text:
# Tolerate It
"Tolerate It" (estilizada em letras minúsculas) é uma canção da cantora e compositora norte-americana Taylor Swift, gravada para seu nono álbum de estúdio Evermore (2020), lançado em 11 de dezembro de 2020 através da Republic Records. Composta pela artista em conjunto com Aaron Dessner, com produção assinada pelo mesmo, "Tolerate It" é uma balada de piano de andamento lento, com uma produção midtempo e um compasso estranho. Inspirada no romance Rebecca (1938), da escritora britânica Daphne du Maurier, a faixa aborda um relacionamento amoroso turbulento onde a narradora descreve a sensação de ser apenas tolerada, em vez de verdadeiramente amada e celebrada por seu parceiro.
"Tolerate It" recebeu críticas positivas da mídia especializada, que consideraram uma composição vulnerável de Swift e uma produção envolvente e a selecionaram como um dos destaques do álbum. Comercialmente, a canção alcançou a posição 28 na Billboard Global 200 e entrou nas paradas da Austrália, Canadá, Portugal, Estados Unidos e Reino Unido. Swift incluiu "Tolerate It" no repertório regular de sua sexta turnê The Eras Tour (2023–2024).

## Antecedentes e produção
A cantora e compositora estadunidense Taylor Swift concebeu seu oitavo álbum de estúdio, Folklore (2020), como frutos de visuais mitopoéticos em sua mente, como resultado de sua imaginação "correndo solta" enquanto se isolava durante a pandemia de COVID-19. Em 25 de novembro, Swift e os co-compositores e co-produtores do álbum, incluindo o colaborador estreante Aaron Dessner, se reuniram no Long Pond Studio em Hudson Valley, no interior do estado de Nova Iorque, para filmar o documentário Folklore: The Long Pond Studio Sessions, lançado no Disney+. Paralelamente, para saciar seu desejo de explorar mais as "florestas folclóricas" que ela visualizava em sua mente, Swift imediatamente desenvolveu outro álbum como uma contrapartida conclusiva do Folklore, intitulado Evermore (2020).
"Tolerate It" foi composta por Swift em conjunto com Dessner, com produção assinada pelo mesmo. A faixa foi gravada no Long Pond, em Hudson Valley, no estado de Nova Iorque, estúdio de gravação de Dessner. Dessner produziu a faixa antes de escrevê-la com Swift. Antes de enviar o instrumental para Swift, ele pensou que ela não gostaria do resultado final por causa dos elementos “estranhos” na produção, no entanto, depois que Dessner enviou o instrumental para Swift, ela o devolveu com a letra finalizada. Dessner lembrou em uma entrevista à revista Rolling Stone que chorou ao ouvir "Tolerate It" pela primeira vez e a descreveu como uma "música extremamente bela".

## Estrutura musical e conteúdo lírico
"Tolerate It" é uma balada de piano de construção lenta, com uma produção midtempo com o uso de baixo, violoncelo, percussão, violino, e batidas de sintetizadores com padrões de acordes de teclado recorrentes. Os críticos descreveram o piano como "solene, "frio", "abafado", e "gelado". Ray Finlayson, do Beats Per Minute, opinou que a canção poderia caber no Folklore porque ele achava que tinha elementos musicais semelhantes. "Tolerate It" detalha as dificuldades de amar alguém que subestima seu relacionamento; Swift escreveu que a faixa é sobre "tolerância ambivalente"  e que foi inspirada no romance Rebecca (1938), de Daphne du Maurier. Na letra, a narradora descreve uma relação instável com seu parceiro com grande diferença de idade. A narradora admite que tem valor e professa isso ("Eu sei que meu amor deveria ser celebrado"), mas se depara com a indiferença ("mas você tolera isso"). Swift emprega seu registro superior quando a narradora percebe que tem o poder de deixar o relacionamento ("Você assume que estou bem, mas o que você faria se eu / me libertasse e nos deixasse em ruínas / ganhasse o peso de você então perde / Acredite, eu conseguiria").
Alguns críticos traçaram semelhanças com outras canções e alguns destacaram as letras da faixa. No jornal The Guardian, o jornalista musical Alexis Petridis pensou que Swift inibiu o caráter de uma "esposa desencantada" em "Tolerate It" e acreditou que evocava aquele na canção "Asleep" (1985), da banda The Smiths. Rob Sheffield, da Rolling Stone, achou a faixa parecida com uma canção de Carole King da década de 1970. Emily Algar, da Atwood Magazine, interpretou a letra ("Eu fiz de você meu templo, meu mural, meu céu / Agora estou implorando por notas de rodapé na história da sua vida"), como sendo o sentimento de amar alguém que ama você menos. Para Katherine Rodgers, do The Quietus, ela pensou que a letra, "Você é muito mais velho, e mais sábio, e eu", revelava a diferença de idade do relacionamento.

## Desempenho comercial
"Tolerate It" foi lançada como quinta faixa de Evermore em 11 de dezembro de 2020, pela Republic Records. A canção alcançou a posição de número vinte e oito na Billboard Global 200 e ficou nas paradas dos países Canadá (18), Austrália (33), e Portugal (101). Nos Estados Unidos, estreou e alcançou a posição quarenta e cinco na Billboard Hot 100 e aumentou o total de entradas de Swift para 128. Enquanto isso, a faixa estreou na oitava posição na Hot Rock & Alternative Songs, onde durou 14 semanas e apareceu no final do ano de 2021 no número quarenta e sete. No Reino Unido, "Tolerate It" alcançou a posição de número cinquenta e nove no Official Charts Company (OCC) e Audio Streaming Chart, e recebeu uma certificação prata da British Phonographic Industry (BPI), que significa 200.000 unidades equivalentes a faixas.

## Créditos
Os créditos são adaptados do encarte de Evermore.
- Taylor Swift – vocais, composição
- Aaron Dessner – composição, produção, piano, programação de bateria eletrônica, baixo, teclado, gravação
- Bryan Devendorf – programação de bateria eletrônica
- Bryce Dessner – orquestração
- Clarice Jensen – violoncelo
- James McAlister – percussão, programação de bateria eletrônica, teclados, sintetizador
- Jason Treuting – percussão
- Yuki Numata Resnick – violino
- Jonathan Low – mixagem, gravação
- Greg Calbi – masterização
- Steve Fallone – masterização

title: Tolerate It

wikitext:
{{Info/Canção
| nome = Tolerate It
| artista = [[Taylor Swift]]
| tipo = canção
| lançada = {{Data de início|2020|12|11}}
| formato = {{hlist|[[Download digital|''Download'' digital]]|''[[streaming]]''}}
| gênero = ''[[Indie folk]]''
| duração = {{Duração|m=4|s=05}}
| gravadora = [[Republic Records|Republic]]
| compositor = {{hlist|Taylor Swift|[[Aaron Dessner]]}}
| produtor = Dessner
| álbum = [[Evermore (álbum)|Evermore]]
| estúdio = Long Pond {{pequeno|([[Hudson Valley]], [[Estados Unidos|EUA]])}}
}}

"'''Tolerate It'''" (estilizada em [[Caixa alta e caixa baixa|letras minúsculas]]) é uma canção da cantora e compositora norte-americana [[Taylor Swift]], gravada para seu nono álbum de estúdio ''[[Evermore (álbum)|Evermore]]'' (2020), lançado em 11 de dezembro de 2020 através da [[Republic Records]]. Composta pela artista em conjunto com [[Aaron Dessner]], com produção assinada pelo mesmo, "Tolerate It" é uma [[balada]] de [[piano]] de andamento lento, com uma produção ''[[Tempo (música)|midtempo]]'' e um [[Compasso (música)|compasso]] estranho. Inspirada no romance ''[[Rebecca (romance)|Rebecca]]'' (1938), da escritora britânica [[Daphne du Maurier]], a faixa aborda um relacionamento amoroso turbulento onde a narradora descreve a sensação de ser apenas tolerada, em vez de verdadeiramente amada e celebrada por seu parceiro.

