная кислота|ацетоуксусной]]. Последняя затем гидролизуется до двух молекул уксусной кислоты<ref name="E" />. Однако в то время механизмы окисления жирных кислот, происходящие при β-С атоме были ещё неизвестны<ref>{{статья |заглавие=Der Abbau aromatischer Fettsäuren im Tierkörper |издание=Beitr Chem Physiol Pathol |том=6 |страницы=150—162 |access-date=2015-03-02 |язык=und |автор=Knoop, Franz |год=1904}}</ref><ref>{{cite pmid|20195903}}</ref>. В 1948—1949 гг. Кеннеди и [[Ленинджер]] установили, что процесс окисления жирных кислот происходит в [[митохондрия]]х. [[Линен, Феодор Феликс Конрад|Ф. Линен]] с сотрудниками (1954—1958 гг.) описал основные ферментативные процессы окисления жирных кислот<ref name="A" />.

Теория β-окисления жирных кислот, предложенная Ф. Кноопом, в значительной мере послужила основой современных представлений о механизме окисления жирных кислот<ref name="A" /><ref name="E" />.

== Метаболические процессы ==
β-Окисление представляет собой последовательность процессов:
* Активацию жирных кислот, происходящую в цитоплазме клетки с образованием ацил-КоА
* Транспортировку ацил-КоА через двойную мембрану митохондрии посредством карнитина (трансмембранный перенос)
* Внутримитохондриальное β-окисление (происходит в [[Митохондриальный матрикс|матриксе]])<ref name=":0">{{книга |заглавие=Fundamentals of Biochemistry Life at the Molecular Level |издательство=[[John Wiley & Sons|John Wiley & Sons, Inc.]] |год=2013 |isbn=1118129180 |место=New York City |страницы=582—584 |язык=en |автор=Voet, Donald; Voet, Judith; Pratt, Charlotte}}</ref>.

=== Активация жирных кислот ===
Жирные кислоты, которые образовались в клетке путём гидролиза триацилглицеридов или поступившие в неё из крови должны быть активированы, так как сами по себе они являются метаболическими инертными веществами, и вследствие этого не могут быть подвержены биохимическим реакциям, включая и окисление. Процесс их активирования происходит в [[цитоплазма|цитоплазме]] при участии [[Аденозинтрифосфат|АТФ]], [[Кофермент A|кофермента A]] (HS-СoA) и ионов Mg2+. Реакция катализируется ферментом ацил-КоА-синтетазой жирных кислот с длинной цепью (''Long-chain-fatty-acid—СоА ligase'', [[КФ]] [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=6.2.1.3 6.2.1.3]), процесс является [[Эндергонические реакции|эндергоническим]], то есть протекает за счёт использования энергии [[гидролиз]]а молекулы [[АТФ]]:

:: <math>\mathsf{R-COOH + ATP + CoA-SH \xrightarrow []{Mg^{2+}} R-COS-CoA + AMP + H_4P_2O_7}.</math>

ацил-КоА-синтетазы находятся как в [[Цитоплазма|цитоплазме]], так и в матриксе митохондрий. Эти ферменты отличаются по специфичности к жирным кислотам с различной длиной углеводородной цепи. Жирные кислоты с короткой и средней длиной цепи (от 4 до 12 атомов углерода) могут проникать в матрикс митохондрий путём [[Диффузия|диффузии]]. Активация этих жирных кислот происходит в матриксе митохондрий<ref name="D">{{книга|автор=Е.С. Северин|заглавие=Биохимия|место=М|издательство=ГЭОТАР-МЕД|год=2004|страниц=779|isbn=5-9231-0254-4}}</ref>.

Жирные кислоты с длинной цепью, которые преобладают в организме человека (от 12 до 20 атомов углерода), активируются ацил-КоА-синтетазами, расположенными на внешней стороне внешней мембраны митохондрий.

Выделившийся в ходе реакции [[Пирофосфорная кислота|пирофосфат]] гидролизуется ферментом пирофосфатазой ([[КФ]] [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=3.6.1.1 3.6.1.1]):

:: <math>\mathsf{H_4P_2O_7 + H_2O \rightarrow 2H_3PO_4}.</math>

При этом происходит сдвиг равновесия реакции в сторону образования ацил-КоА<ref name="D" />.

Поскольку процесс активации жирных кислот происходит в цитоплазме, то далее необходим транспорт ацил-КоА через мембрану внутрь митохондрии.

=== Транспортировка жирных кислот через митохондриальную мембрану ===
{{main|Карнитиновая транспортная система}}

[[Файл:Carnitine carrier system.svg|thumb|300 px|Карнитиновая транспортная система. На схеме представлена структура и механизм переноса жирных кислот в виде ацил-КоA. Свободные [[жирные кислоты]] (СЖК) с малой и средней длиной цепи в виде эфиров — ацил-КоА легко диффундируют через мембраны митохондрий, однако, большинство таких жирных кислот имеет длинную углеводородную цепь, которая не позволяет свободно пройти через них. Для этого необходим переносчик, роль которого выполняет [[карнитин]] — '''1'''. На поверхности внешней мембраны митохондрии имеется фермент — [[карнитин-пальмитоилтрансфераза I]] (CPT1), ацилирующий свободный карнитин до ацилкарнитина (карнитин-COR) — '''2''', который впоследствии диффундирует через внешнюю мембрану и проникает в межмембранное пространство. Внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для ацилкарнитина, для того, чтобы пройти через неё существует [[Карнитин-ацилкарнитин транслоказа|карнитин-ацилкарнитинтранслоказа]] (CACT), позволяющая осуществлять транспортировку его в [[Митохондриальный матрикс|матрикс]]. Далее ацилкарнитин подвергается обратному процессу — расщеплению под действием фермента [[карнитин-пальмитоилтрансфераза II]] (CPT2) и [[Кофермент A|кофермента А]] на свободный карнитин и ацил-КoA, поступающий на β-окисление. Свободный карнитин '''1''' переносится той же транслоказой через внутреннюю мембрану в межмембранное пространство митохондрии и далее диффундирует в [[Цитоплазма|цитоплазму]].]]

Транспортировка жирных кислот с длинной цепью через плотную митохондриальную мембрану осуществляется посредством [[карнитин]]а. В наружной мембране митохондрий находится фермент карнитинацилтрансфераза I ([[карнитин-пальмитоилтрансфераза I]], CPT1, [[Шифр КФ|КФ]] [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=2.3.1.21 2.3.1.21]), катализирующий реакцию с образованием ацилкарнитина (ацильная группа переносится с атома серы КоА на гидроксильную группу карнитина с образованием ацилкарнитина (карнитин-СOR)), который диффундирует через наружную митохондриальную мембрану<ref name="D" /><ref name="E" />:

<big>'''R-CO~SКоА + карнитин ↔ карнитин-COR + КоА-SH'''</big>

Образовавшийся ацилкарнитин проходит через межмембранное пространство к наружной стороне внутренней мембраны и транспортируется с помощью фермента [[карнитин-ацилкарнитин транслоказа|карнитин-ацилкарнитин-транслоказы]] (CACT)<ref name="D" />.

После прохождения ацилкарнитина (карнитин-СOR) через мембрану митохондрии происходит обратная реакция — расщепление ацилкарнитина при участии КоА-SH и фермента митохондриальной карнитинацил-КоА-трансферазы или карнитинацилтрансферазы II ([[карнитин-пальмитоилтрансфераза II]], CPT2, [[Шифр КФ|КФ]] [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=2.3.1.21 2.3.1.21]):

<big>'''КоА-SH + карнитин-COR ↔ R-CO~SКоА + карнитин'''</big>

Таким образом, ацил-КоА становится доступным для ферментов β-окисления. Свободный карнитин возвращается на цитоплазматическую сторону внутренней мембраны митохондрии той же транслоказой<ref name="D" /><ref name="E" /><ref name="C" />.

После этого ацил-КоА включается в реакции β-окисления.

Процесс трансмембранного переноса жирных кислот может ингибироваться малонил-КоА<ref name="B" />.

=== Внутримитохондриальное окисление жирных кислот ===
В матриксе митохондрии происходит окисление жирных кислот в цикле Кнооппа — Линена. В нём участвуют четыре фермента, которые последовательно действуют на ацил-КоА. Конечным метаболитом данного цикла является [[ацетил-КоА]]. Сам процесс состоит из четырёх реакций.

{| class="wikitable"
|-
! Наименование реакции !! Схема реакции !! Фермент !! образовавшийся продукт
|-
| '''Дегидрирование активированной жирной кислоты (ацил-КоА)'''. β-Окисление начинается с дегидрирования ацил-КоА ФАД-зависимой ацил-КоА дегидрогеназой жирных кислот с длинной цепью (LCAD) с образованием двойной связи между α- и β-атомами углерода (С-2 и С-3) в продукте реакции — еноил-КоА. Восстановленный в этой реакции кофермент ФАДH2 передаёт атомы водорода в [[ЭТЦ]] на [[кофермент Q]]. В результате синтезируются 1,5 молекулы [[Аденозинтрифосфат|ATФ]] (современные данные). || [[Файл:Beta-Oxidation1.svg|center|300px]] || ацил-КоА-дегидрогеназа ([[КФ]] [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=1.3.99.3 1.3.99.3])|| Транс-Δ2-еноил-КоА
|-
| '''Реакция гидратации'''. Ненасыщенный ацил-КоА (еноил-КоА) при участии фермента еноил-КоА-гидратазы присоединяет молекулу [[Вода|воды]]. В результате образуется β-гидроксиацил-КоА. Реакция обратима и стереоспецифична, образовавшийся продукт имеет L-форму. || [[Файл:Beta-Oxidation2.svg|center|300px]] || Еноил-СоА-гидратаза (КФ [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=4.2.1.17 4.2.1.17])|| L-β-гидроксиацил-КоА
|-
| '''НАД+ — зависимое окисление или вторая реакция дегидрирования'''. Образовавшийся L-β-гидроксиацил-КоА затем окисляется. Реакция катализируется НАД+-зависимой дегидрогеназой.||  [[Файл:Beta-Oxidation3.svg|center|300px]]|| L-β-гидроксиацетилдегидрогеназа (КФ [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=1.1.1.35 1.1.1.35])|| L-β-кетоацил-КоА
|-
|  '''Тиолазная реакция'''. В этой реакции β-кетоацил-КоА взаимодействует с [[Кофермент A|коферментом А]]. В результате происходит расщепление β-кетоацил-КоА и образуется укороченный на два углеродных атома ацил-КоА и двууглеродный фрагмент в виде ацетил-КоА. Данная реакция катализируется ацетил-КоА-ацилтрансферазой (или β-кетотиолазой).|| [[Файл:Beta-Oxidation4.svg|center|300px]] || β-Кетотиолаза (КФ [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=2.3.1.9 2.3.1.9]) || Ацил-КоА и ацетил-КоА
|}

Образовавшийся ацетил-КоА подвергается окислению в цикле Кребса, а ацил-КоА, укоротившийся на два углеродных атома, снова многократно проходит весь путь β-окисления вплоть до образования бутирил-КоА (4-углеродное соединение), который в свою очередь окисляется до 2 молекул ацетил-КоА. ФАДH2 и НАДH·H поступают прямо в [[Цепь переноса электронов|дыхательную цепь]]<ref name="A" />.

Для полной деградации длинноцепочечной жирной кислоты цикл должен многократно повторяться, так, например, для стеарил-СоА (С17Н35СО~SКоА) необходимы восемь циклов<ref>{{книга|автор=Кольман. Я., Рём К. Г.|заглавие=Наглядная биохимия|место=М.|издательство=Мир|год=2011|страниц=469|isbn=5-03-003304-1}}</ref>.

== Особенности окисления жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов ==
[[Файл:Beta oxidation of odd-numbered fatty acids.svg|mini|right|450px]]

В результате окисления жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов образуются не только ацетил-КоА, [[ФАД]]H2 и [[НАДH]], но и одна молекула пропионил-КоА (C2H5-CO~SКоА).

Пропионил-КоА превращается в сукцинил-КоА последовательно.
Карбоксилирование пропионил-КоА осуществляется под действием пропионил-КоA-карбоксилазы ([[КФ]] [https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=6.4.1.3 6.4.1.3]) (коферментом этого фермента служит [[биотин]] (витамин B7) — переносчик карбоксигрупп; реакция требует также [[АТФ]]). Реакция стереоспецифична. Продуктом реакции является [[цис-транс-изомерия|S-изомер]] метилмалонил-КоА, который катализируется метилмалонил-КоА-рацемазой ([[КФ]] [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=5.1.99.1 5.1.99.1]) в R-изомер.
Образовавшийся R-изомер метилмалонил-КоА под действием фермента метилмалонил-КоА-мутазы ([[КФ]] [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=5.4.99.2 5.4.99.2]) (кофермент которой дезоксиаденозилцианокобаламин является производным [[Витамин B12|витамина B12]]) превращается в сукцинил-КоА, который далее вступает в [[цикл Кребса]]<ref name="A" />.