"Tolerate It" recebeu críticas positivas da mídia especializada, que consideraram uma composição vulnerável de Swift e uma produção envolvente e a selecionaram como um dos destaques do álbum. Comercialmente, a canção alcançou a posição 28 na [[Billboard Global 200|''Billboard'' Global 200]] e entrou nas paradas da Austrália, Canadá, Portugal, Estados Unidos e Reino Unido. Swift incluiu "Tolerate It" no repertório regular de sua sexta turnê [[The Eras Tour]] (2023–2024).

== Antecedentes e produção ==
A cantora e compositora estadunidense [[Taylor Swift]] concebeu seu oitavo álbum de estúdio, ''[[Folklore (álbum de Taylor Swift)|Folklore]]'' (2020), como frutos de visuais mitopoéticos em sua mente, como resultado de sua imaginação "correndo solta" enquanto se isolava durante a [[pandemia de COVID-19]].<ref>{{Citar web|ultimo=Staff|primeiro=Billboard|url=https://www.billboard.com/music/music-news/read-taylor-swift-primer-folklore-9423740/|titulo=‘It Started With Imagery’: Read Taylor Swift’s Primer For ‘Folklore’|data=2020-07-24|acessodata=2023-10-29|website=Billboard|lingua=en-US}}</ref><ref name="Não_nomeado-20231105184654">{{Citar web|url=https://ew.com/music/taylor-swift-entertainers-of-the-year-2020/|titulo=Taylor Swift broke all her rules with 'Folklore' — and gave herself a much-needed escape|acessodata=2023-10-29|website=EW.com|lingua=en}}</ref> Em 25 de novembro, Swift e os co-compositores e co-produtores do álbum, incluindo o colaborador estreante [[Aaron Dessner]], se reuniram no Long Pond Studio em [[Hudson Valley]], no interior do estado de [[Nova Iorque]], para filmar o documentário ''[[Folklore: The Long Pond Studio Sessions]]'', lançado no [[Disney+]].<ref>{{Citar web|ultimo=Aswad|primeiro=Jem|url=https://variety.com/2020/music/news/taylor-swift-new-album-evermore-tonight-1234850261/|titulo=Taylor Swift to Release New Album, ‘Evermore,’ Tonight|data=2020-12-10|acessodata=2024-02-08|website=Variety|lingua=en-US}}</ref><ref>{{Citar web|ultimo=Nast|primeiro=Condé|url=https://pitchfork.com/news/taylor-swift-releases-new-album-evermore-listen-and-read-the-full-credits/|titulo=Taylor Swift Releases New Album evermore: Listen and Read the Full Credits|data=2020-12-11|acessodata=2024-02-08|website=Pitchfork|lingua=en-US}}</ref> Paralelamente, para saciar seu desejo de explorar mais as "florestas folclóricas" que ela visualizava em sua mente, Swift imediatamente desenvolveu outro álbum como uma contrapartida conclusiva do ''Folklore'', intitulado ''[[Evermore (álbum)|Evermore]]'' (2020).<ref name="Não_nomeado-20240110215107">{{Citar web|ultimo=Richards|primeiro=Will|url=https://www.nme.com/news/music/taylor-swift-to-release-surprise-ninth-album-evermore-tonight-2835851|titulo=Taylor Swift to release surprise ninth album 'Evermore' tonight|data=2020-12-10|acessodata=2023-11-19|website=NME|lingua=en-GB}}</ref>

"Tolerate It" foi composta por Swift em conjunto com Dessner, com produção assinada pelo mesmo.<ref>{{Citar web|ultimo=Larocca|primeiro=Callie Ahlgrim, Courteney|url=https://www.businessinsider.com/taylor-swift-evermore-review-tracklist-breakdown-2020-12|titulo=Taylor Swift's 'Evermore' isn't as good as 'Folklore,' but it's still better than what everyone else is doing|acessodata=2024-01-20|website=Business Insider|lingua=en-US}}</ref> A faixa foi gravada no Long Pond, em [[Hudson Valley]], no estado de [[Nova Iorque (estado)|Nova Iorque]], estúdio de gravação de Dessner.<ref>{{Citar web|url=https://www.etonline.com/taylor-swift-drops-surprise-new-album-evermore-listen-157618|titulo=Taylor Swift Drops Surprise New Album 'Evermore' -- Listen!|acessodata=2024-01-20|website=Entertainment Tonight|lingua=en-US}}</ref> Dessner produziu a faixa antes de escrevê-la com Swift. Antes de enviar o instrumental para Swift, ele pensou que ela não gostaria do resultado final por causa dos elementos “estranhos” na produção, no entanto, depois que Dessner enviou o instrumental para Swift, ela o devolveu com a letra finalizada. Dessner lembrou em uma entrevista à revista ''[[Rolling Stone]]'' que chorou ao ouvir "Tolerate It" pela primeira vez e a descreveu como uma "música extremamente bela".<ref>{{Citar web|ultimo=Shaffer|primeiro=Claire|url=https://www.rollingstone.com/music/music-features/aaron-dessner-interview-taylor-swift-evermore-1105853/|titulo=Aaron Dessner on How His Collaborative Chemistry With Taylor Swift Led to 'Evermore'|data=2020-12-18|acessodata=2024-02-09|website=Rolling Stone|lingua=en-US}}</ref>