== Окисление ненасыщенных жирных кислот ==
[[Ненасыщенные жирные кислоты]] (НЖК) составляют почти половину от общего количества жирных кислот в организме человека. Особенности β-окисления таких кислот определяются положением и числом двойных связей. Двойные связи (-C=C-) природных ненасыщенных жирных кислот ([[Олеиновая кислота|олеиновой]], [[Линолевая кислота|линолевой]] и т. д.) имеют цис-конфигурацию, а в КоА-эфирах ненасыщенных кислот, являющихся промежуточными продуктами при β-окислении насыщенных жирных кислот, двойные связи имеют транс-конфигурацию. β-Окисление этих кислот идёт обычным путём до тех пор, пока двойная связь не окажется между третьим и четвёртым атомами углерода. Затем фермент еноил-КоА-изомераза ([[КФ]] [http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=5.3.3.8 5.3.3.8]) перемещает двойную связь из положения Δ3-4 в положение Δ2-3 и изменяет цис-конформацию двойной связи на транс-, которая требуется для β-окисления. Далее процесс протекает также, как и для насыщенных кислот<ref name="A" /><ref name="D" /><ref name="E" />.

При окислении жирных кислот, имеющих две (-С=C-C-C=C-) и более ненасыщенные связи, требуется ещё один дополнительный фермент β-гидроксиацил-КоА-эпимераза ([[КФ]] [https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=5.1.2.3 5.1.2.3]).

Скорость окисления ненасыщенных жирных кислот много выше, чем насыщенных, что обусловлено наличием двойных связей. Например, если взять за эталон скорость окисления насыщенной [[Стеариновая кислота|стеариновой кислоты]], то скорость окисления [[Олеиновая кислота|олеиновой]] в 11, [[Линолевая кислота|линолевой]] в 114, [[Альфа-линоленовая кислота|линоленовой]] в 170, а [[Арахидоновая кислота|арахидоновой]] почти в 200 раз выше, чем стеариновой<ref name="A">{{книга|автор=Строев Е. А.|заглавие=Биологическая химия:  Учебник для фармац. ин-тов и фармац. фак. мед. ин-тов|место={{М}}|издательство=Высшая школа|год=1986|страниц=479}}</ref>.

== Энергетический баланс процесса ==
В результате переноса электронов по [[ЭТЦ]] от [[ФАД]]H2 и [[НАДH]] синтезируется по 4 молекулы [[АТФ]] (1,5 от ФАДH2, и 2,5 от НАДH<ref>{{Книга|ссылка=http://worldcat.org/oclc/1249452580|автор=Нельсон Д. Кокс М.|заглавие=Основы биохимии Ленинджера : в 3 т. Т. 2 : Биоэнергетика и метаболизм|год=2020|издательство=Издательство}}</ref>). В случае окисления [[Пальмитиновая кислота|пальмитиновой кислоты]] проходит 7 циклов β-окисления (16/2-1 = 7), что ведёт к образованию 4×7 = 28 молекул АТФ. В процессе β-окисления пальмитиновой кислоты образуется 8 молекул ацетил-КоА, каждая из которых при полном сгорании в цикле трикарбоновых кислот даёт 10 молекул АТФ, а 8 молекул дадут 10×8 = 80 молекул АТФ.

Таким образом, всего при полном окислении пальмитиновой кислоты образуется 28+80 = 108 молекул АТФ. Однако с учётом одной молекулы [[АТФ]], которая гидролизуется до [[АМФ]], то есть тратятся 2 [[Макроэргическая связь|макроэргические связи]] или две АТФ, в самом начале на процесс активирования (образования пальмитоил-СоА), общий энергетический выход при полном окислении одной молекулы пальмитиновой кислоты в условиях животного организма составит 108-2=106 молекул<ref name="E" />.

Суммарное уравнение окисления пальмитиновой кислоты выглядит следующим образом:

: <math>\mathsf{C_{15}H_{31}CO-SCoA + 7FAD^+ + 7NAD^+ + 7H_2O + 7HS-CoA \rightarrow 8CH_3CO-SCoA + 7FADH_2 + 7NADH}</math>

Формула для расчёта общего количества АТФ, которые генерируются в результате процесса β-окисления жирных кислот с чётным числом углеродных атомов:

: <math>{ \left [(\frac{n}{2}\cdot 10)+((\frac{n}{2}-1)\cdot4)-2 \right ]}</math>

где ''n'' — количество атомов углерода в молекуле жирной кислоты; 10 и 4 — соответственно, количество молекул АТФ, синтезируемых при окислении 1 моль ацетил-КоА в [[Цикл трикарбоновых кислот|цикле Кребса]] и в одном цикле бета-окисления жирной кислоты (1,5 АТФ от ФАДН2 и 2,5 АТФ от НАДН); -2 — количество АТФ, затраченные на активацию жирной кислоты.

Формула для расчёта общего количества АТФ, которые генерируются в результате процесса β-окисления жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов:

: <math>{ \left [(\frac{n-3}{2}\cdot 10)+((\frac{n}{2}-1,5)\cdot4)+25-3 \right ]}</math>

где ''n'' — количество атомов углерода в молекуле жирной кислоты; 25 — количество АТФ, которое синтезируется при окислении образовавшейся 1 молекулы [[сукцинил-КоА]] в цикле Кребса до [[оксалоацетат]]а С4 (5  моль) и его последующего полного окисления в ЦТК (2×10 = 20 моль); -3 — количество АТФ, затраченные на активацию жирной кислоты (2 моль), а также на синтез метилмалонил-КоА (1 моль). Рассчитаем количество синтезируемых молекул АТФ при окислении 1 моль [[Нонадекановая кислота|нонадекановой кислоты]] (С19). Воспользуемся формулой: (19-3/2 × 10) + (19/2-1,5 × 4) + 25 - 3 = 134 моль АТФ.

Энергетический расчёт β-окисления для некоторых жирных кислот представлен в виде таблицы.
{| class="wikitable"
|-
! Жирная кислота !! Кол-во молекул АТФ генерируемых на 1 молекулу жирной кислоты !! Кол-во затраченных молекул АТФ!! Общий энергетический выход молекул АТФ
|-
| [[Каприловая кислота]] C7H15COOH || 44 || 2 || 44-2=42
|-
| [[Лауриновая кислота]] С11Н23COOH || 80 || 2 || 80-2=78
|-
| [[Миристиновая кислота]] С13Н27СООН ||94|| 2 || 94-2=92
|-
| [[Пентадециловая кислота]] С14Н29СООН || 101 || 2 || 101-2=99
|-
| [[Пальмитиновая кислота]] С15Н31СООН || 108 || 2 || 108-2=106
|-
| [[Маргариновая кислота]] С16Н33СООН || 115 || 2 || 115-2=113
|-
| [[Стеариновая кислота]] С17Н35СООН || 122 || 2 || 122-2=120
|-
| [[Арахиновая кислота]] С19Н39СООН || 136 || 2 || 136-2=134
|}

Во многих тканях окисление [[Жирные кислоты|жирных кислот]] — важный источник энергии. Это ткани с высокой активностью ферментов [[Цикл Кребса|цикла Кребса]] и [[Цепь переноса электронов|цепи переноса электронов]] — клетки красных [[Скелетные мышцы|скелетных мышц]], [[сердечная мышца]] (миокард), [[Почка (анатомия)|почки]]. Например, [[эритроцит]]ы, в которых отсутствуют митохондрии, не могут окислять жирные кислоты. В то же время жирные кислоты не могут служить источником энергии для [[Головной мозг человека|мозга]] и других [[Нервная ткань|нервных тканей]], так как они не проходят через [[гематоэнцефалический барьер]], вследствие их [[Гидрофобность|гидрофобных]] свойств. Скорость обмена жирных кислот в [[Нервная ткань|нервных тканях]] на порядок ниже чем, например, в скелетных мышцах. Поэтому в таких ситуациях, особенно при длительном голодании, печень перерабатывает около 50 % поступающих в неё жирных кислот в другие источники энергии — [[кетоновые тела]], которые может утилизировать нервная ткань<ref name="D" />.