== Estrutura musical e conteúdo lírico ==
[[Ficheiro:Young Daphne du Maurier restored bw.jpg|miniaturadaimagem|243x243px|"Tolerate It" foi inspirada no romance ''[[Rebecca (romance)|Rebecca]]'' (1938), de [[Daphne du Maurier]] (foto).]]
"Tolerate It" é uma [[balada]] de [[piano]] de construção lenta, com uma produção ''[[Tempo (música)|midtempo]]'' com o uso de [[baixo]], [[violoncelo]], [[Instrumento de percussão|percussão]], [[violino]], e batidas de sintetizadores com padrões de acordes de teclado recorrentes.<ref>{{Citar web|ultimo=Staff|primeiro=The Ringer|url=https://www.theringer.com/music/2020/12/11/22170228/taylor-swift-evermore-review-exit-survey|titulo=The Taylor Swift ‘Evermore’ Exit Survey|data=2020-12-11|acessodata=2024-02-09|website=The Ringer|lingua=en}}</ref> Os críticos descreveram o piano como "solene, "frio", "abafado", e "gelado".<ref>{{Citar periódico |url=https://slate.com/culture/2020/12/taylor-swift-evermore-review-new-album-track-by-track.html |título=Taylor Swift’s Evermore: A Track-by-Track Review |data=2020-12-11 |acessodata=2024-02-09 |periódico=Slate |ultimo=Wilson |primeiro=Carl |lingua=en-US |issn=1091-2339}}</ref> Ray Finlayson, do ''Beats Per Minute'', opinou que a canção poderia caber no ''Folklore'' porque ele achava que tinha elementos musicais semelhantes.<ref>{{Citar web|ultimo=Finlayson|primeiro=Ray|url=https://beatsperminute.com/album-review-taylor-swift-evermore/|titulo=Album Review: Taylor Swift – evermore|data=2020-12-15|acessodata=2024-02-08|website=Beats Per Minute|lingua=en-US}}</ref> "Tolerate It" detalha as dificuldades de amar alguém que subestima seu relacionamento; Swift escreveu que a faixa é sobre "tolerância ambivalente"  e que foi inspirada no romance ''[[Rebecca (romance)|Rebecca]]'' (1938), de [[Daphne du Maurier]].<ref>{{Citar web|ultimo=Kornhaber|primeiro=Spencer|url=https://www.theatlantic.com/culture/archive/2020/12/taylor-swifts-evermore-feels-like-a-rough-draft/617390/|titulo=Taylor Swift Could Use an Editor|data=2020-12-15|acessodata=2024-02-08|website=The Atlantic|lingua=en}}</ref><ref>{{Citar web|url=https://www.stereogum.com/2110665/taylor-swift-evermore-review/reviews/premature-evaluation/|titulo=Review: Taylor Swift Burrows Deeper Into Sepia-Toned Mood Music On 'evermore'|data=2020-12-11|acessodata=2024-02-08|website=Stereogum|lingua=en}}</ref><ref>{{Citar periódico |url=https://www.bbc.com/news/entertainment-arts-63233361 |título=Midnights: What we know about Taylor Swift's songwriting |data=2022-10-19 |acessodata=2024-02-08 |lingua=en-GB}}</ref> Na letra, a narradora descreve uma relação instável com seu parceiro com grande diferença de idade. A narradora admite que tem valor e professa isso ("Eu sei que meu amor deveria ser celebrado"){{Nota de rodapé|nota="''I know my love should be celebrated''", no original.}}, mas se depara com a indiferença ("mas você tolera isso").{{Nota de rodapé|nota="''But you tolerate it''", no original.}}<ref>{{Citar web|ultimo=Pappis|primeiro=Konstantinos|url=https://ourculturemag.com/2020/12/13/album-review-taylor-swift-evermore/|titulo=Album Review: Taylor Swift, 'evermore'|data=2020-12-13|acessodata=2024-02-08|website=Our Culture|lingua=en-GB}}</ref><ref>{{Citar web|ultimo=Bream|primeiro=Jon|ultimo2=Tribune|primeiro2=Star|url=https://www.startribune.com/review-taylor-swift-s-surprise-new-album-is-ever-good/573365521/|titulo=Review: Taylor Swift's surprise new album is ever-good|acessodata=2024-02-08|website=Star Tribune}}</ref> Swift emprega seu registro superior quando a narradora percebe que tem o poder de deixar o relacionamento ("Você assume que estou bem, mas o que você faria se eu / me libertasse e nos deixasse em ruínas / ganhasse o peso de você então perde / Acredite, eu conseguiria").{{Nota de rodapé|nota="''You assume I'm fine, but what would you do if I / Break free and leave us in ruins / Gain the weight of you then lose it / Believe me, I could do it''", no original.}}<ref>{{Citar web|url=https://www.independent.co.uk/arts-entertainment/music/reviews/taylor-swift-review-evermore-b1769916.html|titulo=Taylor Swift’s new album Evermore is full of haunting tales – review|data=2020-12-11|acessodata=2024-02-08|website=The Independent|lingua=en}}</ref><ref>{{Citar web|ultimo=Jones|primeiro=Nate|url=https://www.vulture.com/article/all-taylor-swift-songs-ranked-from-worst-to-best.html|titulo=All 214 Taylor Swift Songs, Ranked|data=2023-11-08|acessodata=2024-02-08|website=Vulture|lingua=en}}</ref>

Alguns críticos traçaram semelhanças com outras canções e alguns destacaram as letras da faixa. No jornal ''[[The Guardian]]'', o jornalista musical Alexis Petridis pensou que Swift inibiu o caráter de uma "esposa desencantada" em "Tolerate It" e acreditou que evocava aquele na canção "[[Asleep]]" (1985), da banda [[The Smiths]].<ref>{{Citar periódico |url=https://www.theguardian.com/music/2020/dec/11/taylor-swift-evermore-rich-alt-rock-and-richer-character-studies |título=Taylor Swift: Evermore – rich alt-rock and richer character studies |data=2020-12-11 |acessodata=2024-02-08 |periódico=The Guardian |ultimo=Petridis |primeiro=Alexis |lingua=en-GB |issn=0261-3077}}</ref> Rob Sheffield, da ''[[Rolling Stone]]'', achou a faixa parecida com uma canção de [[Carole King]] da [[década de 1970]]. Emily Algar, da ''Atwood Magazine'', interpretou a letra ("Eu fiz de você meu templo, meu mural, meu céu / Agora estou implorando por notas de rodapé na história da sua vida"){{Nota de rodapé|nota="''I made you my temple, my mural, my sky/ Now I'm begging for footnotes in the story of your life''", no original.}}, como sendo o sentimento de amar alguém que ama você menos.<ref>{{Citar web|ultimo=Staff|primeiro=Atwood Magazine|url=https://atwoodmagazine.com/evermore-taylor-swift-album-review/|titulo=Roundtable Discussion: A Review of Taylor Swift's 'evermore'|data=2020-12-21|acessodata=2024-02-08|website=Atwood Magazine|lingua=en-US}}</ref> Para Katherine Rodgers, do ''The Quietus'', ela pensou que a letra, "Você é muito mais velho, e mais sábio, e eu", revelava a diferença de idade do relacionamento.<ref>{{Citar web|url=https://thequietus.com/articles/29373-taylor-swift-evermore-review|titulo=The Quietus {{!}} Reviews {{!}} Taylor Swift|acessodata=2024-02-08|website=The Quietus|lingua=en-us}}</ref>

== Desempenho comercial ==
"Tolerate It" foi lançada como quinta faixa de ''[[Evermore (álbum)|Evermore]]'' em 11 de dezembro de 2020, pela [[Republic Records]]. A canção alcançou a posição de número vinte e oito na [[Billboard Global 200|''Billboard'' Global 200]] e ficou nas paradas dos países Canadá (18), Austrália (33), e Portugal (101).<ref>{{Citar web|url=https://portuguesecharts.com/showitem.asp?interpret=Taylor+Swift&titel=Tolerate+It&cat=s|titulo=portuguesecharts.com - Taylor Swift - Tolerate It|acessodata=2024-02-09|website=portuguesecharts.com}}</ref> Nos Estados Unidos, estreou e alcançou a posição quarenta e cinco na [[Billboard Hot 100|''Billboard'' Hot 100]] e aumentou o total de entradas de Swift para 128.<ref>{{Citar web|ultimo=Staff|primeiro=Billboard|url=https://www.billboard.com/pro/taylor-swift-15-songs-evermore-hot-100/|titulo=Taylor Swift Sends All 15 Songs From ‘Evermore’ Onto Hot 100|data=2020-12-21|acessodata=2024-02-09|website=Billboard|lingua=en-US}}</ref> Enquanto isso, a faixa estreou na oitava posição na [[Hot Rock & Alternative Songs]], onde durou 14 semanas e apareceu no final do ano de 2021 no número quarenta e sete.<ref>{{Citar web|url=https://www.billboard.com/artist/taylor-swift/|titulo=Taylor Swift {{!}} Biography, Music & News|acessodata=2024-02-09|website=Billboard|lingua=en-US}}</ref><ref>{{Citar web|ultimo=Cabral|primeiro=R. J.|url=https://www.billboard.com/charts/year-end/hot-rock-songs/|titulo=Hot Rock & Alternative Songs|data=2013-01-02|acessodata=2024-02-09|website=Billboard|lingua=en-US}}</ref> No Reino Unido, "Tolerate It" alcançou a posição de número cinquenta e nove no [[Official Charts Company]] (OCC) e Audio Streaming Chart, e recebeu uma certificação prata da [[British Phonographic Industry]] (BPI), que significa 200.000 unidades equivalentes a faixas.<ref>{{Citar web|url=https://www.bpi.co.uk/award/|titulo=Slipknot, 5 - The Gray Chapter, Album|acessodata=2024-02-09|website=BPI|lingua=en}}</ref>

== Créditos ==
Os créditos são adaptados do encarte de ''Evermore''.

* [[Taylor Swift]] – vocais, composição
* [[Aaron Dessner]] – composição, produção, piano, programação de bateria eletrônica, baixo, teclado, gravação
* Bryan Devendorf – programação de bateria eletrônica
* Bryce Dessner – orquestração
* Clarice Jensen – violoncelo
* James McAlister – percussão, programação de bateria eletrônica, teclados, sintetizador
* Jason Treuting – percussão
* Yuki Numata Resnick – violino
* Jonathan Low – mixagem, gravação
* Greg Calbi – masterização
* Steve Fallone – masterização

== Notas ==
<references group="nota" />

== Referências ==
__SEMTDC__
<references />{{Canções de Taylor Swift}}{{Portal3|Música|Taylor Swift}}
[[Categoria:Canções de 2020]]
[[Categoria:Canções gravadas por Taylor Swift]]
[[Categoria:Canções compostas por Taylor Swift]]
[[Categoria:Canções compostas por Aaron Dessner]]
[[Categoria:Canções produzidas por Aaron Dessner]]

title: Canção de Taylor Swift · do álbum Evermore

Lançamento: 11 de dezembro de 2020

Formato(s): Download digital streaming

Estúdio(s): Long Pond (Hudson Valley, EUA)

Gênero(s): Indie folk

Gravadora(s): Republic

Composição: Taylor Swift Aaron Dessner

Produção: Dessner


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# National Board of Review de Melhor Filme Estrangeiro
O National Board of Review de Melhor Filme Estrangeiro é um prêmio anual dado (desde 1934-1941, 1950-atualmente) pela National Board of Review of Motion Pictures. Até 1945, havia apenas prêmios de Melhor Filme, enquanto os prêmios de Melhor Documentário e Melhor Filme Estrangeiro não eram contínuos.

wikiname: ptwiki

in_language: pt

wikitext:
O [[National Board of Review]] de Melhor Filme Estrangeiro é um prêmio anual dado (desde 1934-1941, 1950-atualmente) pela [[National Board of Review |National Board of Review of Motion Pictures]]. Até 1945, havia apenas prêmios de Melhor Filme, enquanto os prêmios de Melhor Documentário e Melhor Filme Estrangeiro não eram contínuos.<ref>[http://www.nationalboardofreview.org/about/ About The National Board of Review]</ref>

{{Referências}}

== Ligações externas ==
* [http://www.nationalboardofreview.org/ Website Oficial]

{{National Board of Review de Melhor Filme Estrangeiro}}

[[Categoria:National Board of Review de melhor filme estrangeiro| ]]


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# Denkingen
Denkingen é um município da Alemanha, no distrito de Tuttlingen, na região administrativa de Freiburg, estado de Baden-Württemberg.

title: Denkingen

wikitext:
{{Info/Cidade da Alemanha
|nome                       = Denkingen
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'''Denkingen''' é um município da [[Alemanha]], no distrito de [[Tuttlingen (distrito)|Tuttlingen]], na região administrativa de [[Freiburg (região)|Freiburg]], estado de [[Baden-Württemberg]].<ref>{{citar web|url=http://statistik-bw.de/Veroeffentl/Statistische_Berichte/3126_11001.pdf|título=Bevölkerung und Erwerbstätigkeit2011|data=|publicado=Statistisches Landesamt Baden-Württemberg|língua=alemão|acessodata=2012-09-13|arquivourl=https://web.archive.org/web/20121017132834/http://statistik-bw.de/Veroeffentl/Statistische_Berichte/3126_11001.pdf|arquivodata=2012-10-17|urlmorta=yes}}</ref>

{{Referências}}

{{esboço-geode}}

[[Categoria:Municípios de Baden-Württemberg]]

title: Denkingen

Brasão: Mapa

Brasão de Denkingen: · DenkingenMapa da Alemanha, posição de Denkingen acentuada

title: Administração

País: Alemanha

Estado: Baden-Württemberg

Região administrativa: Freiburg

Distrito: Tuttlingen

Prefeito: Rudolf Wuhrer

title: Estatística

title: Outras Informações

Placa de veículo: TUT

Website: sítio oficial


text:
# BBC Rendsburg
O Basketball-Club Rendsburg e. V., também conhecido como Twister Rendsburg é um clube de basquetebol baseado em Rendsburg, Alemanha que atualmente disputa a Liga Regional Norte, correspondente à quarta divisão do país. Manda seus jogos no Herderhalle.