== Внемитохондриальное окисление жирных кислот ==
Помимо β-окисления жирных кислот, происходящего в митохондриях существует и внемитохондриальное окисление. Жирные кислоты, имеющие бо́льшую длину цепи (от С20), не могут быть окислены в митохондриях из-за наличия плотной двойной мембраны, которая воспрепятствует процессу переноса их через межмембранное пространство. Поэтому окисление длиноцепочечных жирных кислот (С20-С22 и более) происходит в [[пероксисома]]х<ref name="pmid9059978">{{статья |заглавие=Biochemistry of peroxisomes in health and disease |издание={{Нп3|Molecular and Cellular Biochemistry|Mol. Cell. Biochem.||Molecular and Cellular Biochemistry}} |том=167 |номер=1—2 |страницы=1—29 |pmid=9059978 |doi=10.1023/A:1006883229684 |язык=en |автор=Singh I. |месяц=2 |год=1997 |тип=journal}}</ref> . В пероксисомах процесс β-окисления жирных кислот протекает в модифицированном виде. Продуктами окисления в данном случае являются ацетил-КоА, октаноил-КоА и [[пероксид водорода]] Н2О2. Ацетил-КоА образуется на стадии, катализируемой ФАД-зависимой дегидрогеназой. Ферменты пероксисом не атакуют жирные кислоты с короткими цепями, и процесс β-окисления останавливается при образовании октаноил-КоА.

Данный процесс не сопряжён с [[окислительное фосфорилирование|окислительным фосфорилированием]] и генерацией АТФ и поэтому октаноил-КоА и ацетил-КоА переходят с КоА на [[карнитин]] и направляются в митохондрии, где окисляются с образованием АТФ<ref name="C" />.

Активация пероксисомального β-окисления происходит при избыточном содержании в потребляемой пищи жирных кислот начиная с С20, а также при приёме гиполипидемических лекарственных препаратов.

== Регуляция ==
Скорость регуляции процесса β-окисления включает несколько факторов:

* Соотношений [[АТФ]]/[[АМФ]] и НАДH/НАД+, так же, как и скорость реакций [[ЭТЦ]] и [[Общий путь катаболизма|общего пути катаболизма]];
* состояния голодания или сытости (то есть соотношения инсулин — глюкагон);
* активности регуляторного фермента карнитин-пальмитоилтрансферазы I (CPTI);
* доступности субстрата — жирных кислот;
* потребности клетки в энергии;
* доступности кислорода<ref name="D" />.

Скорость β-окисления зависит также от активности фермента карнитин-пальмитоилтрансферазы I (CPTI). В печени этот фермент ингибируется малонил-КоА, веществом, образующимся при [[биосинтез жирных кислот|биосинтезе жирных кислот]].

В мышцах карнитин-пальмитоилтрансфераза I (CPTI) также ингибируется малонил-КоА. Хотя [[мышечная ткань]] не синтезирует жирные кислоты, в ней имеется изофермент ацетил-КоА-карбоксилазы, синтезирующий малонил-КоА для регуляции β-окисления. Данный изофермент фосфорилируется [[протеинкиназа А|протеинкиназой А]], которая активируется в клетках под действием [[адреналин]]а, и АМФ-зависимой протеинкиназой и таким образом происходит его ингибирование; концентрация малонил-КоА снижается. Вследствие этого, при физической работе, когда в клетке появляется [[АМФ]], под действием адреналина активируется β-окисление, однако, его скорость зависит ещё и от доступности кислорода. Поэтому β-окисление становится источником энергии для мышц только через 10-20 минут после начала физической нагрузки (так называемые аэробные нагрузки), когда приток кислорода к тканям увеличивается<ref>{{книга|заглавие=Биологическая химия с упражнениями и задачами|ответственный=Под ред. С.Е. Северина|место=М.|издательство=ГЭОТАР-Медиа|год=2011|allpages=624|isbn=9785970417553}}</ref>.

== Нарушения процесса ==

=== Дефекты карнитиновой транспортной системы ===
Дефекты карнитиновой транспортной системы проявляются в [[ферментопатия]]х и дефицитных состояний карнитина в организме человека.

<big>'''Дефицитные состояния карнитина'''</big>

Наиболее распространены дефицитные состояния, связанные с потерей карнитина во время некоторых состояний организма:

* Ацидурия; больные, страдающие органической ацидурией, теряют большое количество карнитина, который выделяется из организма в форме конъюгатов с органическими кислотами;
* при проведении длительного [[гемодиализ]]а;
* при длительном лечении больных [[Сахарный диабет|сахарным диабетом]] препаратами сульфонилмочевины, которые являются ингибиторами фермента карнитин-пальмитоилтрансферазы I (CPTI);
* низкая активность ферментов, катализирующих синтез карнитина;
* врожденные дефекты фермента [[Карнитин-пальмитоилтрансфераза I|карнитин-пальмитоилтрансферазы I]] (CPTI), отвечающего за транспортировку ацилированного карнитина (карнитин-СOR) через мембрану митохондрии<ref name="D" />.

Признаками и симптомами недостатка карнитина являются приступы гипогликемии, возникающие из-за снижения [[глюконеогенез]]а в результате нарушения процесса β-окисления жирных кислот, уменьшение образования кетоновых тел, сопровождающееся повышением содержания свободных жирных кислот (СЖК) в плазме крови, [[Миастения|мышечная слабость]] (миастения), а также накопление липидов<ref name="C" />.