## Histórico de Temporadas
| Temporada | Nível | Liga           | Pos. | Resultado |
| --------- | ----- | -------------- | ---- | --------- |
| 2009-10   | 5     | 2.Regionalliga | 7º   |           |
| 2010-11   | 5     | 2.Regionalliga | 3º   |           |
| 2011-12   | 5     | 2.Regionalliga | 8º   |           |
| 2012-13   | 5     | 2.Regionalliga | 4º   |           |
| 2013-14   | 5     | 2.Regionalliga | 1º   | Promovido |
| 2014–15   | 4     | Regionalliga   | 8º   |           |
| 2015–16   | 4     | Regionalliga   | 10º  |           |
| 2016–17   | 4     | Regionalliga   | 10º  |           |
| 2017-18   | 4     | Regionalliga   | 6º   |           |
| 2018-19   | 4     | Regionalliga   | 5º   |           |

fonte:eurobasket

## Títulos

### 2.Regionalliga
- Campeão (1): 2013-14

title: BBC Rendsburg

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O '''Basketball-Club Rendsburg e. V.''', também conhecido como ''Twister Rendsburg'' é um clube de [[basquetebol]] baseado em [[Rendsburg]], [[Alemanha]] que atualmente disputa a [[Regionalliga (basquetebol)|Liga Regional Norte]], correspondente à quarta divisão do país.<ref>{{Citar web|url=https://basketball.eurobasket.com/teamDetails.asp?id=14595&SectionName=Germany&TeamName=BBC-Twisters-Rendsburg&Page=0|titulo=BBC Twisters Rendsburg basketball, News, Roster, Rumors, Stats, Awards, Transactions, Details - eurobasket|acessodata=2018-12-15|obra=www.eurobasket.com}}</ref> Manda seus jogos no ''Herderhalle''.

== Histórico de Temporadas ==
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<small>fonte:[https://basketball.eurobasket.com/team/Germany/BBC-Twisters-Rendsburg/14595?Page=5 eurobasket]</small>

== Títulos ==
===2.Regionalliga===
* '''Campeão (1)''': 2013-14

==Ligações externas==
* {{Facebook|/bbcr.twisters/}}
* {{Instagram|/bbcrendsburgtwisters/}}
* {{Youtube|u=/bbcrendsburg}}

{{Referências}}

{{Portal3|Alemanha|Basquetebol}}
[[Categoria:Clubes de basquetebol da Alemanha]]

title: Twisters Rendsburg

Nome completo: Basketball-Club Rendsburg e. V.

Divisão: Norte

Ligas: Regionaliga

Arena: Herderhalle

Localização: Rendsburg, Alemanha

Gerente Geral: Bjarne Homfeldt

Treinador: Sebastian Foerster

Divisão / Conferência títulos: 1 - 2.Regionalliga Norte-Norte

Material esportivo: Spalding


text:
# João de Miranda Ribeiro
João de Miranda Ribeiro (Vila Nova de Gaia, 1686 – Salvador, 1755) foi mestre carpinteiro de casas radicado em Salvador, co-fundador do Convento de Nossa Senhora da Lapa da mesma cidade.

## Biografia
Partiu muito jovem para o Brasil, estabelecendo-se na cidade do Salvador da Baía, cidade em franco crescimento urbanístico e populacional, como "oficial de carpinteiro de casas". A falta de mão-de-obra qualificada nesse ofício, aliada à expansão urbanística da cidade, proporcionou-lhe, com o tempo, a acumulação de uma vasta fortuna e uma posição social de relevo, posição essa que lhe permitiu ascender à qualidade de "irmão de menor condição" da Santa Casa da Misericórdia da cidade do Salvador, em 21 de Março de 1717. Vivia, nessa data, "junto ao Tororó", freguesia de Nossa Senhora do Desterro, sendo ainda oficial de carpinteiro.
Passa então a ser contratado pela Santa Casa de Misericórdia para realizar diversos trabalhos, tendo feito parte do Conselho da mesma durante a provedoria de Gonçalo Ravasco Cavalcante e Albuquerque. Realizou as obras do forro da casa do consistório, do recolhimento feminino e da sacristia da igreja daquela instituição, obras que lhe trouxeram bastante prestígio. Alguns anos antes, entre 1713 e 1715, já havia aforado uma grande quantidade de terras na Rua das Trincheiras, daquela cidade.
Aforou, ao todo, "22 braças de terra", tornando-se o maior foreiro de terras pertencentes ao mosteiro de São Bento da Baía, que detinha o senhorio directo das ditas terras. No entanto, é em 1733 que João de Miranda Ribeiro toma a iniciativa que fará com que o seu nome se perpetue no tempo. Nesse ano, juntamente com Manuel Antunes Lima, mestre pedreiro, solicitou autorização real para fundar e edificar à sua custa um convento de religiosas franciscanas na cidade da Baía, junto a capela de Nossa Senhora da Lapa, por si instituída, tendo sido dada, no ano seguinte, a autorização eclesiástica para a construção do novo convento. Consta que essa iniciativa foi fruto de uma promessa feita por João de Miranda Ribeiro, de construir uma capela dedicada a Nossa Senhora da Lapa, o que deu origem à posterior construção do convento. Na petição ao rei, João de Miranda Ribeiro argumentava que o único convento feminino no Brasil - o Convento do Desterro - não tinha vagas suficientes para atender todas as famílias que queriam que suas filhas fossem religiosas. Argumentava ainda que, como ele, que tinha cinco filhas, outros homens também não podiam colocar as suas filhas neste convento e a única solução que lhes restava era enviá-las para o reino. Compromete-se então a edificar, junto com Manuel Antunes Lima, um mosteiro de religiosas à altura dos mosteiros existentes no reino e a arcar sozinho com todas as despesas necessárias.
O parecer emitido pelo Vice-rei do Brasil, o Conde das Galveias, não deixa dúvidas sobre o prestígio e os recursos financeiros de que dispunha João de Miranda Ribeiro. O Vice-rei assegura que o mestre carpinteiro "possuía terras e propriedades, (e) havia construído uma capela com perfeição e considerável despesa, só para que os moradores daquele bairro com maior comodidade ouvissem a missa nos dias de preceito, sendo notavelmente aplaudido". A licença foi concedida, com a condição de que João de Miranda Ribeiro fosse o responsável pela construção do mosteiro, devendo dotá-lo com propriedades sitas na Baía, que garantissem rendimento suficiente para assegurar a sua manutenção. Desta forma, a Coroa resolvia o problema da falta de vagas no Convento do Desterro, que ocasionava a ida de muitas mulheres para os conventos da metrópole, sem onerar de forma alguma os cofres reais. O facto de João de Miranda Ribeiro poder custear a construção do convento parece ter sido decisivo para que a Coroa permitisse a fundação do mesmo, que foi o segundo mosteiro de religiosas no Brasil.
O Convento de Nossa Senhora da Conceição da Lapa veio a ser concluído em 1744, tendo João de Miranda Ribeiro como seu primeiro administrador e as suas cinco filhas como religiosas, as primeiras do convento (Sóror Teresa de Jesus da Lapa, Sóror Joana do Nascimento da Lapa, Sóror Úrsula das Virgens da Lapa, Sóror Maria da Cruz da Lapa e Sóror Francisca do Sacramento da Lapa). João de Miranda Ribeiro havia casado na cidade do Salvador com Maria do Nascimento Pereira, natural da freguesia de Miragaia, na cidade do Porto, filha de Luís Aires de Sousa e de Catarina Pereira, de quem teve cinco filhas, todas freiras no convento da Lapa, e um filho, Agostinho de Miranda Ribeiro, herdeiro da fortuna do seu pai, filho esse que casou na Baía com D. Josefa Maria de Sousa, filha do Capitão Manuel de Sousa Guimarães e de D. Maria da Silva. João de Miranda Ribeiro faleceu em 1755, deixando por concluir as obras de ampliação do convento, que iniciara em Junho de 1750.
João de Miranda Ribeiro era irmão de José de Miranda Ribeiro (Vila Nova de Gaia, 18 de Março de 1705 – Minas Gerais, antes de 1787), que se fixou no Sabará, fazendo fortuna com o garimpo do ouro, e de Severino de Miranda Ribeiro (Vila Nova de Gaia, 25 de Fevereiro de 1707 – Minas Gerais, 1787), que também se estabeleceu em Minas Gerais, onde faleceu rico, com testamento de 3 de Abril de 1787.

title: João de Miranda Ribeiro

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'''João de Miranda Ribeiro''' ([[Vila Nova de Gaia]], [[1686]] – [[Salvador]], [[1755]]) foi mestre [[carpinteiro]] de casas radicado em Salvador, co-fundador do [[Convento da Lapa|Convento de Nossa Senhora da Lapa]] da mesma cidade.

==Biografia==

Partiu muito jovem para o [[Brasil]], estabelecendo-se na cidade do Salvador da Baía, cidade em franco crescimento urbanístico e populacional, como "''oficial de carpinteiro de casas''". A falta de mão-de-obra qualificada nesse ofício, aliada à expansão urbanística da cidade, proporcionou-lhe, com o tempo, a acumulação de uma vasta fortuna e uma posição social de relevo, posição essa que lhe permitiu ascender à qualidade de "''irmão de menor condição''" da [[Igreja da Misericórdia (Salvador)|Santa Casa da Misericórdia da cidade do Salvador]], em 21 de Março de 1717. Vivia, nessa data, "''junto ao [[Tororó (Salvador)|Tororó]]''", freguesia de Nossa Senhora do Desterro, sendo ainda oficial de carpinteiro.<ref name="Sousa">SOUSA, Daniel A. Oliveira de, ''Os filhos do “Arromba”- Três casos de sucesso no Brasil colonial'', in "Boletim da Associação Cultural Amigos de Gaia", n.º 74, 12.º Volume, Junho de 2012, págs. 24 e ss.</ref>

[[Imagem:Convento e Igreja de Nossa Senhora da Lapa 2019-1129.jpg|thumb|left|250px|Nave central da igreja do Convento da Lapa.]]

Passa então a ser contratado pela Santa Casa de Misericórdia para realizar diversos trabalhos, tendo feito parte do Conselho da mesma durante a provedoria de [[Gonçalo Ravasco Cavalcante e Albuquerque]]. Realizou as obras do forro da casa do consistório, do recolhimento feminino e da sacristia da igreja daquela instituição, obras que lhe trouxeram bastante prestígio. Alguns anos antes, entre 1713 e 1715, já havia aforado uma grande quantidade de terras na Rua das Trincheiras, daquela cidade.<ref name="Sousa" />

Aforou, ao todo, "''22 braças de terra''", tornando-se o maior foreiro de terras pertencentes ao mosteiro de São Bento da Baía, que detinha o senhorio directo das ditas terras. No entanto, é em 1733 que João de Miranda Ribeiro toma a iniciativa que fará com que o seu nome se perpetue no tempo. Nesse ano, juntamente com Manuel Antunes Lima, mestre pedreiro, solicitou autorização real para fundar e edificar à sua custa um convento de religiosas franciscanas na cidade da Baía, junto a capela de Nossa Senhora da Lapa, por si instituída, tendo sido dada, no ano seguinte, a autorização eclesiástica para a construção do novo convento. Consta que essa iniciativa foi fruto de uma promessa feita por João de Miranda Ribeiro, de construir uma capela dedicada a [[Nossa Senhora da Lapa]], o que deu origem à posterior construção do convento. Na petição ao rei, João de Miranda Ribeiro argumentava que o único convento feminino no Brasil - o Convento do Desterro - não tinha vagas suficientes para atender todas as famílias que queriam que suas filhas fossem religiosas. Argumentava ainda que, como ele, que tinha cinco filhas, outros homens também não podiam colocar as suas filhas neste convento e a única solução que lhes restava era enviá-las para o reino. Compromete-se então a edificar, junto com Manuel Antunes Lima, um mosteiro de religiosas à altura dos mosteiros existentes no reino e a arcar sozinho com todas as despesas necessárias.<ref name="Sousa" />

O parecer emitido pelo [[Vice-rei do Brasil]], o [[André de Melo e Castro|Conde das Galveias]], não deixa dúvidas sobre o prestígio e os recursos financeiros de que dispunha João de Miranda Ribeiro. O Vice-rei assegura que o mestre carpinteiro "''possuía terras e propriedades,'' (e) ''havia construído uma capela com perfeição e considerável despesa, só para que os moradores daquele bairro com maior comodidade ouvissem a missa nos dias de preceito, sendo notavelmente aplaudido''". A licença foi concedida, com a condição de que João de Miranda Ribeiro fosse o responsável pela construção do mosteiro, devendo dotá-lo com propriedades sitas na Baía, que garantissem rendimento suficiente para assegurar a sua manutenção. Desta forma, a Coroa resolvia o problema da falta de vagas no Convento do Desterro, que ocasionava a ida de muitas mulheres para os conventos da metrópole, sem onerar de forma alguma os cofres reais. O facto de João de Miranda Ribeiro poder custear a construção do convento parece ter sido decisivo para que a Coroa permitisse a fundação do mesmo, que foi o segundo mosteiro de religiosas no Brasil.<ref name="Sousa" />

O Convento de Nossa Senhora da Conceição da Lapa veio a ser concluído em 1744, tendo João de Miranda Ribeiro como seu primeiro administrador e as suas cinco filhas como religiosas, as primeiras do convento ([[Sóror]] Teresa de Jesus da Lapa, Sóror Joana do Nascimento da Lapa, Sóror Úrsula das Virgens da Lapa, Sóror Maria da Cruz da Lapa e Sóror Francisca do Sacramento da Lapa). João de Miranda Ribeiro havia casado na cidade do Salvador com Maria do Nascimento Pereira, natural da freguesia de [[Miragaia (Porto)|Miragaia]], na cidade do [[Porto]], filha de Luís Aires de Sousa e de Catarina Pereira, de quem teve cinco filhas, todas freiras no convento da Lapa, e um filho, Agostinho de Miranda Ribeiro, herdeiro da fortuna do seu pai, filho esse que casou na Baía com D. Josefa Maria de Sousa, filha do Capitão Manuel de Sousa Guimarães e de D. Maria da Silva. João de Miranda Ribeiro faleceu em 1755, deixando por concluir as obras de ampliação do convento, que iniciara em Junho de 1750.<ref name="Sousa" />