=== Ферментопатии ===
При дефекте гена карнитин-пальмитоилтрансферазы I — СРТ1 (гораздо реже гена СРТ2) развивается печёночная форма недостаточности фермента, которая приводит к [[Гипогликемия|гипогликемии]] и понижению содержания [[Кетоновые тела|кетоновых тел]] в [[Плазма крови|плазме крови]]. Дефект гена карнитин-пальмитоилтрансферазы II СРТ2 вызывает у взрослых [[Миопатия|миопатии]] (периодические [[Миалгия|мышечные боли]], мышечная слабость, подёргивания, [[миоглобинурия]]), у новорождённых — фатальную печёночную форму (гипераммониемия, увеличенная активность сывороточных трансаминаз, гепатомегалия, некетотическая гипогликемия, [[кома]]). Для недостаточности карнитин-пальмитоилтрансферазы II также характерна кардиомегалия<ref name="C" /><ref>Handig I et al: Inheritance of the S113L mutation within an inbred family with carnitine palmitoyltransferase enzyme deficiency. Hum. Genet. 97: 291—293, 1996. PMID 8786066.</ref>.

<big>'''Генетические нарушения ацил-КоА-дегидрогеназ жирных кислот средней цепи'''</big>

В митохондриях имеется 3 вида [[Ацил-КоА-дегидрогеназы|ацил-КоА-дегидрогеназ]], окисляющих жирные кислоты с длинной, средней или короткой цепью радикала. [[Жирные кислоты]] по мере укорочения радикала в процессе β-окисления могут последовательно окисляться этими ферментами. Генетический дефект [[Ацил-КоА-дегидрогеназа жирных кислот со средней длиной цепи|дегидрогеназы жирных кислот со средней длиной радикала]] ([[Шифр КФ|КФ]] [http://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=1.3.8.7 1.3.8.7]) — '''MCADD''' (сокр. от '''М'''edium-'''c'''hain '''a'''cyl-СоА '''d'''ehydrogenase '''d'''eficiency) наиболее распространён по сравнению с другими наследственными заболеваниями — 1:15 000. Частота дефектного гена ''ACADM'', кодирующего ацил-КоА-дегидрогеназы жирных кислот со средней длиной цепи, среди европейской популяции — 1:40. Это [[аутосомно-рецессивное заболевание]], возникающее в результате замены нуклеотида Т ([[тимин]]) на А ([[аденин]]) в 985-й позиции гена<ref name="D" />. Проявляется в накоплении жирных кислот средней цепи (особенно [[Каприловая кислота|каприловой]]) и их производных в крови и вторичным дефицитом карнитина. Характерными симптомами являются приступы [[Рвота|рвоты]], [[Летаргия|летаргическое состояние]], сильнейшая некетотическая гипогликемия, вызванная обильной утилизацией [[Глюкоза|глюкозы]] (особенно опасна для новорожденных), может развиться [[кома]] и возможен летальный исход. Большую опасность болезнь представляет у детей, так как среди них наблюдается самая большая летальность (до 60 %)<ref name="B">{{книга|автор=Нельсон Д., Кокс М.|заглавие=Основы биохимии Ленинджера|место=М.|издательство=БИНОМ|год=2011|том=II}}</ref>.

<big>'''Генетические нарушения ацил-КоА-дегидрогеназ жирных кислот с очень длинной углеродной цепью'''</big>

[[Аутосомно-рецессивный тип наследования|Аутосомно-рецессивное]] тяжёлое генетическое заболевание встречается с частотой 1:3000-1:50000 у новорожденных стран Европы и США. Обусловлено мутацией гена ''ACADVL'', который кодирует ацил-КоА-дегидрогеназу жирных кислот с очень длинной углеродной цепью — [[VLCAD]] (сокр. от '''V'''ery '''l'''ong '''c'''hain '''a'''cyl-СоА '''d'''ehydrogenase, КФ [http://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=1.3.8.9. 1.3.8.9]). Данный фермент участвует в митохондриальном β-окислении жирных кислот, углеродная цепь которых содержит 14—20 атомов. Болезнь характеризуется накоплением жирных кислот (С14-С20) в организме. Негативные проявления выражаются в поражениях тканей [[Головной мозг человека|головного мозга]] ([[Энцефалопатия|энцефалопатии]]), [[Сердце человека|сердца]] ([[Кардиомиопатия|кардиомиопатии]]), печени ([[Жировая инфильтрация печени|жировая инфильтрация]]). Симптомы схожи с MCADD. Существуют несколько форм дефицита ацил-КоА-дегидрогеназы жирных кислот с очень длинной углеродной цепью:
* системная;
* печёночная;
* миопатическая.

Системная форма встречается часто у новорожденных или детей раннего возраста и имеет самую высокую летальность (до 30 %). Наиболее тяжёлая и опасная форма заболевания.

Печёночная форма также часто обладает ранней манифестацией (развитием клинических проявлений), однако, имеет менее тяжёлое течении и летальность. Характеризуется приступами гипокетотической гипогликемии.

Миопатическая форма наблюдаются у детей школьного возраста и взрослых. Её основные проявления: непереносимость физической нагрузки ([[миастения]]), боли в мышцах (миалгии, рабдомиалгии), рабдомиолиз, изменение цвета мочи вследствие [[Миоглобинурия|миоглобинурии]]<ref>{{книга|автор=|заглавие=Федеральные клинические рекомендации (протоколы) по оказанию медицинской помощи больным с дефицитом ацил-КоА дегидрогеназы жирных кислот с очень длинной углеродной цепью|ссылка=http://www.rare-diseases.ru/images/Article/science-base/VLCAD.pdf|место=Москва|издательство=РОССИЙСКОЕ ОБЩЕСТВО МЕДИЦИНСКИХ ГЕНЕТИКОВ|год=2013|страниц=18|archive-date=2015-10-17|archive-url=https://web.archive.org/web/20151017024116/http://www.rare-diseases.ru/images/Article/science-base/VLCAD.pdf}}</ref>.

=== Дикарбоновая ацидурия ===
Дикарбоновая ацидурия заболевание, связанное с повышенной экскрецией С6-С10-дикарбоновых кислот и возникающей на этом фоне [[Гипогликемия|гипогликемии]], однако, не связанная с повышением содержания кетоновых тел. Причиной данного заболевания является MCADD. При этом нарушается β-окисление и усиливается [[Омега-окисление|ω-окисление]] длинноцепочечных жирных кислот, которые укорачиваются до среднецепочечных [[Дикарбоновые кислоты|дикарбоновых кислот]], выводимых из организма<ref name="C" />.