João de Miranda Ribeiro era irmão de José de Miranda Ribeiro (Vila Nova de Gaia, 18 de Março de 1705 – [[Minas Gerais]], antes de 1787), que se fixou no [[Sabará]], fazendo fortuna com o [[garimpo]] do [[ouro]], e de Severino de Miranda Ribeiro (Vila Nova de Gaia, 25 de Fevereiro de 1707 – Minas Gerais, 1787), que também se estabeleceu em Minas Gerais, onde faleceu rico, com testamento de 3 de Abril de 1787.<ref name="Sousa" />

{{referências}}

==Bibliografia==
* {{citar livro|sobrenome= SOUSA|nome= Daniel A. Oliveira de |título= Os filhos do "Arromba" - Três casos de sucesso no Brasil colonial|local= "Boletim da Associação Cultural Amigos de Gaia", n.º 74, 12.º Volume |editora= Junho de 2012|ano=2012}}
* {{citar livro|sobrenome= OTT|nome= Carlos |título= A Santa Casa de Misericórdia da cidade do Salvador|local=  "Publicações do Património Histórico e Artístico Nacional, n.º 21" |editora= Ministério da Educação e Cultura, Rio de Janeiro|ano=1960}}
* {{citar livro|sobrenome= SANTOS|nome= Maria Ferraz Barbosa |título= Aspectos políticos e económicos da vida conventual feminina: o Convento de Nossa Senhora da Conceição da Lapa, século XVIII|local= "Anais do XXVI Simpósio Nacional de História" |editora= ANPUH, São Paulo|ano=2011}}
{{Portal3|Biografias|Economia|Bahia|Brasil|Portugal}}
[[Categoria:Naturais de Vila Nova de Gaia]]
[[Categoria:Nascidos em 1686]]
[[Categoria:Mortos em 1755]]

title: João de Miranda Ribeiro

Nascimento: 1686 · Vila Nova de Gaia

Morte: 1755 · Salvador

Cidadania: Reino de Portugal

Ocupação: carpinteiro, empresário


text:
# Champignolles
Champignolles é uma comuna francesa na região administrativa da Normandia, no departamento de Eure. Estende-se por uma área de 2,7 km². Em 2010 a comuna tinha 40 habitantes (densidade: 14,8 hab./km²).

title: Champignolles

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'''Champignolles''' é uma [[comuna francesa]] na [[Regiões administrativas francesas|região administrativa]] da [[Normandia (região francesa)|Normandia]], no [[Departamentos franceses|departamento]] de [[Eure]]. Estende-se por uma área de 2,7 [[Quilómetro quadrado|km²]]. {{Pop comuna francesa2|27143|2.7}}

{{Referências}}

{{esboço-geofr}}
{{Commonscat|Champignolles (Eure)}}

[[Categoria:Comunas de Eure]]

title: Comuna francesa

Comuna francesa: Brasão de armas

title: Localização

Localização: · ChampignollesLocalização de Champignolles na França

País: França

Região: Normandia

Departamento: Eure

title: Características geográficas

Área total: 2,7 km²

População total (2010): 40 hab.

Densidade: 14,8 hab./km²


text:
# Leptogenys honoria
Leptogenys honoria é uma espécie de formiga do gênero Leptogenys, pertencente à subfamília Ponerinae.

title: Leptogenys honoria

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'''''Leptogenys honoria''''' é uma espécie de [[formiga]] do gênero ''[[Leptogenys]]'', pertencente à subfamília [[Ponerinae]].<ref>{{Citar web|url = https://www.gbif.org/species/1321405 |título = Leptogenys honoria |obra = [[Global Biodiversity Information Facility|Sistema Global de Informação sobre Biodiversidade]] |língua = en |acessodata = 24 de agosto de 2019}}</ref><!-- == Descrição == -->
<!-- == Distribuição == -->

== Referências ==
<references/>

{{Esboço-formiga}}
{{Taxonbar}}

[[Categoria:Leptogenys]]

title: Classificação científica

Reino: Animalia

Filo: Arthropoda

Classe: Insecta

Superordem: Endopterygota

Ordem: Hymenoptera

Subordem: Apocrita

Superfamília: Vespoidea

Família: Formicidae

Subfamília: Ponerinae

Género: Leptogenys

Espécie: Leptogenys honoria

title: Nome binomial

Nome binomial: Leptogenys honoria


text:
# Proteína de ferro-enxofre
Uma proteína de ferro-enxofre é uma metaloproteína que contém um ou mais centros de ferro-enxofre, isto é, agrupamentos constituídos pelos elementos ferro e enxofre. Os centros de ferro-enxofre são cofactores ligados covalentemente à cadeia polipeptídica através das cadeias laterais de aminoácidos, frequentemente cisteínas. As proteínas de ferro-enxofre encontram-se em todos os seres vivos e desempenham funções diversas, desde a transferência de electrões entre outras proteínas, a catálise enzimática e regulação genética.

## Descoberta
Em 1949, Otto Warburg publicou observações sobre as características espectroscópicas da proteína mais tarde conhecida como hidrogenase. Warburg notou na altura que exibia um espectro semelhante aos de compostos de ferro e enxofre. Na década seguinte, diversas proteínas com actividade redox foram descobertas na respiração celular e na fotossíntese, e na década de 1960 foi estabelecida a presença de ferro e enxofre nessas proteínas. Os primeiros centros de ferro-enxofre artificiais foram sintetizados nos anos 70, demonstrando que este tipo de centros poderia ter existido no mundo pré-biótico.

## Evolução e distribuição das proteínas de ferro-enxofre
É presumido que, à época em que a Terra possuía uma atmosfera redutora (isto é, antes do aparecimento do dioxigénio na atmosfera), os elementos ferro e enxofre se encontravam disponíveis para utilização pelos microorganismos então existentes, formando os primeiros centros catalíticos em proteínas. Uma observação que apoia esta hipótese é a existência de proteínas de ferro-enxofre em vias metabólicas de microorganismos considerados primitivos, proteínas essas que foram substituídas por outras (ou por versões sem centros de ferro-enxofre) em organismos mais complexos.
A maioria das proteínas contendo centros de ferro-enxofre caracterizadas até hoje encontram-se em sistemas que dependem de transferência de electrões para o seu funcionamento. Exemplos incluem a NADH desidrogenase, enzima essencial da cadeia respiratória, e o fotossistema I na cadeia fotossintética.
A existência de centros polinucleares de ferro-enxofre no presente, apesar de muitos deles serem sensíveis à presença de dioxigénio, pode prender-se com a sua eficácia na transferência de electrões. Considera-se que a transferência de um electrão afectará menos a chamada energia de reorganização num centro polinuclear que num centro mononuclear, pois o custo energético é mais distribuído. Esta característica torna os centros de ferro-enxofre em unidades redox extremamente rápidas, aumentando a sua eficácia e diminuindo a possibilidade de formar compostos instáveis indesejados.