=== Синдром Целлвегера ===
Синдром Целлвегера (Зеллвегера) или цереброгепаторенальный синдром, редкое наследственное заболевание описано американским педиатром Гансом Целлвегером ({{lang-en|H.U. Zellweger}}), которое проявляется в отсутствии [[Пероксисома|пероксисом]] во всех тканях организма. Вследствие этого в организме, особенно в мозгу накапливаются полиеновые кислоты (С26—С38), представляющие собой длиноцепочечные жирные кислоты<ref name="C" />. Примерная заболеваемость нарушениями биогенеза пероксисом спектра синдрома Целлвегера составляет 1:50 000 новорождённых в США и 1:500 000 новорождённых в Японии. Для синдрома характерны: пренатальная задержка роста; мышечная гипотония; затруднение сосания; арефлексия; долихоцефалия; высокий лоб; круглое плоское лицо; одутловатые веки; гипертелоризм; монголоидный разрез глаз; [[катаракта]]; пигментная ретинопатия или дисплазия зрительного нерва; колобома радужки; низко расположенные ушные раковины; [[микрогнатия]]; расщелина неба; латеральное или медиальное искривление пальцев; поражение печени ([[гепатомегалия]] (увеличение объёма печени), дисгинезия внутрипеченочных протоков, [[цирроз печени]]); поликистоз почек; нередко — тяжёлые, несовместимые с жизнью аномалии лёгких и пороки сердца; задержка психомоторного развития; [[судороги]]; стойкая желтуха. При патоморфологическом исследовании выявляют задержку миелинизации нейронов; накопление липидов в астроцитах; в печени, почках и мозге уменьшено содержание плазмогенов; в клетках печени и других тканях организма снижено количество пероксисом, большинство пероксисомных ферментов неактивны. В крови повышена активность трансаминаз и отмечается стойкая гипербилирубинемия<ref>P. Bowen, C. S. N. Lee, H. U. Zellweger, R. Lindenburg. A familial syndrome of multiple congenital defects. Bulletin of the Johns Hopkins Hospital, 1964; 114: 402.</ref>. Нарушения биогенеза пероксисом обусловлены мутациями в одном из 12 генов ''PEX''<ref>{{OMIM|214100|Zellweger syndrome; ZS|accessdate=2007-07-11}}</ref>, кодирующих пероксины. Мутации в этих генах ведут к аномалиям биогенеза пероксисом. Все варианты синдрома Целлвегера наследуются по аутосомно-рецессивному типу<ref>{{Cite web |url=http://medicalplanet.su/genetica/216.html |title=MedicalPlanet |access-date=2016-04-22 |archive-date=2016-05-06 |archive-url=https://web.archive.org/web/20160506210855/http://medicalplanet.su/genetica/216.html |url-status=live }}</ref>.

=== Ямайская рвотная болезнь ===
[[Файл:Hypoglycin A.svg|thumb|Молекула гипоглицина.]]

Специфическая болезнь, характеризуется сильнейшей интоксикацией, сопровождающаяся [[Рвота|рвотой]], гиповолемическим шоком, [[Конвульсии|конвульсиями]], [[Гипогликемия|гипогликемией]], в тяжёлой форме может наступить кома и смертельный исход. Вызывается при употреблении:

* незрелых либо сырых плодов [[Blighia sapida|аки]], или блигии вкусной (''Blighia sapida''), в состав которых входит производное [[Аланин|α-аминопропановой кислоты]], токсин — [[гипоглицин]].
* незрелых плодов [[личи]] (''Litchi chinensis''), в которых также содержится гипоглицин, открытие было сделано в 2017 году в результате массовых отравлений с летальным исходом детей в [[Индия|Индии]], которые употребляли незрелые плоды личи натощак.

В результате метаболизма гипоглицин превращается в метиленциклопропанацетил-КоА (мцпа-КоА), который инактивирует ацил-КоА-дегидрогеназу, вследствие чего ингибируется процесс β-окисления<ref name="C">{{книга|автор=Р.Марри,  Д.Греннер,  П. Мейес,  В. Родуэлл|заглавие=Биохимия человека|место=М.|издательство=Мир|год=1993|том=I|страниц=384|isbn=5-03-001774-7}}</ref>.   Помимо этого мцпа-КоА способен блокировать ферменты [[глюконеогенез]]а<ref name  = scq>{{cite web | url = http://www.scq.ubc.ca/the-ackee-fruit-blighia-sapida-and-its-associated-toxic-effects/ | title = THE ACKEE FRUIT (BLIGHIA SAPIDA) AND ITS ASSOCIATED TOXIC EFFECTS | publisher = [[University of British Columbia]] | date = 2005-11-17 | access-date = 2021-06-06 | archive-date = 2021-03-10 | archive-url = https://web.archive.org/web/20210310061908/https://www.scq.ubc.ca/the-ackee-fruit-blighia-sapida-and-its-associated-toxic-effects/ | url-status = live }}</ref>. В присутствии гипоглицина происходит накопление главным образом бутирил-КоА, который гидролизуется до свободной [[Масляная кислота|масляной кислоты]] (бутирата). Масляная кислота в избытке попадает в [[кровь]], косвенно вызывая гипогликемию<ref name="B" />.

== См. также ==
* [[Липидный обмен]]
* [[Цепь переноса электронов]]

== Примечания ==
{{примечания|33em}}

== Литература ==
* {{книга
 | автор         = Д.Мецлер
 | заглавие      = Биохимия
 | ссылка        =
 | ответственный =
 | издание =
 | место         = М.
 | издательство  = Мир
 | год           = 1980
 | том           = 2
 | allpages      = 609
 | pages         =
 | isbn          =
 | ref           =
}}

* {{книга
 | автор         = Нельсон Д., Кокс М.
 | часть         =
 | ссылка часть  =
 | заглавие      = Основы биохимии Ленинджера
 | оригинал      =
 | ссылка        =
 | викитека      =
 | ответственный =
 | издание       =
 | место         = М.
 | издательство  = Бином
 | год           = 2014
 | том           = II
 | pages         =
 | allpages      = 636
 | серия         =
 | isbn          = 978-5-94774-366-1
 | тираж         = 1700
 | ref           =
}}
* {{книга
 | автор         = David E. Metzler.
 | заглавие      =Biochemistry: The Chemical Reactions of Living Cells
| ссылка        =
 | ответственный =
 | издание = 2nd edition
 | место         =
 | издательство  = Academic Press
 | год           = 2003
 | volume          = 2
 | allpages      = 1973
 | страницы      =
 | isbn          = 978-0-1249-2541-0
 | ref           = Metzler
}}

{{внешние ссылки}}

[[Категория:Метаболические пути]]
[[Категория:Катаболизм]]
[[Категория:Липиды]]
[[Категория:Жирные кислоты]]


text:
# Кучерук, Владислав Викторович
Владисла́в Ви́кторович Кучеру́к (укр. Владислав Вікторович Кучерук; род. 14 февраля 1999, Винница) — украинский футболист, вратарь клуба «Прикарпатье». В составе сборной Украины (до 20 лет) чемпион мира 2019 года.

## Клубная карьера
Воспитанник ДЮСШ клуба «Подолье» (Хмельницкий), продолжил своё обучение в клубной академии киевского «Динамо». 1 июня 2015 года подписал контракт с киевскими «динамовцами», в сезоне 2015/2016 Детско-юношеской футбольной лиги Украины в составе команды до 17 лет был признан лучшим вратарём сезона. 13 марта 2016 года в матче чемпионата Украины среди команд моложе 19 лет дебютировал в игре против донецкого «Шахтёра», пропустив на 90-й минуте матча первый гол. 1 июля 2016 года дозаявлен на сезон 2016/2017 УПЛ.
Летом 2020 года арендован ковалёвским «Колосом». Дебютировал в украинской Премьер-лиге 17 октября 2020 года, выйдя в стартовом составе в выездном матче против луганской «Зари». В дебютном матче пропустил один гол от Владислава Кочергина, а команда сыграла вничью 1:1

## Карьера в сборной
В 2019 году поехал с командой U-20 на молодёжный чемпионат мира в Польше, с которой стал чемпионом мира.

## Достижения

### Командные
«Заря» (Луганск)
- Бронзовый призёр чемпионата Украины: 2022/23

Сборная Украины (до 20 лет)
- Победитель молодёжного чемпионата мира: 2019

### Личные
- Орден «За заслуги» III степени (2019)[5]

title: Кучерук, Владислав Викторович

wikitext:
{{ФИО}}
{{Футболист
| имя = Владислав Кучерук
| полное имя = Владислав Викторович Кучерук
| рост = 190
| нынешний клуб = {{Флаг Украины|20px}} [[Прикарпатье (футбольный клуб, 1998)|Прикарпатье]]
| номер = 31
| молодёжные клубы = {{спортивная карьера
||{{Флаг Украины|20px}} [[Подолье (футбольный клуб, Хмельницкий)|Подолье]]|
|2012—2019|{{Флаг Украины|20px}} [[Динамо (футбольный клуб, Киев)|Динамо (Киев)]]|
}}
| клубы = {{спортивная карьера
|2019—2022|{{Флаг Украины|20px}} [[Динамо (футбольный клуб, Киев)|Динамо (Киев)]]|0 (0)
|2020—2021|{{аренда}}{{Флаг Украины|20px}} [[Колос (футбольный клуб, Ковалёвка)|Колос (Ковалёвка)]]|6 (-8)
|2021|{{аренда}}{{Флаг Украины|20px}} [[Черноморец (футбольный клуб, Одесса)|Черноморец (Одесса)]]|15 (-28)
|2023|{{Флаг Украины|20px}} [[Заря (футбольный клуб, Луганск)|Заря (Луганск)]]|0 (0)
|2024—{{н.в.}}|{{Флаг Украины|20px}} [[Прикарпатье (футбольный клуб, 1998)|Прикарпатье]]|3 (-3)
}}
| национальная сборная = {{спортивная карьера
|2017|{{Флаг Украины|20px}} [[Сборная Украины по футболу (до 18 лет)|Украина (до 18)]]|2 (0)
|2017—2018|{{Флаг Украины|20px}} [[Сборная Украины по футболу (до 19 лет)|Украина (до 19)]]|13 (-10)
|2018—2019|{{Флаг Украины|20px}} [[Сборная Украины по футболу (до 20 лет)|Украина (до 20)]]|3 (-1)
|2019|{{Флаг Украины|20px}} [[Сборная Украины по футболу (до 21 года)|Украина (до 21)]]|2 (0)
}}
| награды = {{ряд|{{Орден За заслуги III степени (Украина)}}}}
{{ряд|{{Мастер спорта Украины международного класса}}}}
|обновление данных о клубе = 09.04.2024
|обновление данных о сборной =
}}

'''Владисла́в Ви́кторович Кучеру́к''' ({{lang-uk|Владислав Вікторович Кучерук}}; {{ВД-Преамбула}}) — украинский футболист, вратарь клуба «[[Прикарпатье (футбольный клуб, 1998)|Прикарпатье]]». В составе [[Сборная Украины по футболу (до 20 лет)|сборной Украины (до 20 лет)]] [[Чемпионат мира по футболу среди молодёжных команд 2019|чемпион мира 2019 года]].

== Клубная карьера ==
Воспитанник ДЮСШ клуба «[[Подолье (футбольный клуб, Хмельницкий)|Подолье]]» (Хмельницкий), продолжил своё обучение в клубной академии киевского «Динамо». 1 июня 2015 года подписал контракт с киевскими «динамовцами», в сезоне 2015/2016 [[Детско-юношеская футбольная лига Украины|Детско-юношеской футбольной лиги Украины]] в составе команды до 17 лет был признан лучшим вратарём сезона. 13 марта 2016 года в матче чемпионата Украины среди команд моложе 19 лет дебютировал в игре против донецкого «Шахтёра», пропустив на 90-й минуте матча первый гол. 1 июля 2016 года дозаявлен на сезон 2016/2017 УПЛ<ref>[https://www.ua-football.com/ua/ukrainian/high/1454523465-dinamo-dozayavilo-8-gravciv.html «Динамо» дозаявило 8 гравців] {{Wayback|url=https://www.ua-football.com/ua/ukrainian/high/1454523465-dinamo-dozayavilo-8-gravciv.html |date=20190606121619 }}{{ref-uk}}</ref>.

Летом 2020 года арендован ковалёвским «[[Колос (футбольный клуб, Ковалёвка)|Колосом]]». Дебютировал в украинской Премьер-лиге 17 октября 2020 года, выйдя в стартовом составе в выездном матче против луганской «[[Заря (футбольный клуб, Луганск)|Зари]]». В дебютном матче пропустил один гол от [[Кочергин, Владислав Сергеевич|Владислава Кочергина]], а команда сыграла вничью 1:1<ref>[http://db.uaf.ua/tournament/protocol/30055624/view.htm Протокол матча «Заря» — «Колос» на официальном сайте [[Украинская ассоциация футбола|УАФ]]]</ref>

== Карьера в сборной ==
В 2019 году поехал с [[Сборная Украины по футболу (до 20 лет)|командой U-20]] на [[Чемпионат мира по футболу среди молодёжных команд 2019|молодёжный чемпионат мира]] в [[Польша|Польше]]<ref>{{cite web|url=https://resources.fifa.com/image/upload/polonia-2019-listas-oficiales.pdf?cloudid=kk3eclgrgzbumaumqeqx|title=FIFA U-20 World Cup Poland 2019: List of players|lang=en|publisher=[[FIFA]]|date=2019-05-15|access-date=2019-05-17|archive-date=2020-05-27|archive-url=https://web.archive.org/web/20200527135656/https://resources.fifa.com/image/upload/polonia-2019-listas-oficiales.pdf?cloudid=kk3eclgrgzbumaumqeqx|url-status=live}}</ref>, с которой стал чемпионом мира.

== Достижения ==

=== Командные ===
'''«Заря» (Луганск)'''
* Бронзовый призёр [[Чемпионат Украины по футболу|чемпионата Украины]]: [[Чемпионат Украины по футболу 2022/2023|2022/23]]

'''Сборная Украины (до 20 лет)'''
* Победитель [[Чемпионат мира по футболу среди молодёжных команд|молодёжного чемпионата мира]]: [[Сборная Украины по футболу (до 20 лет)|2019]]

=== Личные ===
* [[Орден «За заслуги» (Украина)|Орден «За заслуги» III степени]] (2019)<ref>{{Cite web |url=https://www.president.gov.ua/documents/5212019-28569 |title=Указ Президента України № 521/2019 від 15 липня 2019 року «Про відзначення державними нагородами України членів молодіжної збірної команди України U-20 з футболу» |access-date=2020-02-22 |archive-date=2019-07-16 |archive-url=https://web.archive.org/web/20190716145409/https://www.president.gov.ua/documents/5212019-28569 |url-status=live }}</ref>

== Примечания ==
{{примечания}}

== Ссылки ==
* [http://www.fcdynamo.kiev.ua/team/dynamo_u_19/players/kucheruk/ Профиль на сайте «Динамо»]{{ref-uk}}

{{Внешние ссылки}}
{{Состав ФК Прикарпатье}}
{{Украина на МЧМ 2019}}

[[Категория:Футболисты Украины]]
[[Категория:Игроки сборной Украины по футболу (до 21 года)]]
[[Категория:Чемпионы мира по футболу (до 20 лет)]]
[[Категория:Игроки ФК «Колос» Ковалёвка]]
[[Категория:Игроки ФК «Черноморец» Одесса]]
[[Категория:Игроки ФК «Прикарпатье» (1998)]]

title: Общая информация

Полное имя: Владислав Викторович Кучерук

Родился: 14 февраля 1999 (26 лет) · - Винница, Украина

Гражданство: - Украина

Позиция: вратарь

title: Информация о клубе

Клуб: Прикарпатье

Динамо (Киев)

Динамо (Киев) · 0 (0)

→ Колос (Ковалёвка) · 6 (-8)

→ Черноморец (Одесса) · 15 (-28)

Заря (Луганск) · 0 (0)

2024—н. в.: Прикарпатье · 3 (-3)

Украина (до 18) · 2 (0)

Украина (до 20) · 3 (-1)

Украина (до 21) · 2 (0)


text:
# Болдын Бямбадорж
Болдын Бямбадорж (6 апреля 1991, Булган) — монгольский лыжник, участник Олимпийских игр 2014 года.

## Биография
В спортивной программе на Олимпийских играх в Сочи Бямбадорж выступал на дистанции 15 км классическим стилем, в итоге пришёл 80-м за 48 минут 29,6 секунды с отставанием от лидера 9:59,9.
На церемонии открытия Олимпийских игр в Сочи нёс флаг своей страны.

title: Болдын Бямбадорж

wikitext:
{{Монгольское имя|Болдын|Бямбадорж}}
{{Лыжник
| Имя = Болдын Бямбадорж
| Фотография = Болдын Бямбадорж.JPG
| Полное имя =
| Гражданство = {{MGL}}
| Дата рождения = 6.4.1991
| Место рождения = аймак [[Булган (аймак)|Булган]]<ref>{{cite web|url=http://news.gogo.mn/r/135224|title=Монголчуудын Сочи дахь тэмцээн өндөрлөлөө|author=Р.Манлай|date=2014-02-17|publisher=Монгол Контент ХХК|access-date=2014-02-26|lang=mn|archive-date=2014-03-10|archive-url=https://web.archive.org/web/20140310031845/http://news.gogo.mn/r/135224|url-status=live}}</ref>, {{МР|Монголия}}
| Рост = 1,70 м
| Вес = 66 кг
| Профессия =
| Дата смерти =
| Место смерти =
| Клуб =
| Тренер =
| В сборной =
| Статус =
| Конец карьеры =
| Медали =
| ОИ =
| ЧМ =
| КМ дебют =
| КМ побед =
| КМ позиция =
| КМ дист =
| КМ спринт =
| КМ 3 дист =
| КМ 3 спринт =
| КМ 3 эст =
| КМ 3 ком спринт =
| Обновление =
}}
'''Болдын Бямбадорж''' ([[6 апреля]] [[1991]], [[Булган (аймак)|Булган]]) — [[Монголия|монгольский]] [[Лыжные гонки|лыжник]], участник [[Лыжные гонки на зимних Олимпийских играх 2014|Олимпийских игр 2014 года]]<ref name="sochi2014">{{cite web|url=http://www.sochi2014.com/sportsmen-byambadordj-bold|title=Бьямбадорж БОЛД|publisher=Организационный комитет XXII Олимпийских зимних игр и XI Паралимпийских зимних игр 2014 года в городе Сочи|access-date=2014-02-26|lang=|archive-date=2014-02-25|archive-url=https://web.archive.org/web/20140225064044/http://www.sochi2014.com/sportsmen-byambadordj-bold|url-status=dead}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.montsame.gov.mn/ru/index.php/sports/item/3748-2014-02-17-04-43-06|title=Наш горнолыжник на Олимпиаде|author=Н. Халиунаа|date=2014-02-17|publisher=[[Монцамэ]]|access-date=2014-02-26|lang=|archive-date=2016-03-04|archive-url=https://web.archive.org/web/20160304092838/http://www.montsame.gov.mn/ru/index.php/sports/item/3748-2014-02-17-04-43-06|url-status=live}}</ref>.

== Биография ==
В спортивной программе на Олимпийских играх в [[Сочи]] Бямбадорж выступал на дистанции [[Лыжные гонки на зимних Олимпийских играх 2014 — 15 км классическим стилем (мужчины)|15 км классическим стилем]], в итоге пришёл 80-м за 48 минут 29,6 секунды с отставанием от лидера 9:59,9<ref name="sochi2014" />.

На [[Церемония открытия зимних Олимпийских игр 2014|церемонии открытия Олимпийских игр в Сочи]] нёс [[Флаг Монголии|флаг своей страны]]<ref>{{cite web|url=http://www.olympic.org/Documents/Games_Sochi_2014/Flagbearers_Sochi_2014_Opening_Ceremony.pdf|title=Sochi 2014 Opening Ceremony - Flagbearers|author=|date=|publisher=Official website of the Olympic Movement|access-date=2014-02-26|lang=en|archive-date=2014-03-26|archive-url=https://web.archive.org/web/20140326222842/http://www.olympic.org/Documents/Games_Sochi_2014/Flagbearers_Sochi_2014_Opening_Ceremony.pdf|url-status=live}}</ref>.

== Примечания ==
{{примечания}}

{{CrossCountry-skiing-bio-stub}}
{{Внешние ссылки}}

[[Категория:Лыжники Монголии]]
[[Категория:Лыжники на зимних Олимпийских играх 2014 года]]

title: Личная информация

Гражданство: Монголия

Дата рождения: 6 апреля 1991 (34 года)

Место рождения: аймак Булган, Монголия

Вес: 66 кг