## Proteínas contendo centros tipo rubredoxina
A rubredoxina é uma das mais simples proteínas de ferro-enxofre, contendo um centro mononuclear de ferro por molécula de proteína. O centro da rubredoxina é constituído por um ião de ferro ligado a quatro resíduos de cisteína de modo a formar uma geometria tetraédrica. Estes resíduos de cisteína encontram-se dispostos ao longo da cadeia polipeptídica com espaçamentos bem definidos, usualmente num motivo de sequência Cys-X-X-Cys [...] Cys-X-X-Cys, em que X representa aminoácidos não estritamente conservados entre espécies; os dois motivos Cys-X-X-Cys encontram-se separados por um número variável de aminoácidos. O ião de ferro oscila entre os estados de oxidação +2 (Fe2+, ferroso, reduzido) e +3 (Fe3+, férrico, oxidado). No estado férrico, a rubredoxina apresenta uma intensa cor vermelha, exibindo um característico espectro na região UV-visível. Encontram-se rubredoxinas em diversos procariontes, onde desempenham um papel de transferência electrónica, por exemplo, como dadora de electrões às enzimas superóxido redutase e rubredoxina-oxigénio oxidorredutase.
Outra proteína de ferro-enxofre simples com um centro tipo rubredoxina é a desulforredoxina, também esta com papel de transferência electrónica em procariontes. A desulforedoxina possui um motivo de ligação ao ferro ligeiramente diferente da rubredoxina, o que lhe confere propriedades espectroscópicas também um pouco distintas da rubredoxina. A desulforedoxina é um dímero, em que cada polipéptido liga um centro ferro-enxofre.
Por serem proteínas relativamente simples, as rubredoxinas são utilizadas como modelos em diversos tipos de estudos. Um exemplo é a modulação das suas propriedades de transferência electrónica (isto é, a capacidade da proteína em receber ou doar electrões) através da modificação de resíduos de aminoácidos próximos do centro de ferro (utilizando a técnica de mutagénese dirigida). O centro da desulforedoxina (também uma proteína simples) pode ser facilmente convertido num centro mais semelhante à rubredoxina, também recorrendo a mutagénese dirigida.
Algumas proteínas mais complexas incorporam centros tipo rubredoxina na sua estrutura. Um exemplo é a rubreritrina, uma proteína que possui um centro idêntico ao da rubredoxina e um segundo centro de dois ferros-dois enxofres ([2Fe-2S]). Outro exemplo é a superóxido redutase de dois ferros (também denominada desulfoferrodoxina). Nesta proteína, encontra-se um centro idêntico ao da desulforedoxina, que se pensa ter uma função de transferência electrónica, além de um segundo centro de ferro (que não do tipo ferro-enxofre) responsável pela actividade catalítica da enzima.
Os centros tipo rubredoxina não possuem enxofre lábil (isto é, iões sulfureto, S2-, não ligados à cadeia polipeptídica), em contraste com os demais tipos de centros de ferro-enxofre.

## Proteínas contendo centros [2Fe-2S]
Os centros [2Fe-2S] (dois ferros-dois enxofres) são constituídos por dois iões de ferro ligados entre si por dois iões sulfureto. Em geral, estes centros encontram-se ligados à cadeia polipeptídica através de resíduos cisteína, mas outros aminoácidos podem também fazer esta ligação, como glutamato. Os centros [2Fe-2S] são também chamados centro tipo ferredoxina vegetal, devido à presença ubíqua destes centros em ferredoxinas de plantas superiores. As ferredoxinas vegetais desempenham funções de transferência de electrões na cadeia fotossintética, encontrando-se não só nos cloroplastos de células vegetais como também em microorganismos fotossintéticos, incluindo cianobactérias e algas verdes.

## Proteínas contendo centros [3Fe-4S] e [4Fe-4S]
Os centros [3Fe-4S] (três ferros-quatro enxofres) e [4Fe-4S] (quatro ferros-quatro enxofres) possuem uma arquitectura em forma de cubo, em que os iões ferro e sulfureto se encontram nos vértices da estrutura cubóide. No caso dos centros [3Fe-4S], um dos vértices correspondente a um ião de ferro está ausente. Tal como os centros tipo rubredoxina e [2Fe-2S], estes centros ligam-se a proteínas geralmente através da ligação dos iões de ferro a resíduos cisteína. Outros aminoácidos também podem coordenar este tipo de centros, como por exemplo a histidina no chamado centro distal encontrado em certas hidrogenases de níquel-ferro. A maioria das proteínas contendo centros [3Fe-4S] e [4Fe-4S] caracterizadas até ao presente têm funções de transferência electrónica. As ferredoxinas bacterianas são exemplos comuns de proteínas [3Fe-4S]/[4Fe-4S] que transferem electrões entre outras proteínas. Um tipo diferente de transferência electrónica encontra-se em proteínas activadoras de adenosilmetionina, em que o centro [4Fe-4S] presente nessas proteínas transfere um electrão para a adenosilmetionina, iniciando reacções radicalares que activam enzimas como a ribonucleótido redutase anaeróbia ou a piruvato-formato liase.
Em geral, os centros [3Fe-4S] em proteínas oscilam entre os estados de oxidação 0 e +1, enquanto que os centros [4Fe-4S] variam entre os estados +1 e +2.
Determinadas proteínas de [4Fe-4S] apresentam um potencial de redução relativamente elevado, quando comparado às demais proteínas [4Fe-4S]. Tomam por esta razão a designação proteínas de ferro-enxofre de potencial alto, abreviado HiPIP (da designação em inglês high potential iron-sulfur protein). As HiPIP encontram-se principalmente ligadas ao transporte electrónico anaeróbio em bactérias púrpura. Nas HiPIP, o centro [4Fe-4S] varia o seu estado de oxidação entre +2 e +3.

## Proteínas contendo centros complexos de ferro-enxofre
Encontram-se em algumas proteínas centros mais complexos que incluem como unidade mais simples um centro ferro-enxofre (ou parte deste).
Nitrogenase
A nitrogenase é um complexo enzimático entre duas proteínas, a proteína de ferro (com função de transferência electrónica) e a proteína de ferro-molibdénio (que catalisa a redução de azoto molecular, N2, a amónia, NH3). A proteína de ferro possui um centro [4Fe-4S]. A proteína de ferro-molibdénio contém dois centros metálicos únicos: o centro P, que se assemelha a um produto da fusão entre dois centros [4Fe-4S] num vértice; e o centro ferro-molibdénio, também com uma geometria que se assemelha a uma fusão entre dois centros [4Fe-4S] mas em que o átomo central é um carbono e um dos vértices exteriores é um molibdénio. O centro P actua na transferência de electrões entre a proteína de ferro e o centro de ferro-molibdénio.
Sulfito redutase e nitrito redutase
A sulfito redutase catalisa a redução do sulfito a sulfureto. A nitrito redutase reduz nitrito a amónia. Estas reacções químicas têm em comum o requerimento de seis electrões a serem transferidos para os respectivos substratos. O centro activo da sulfito redutase e da nitrito redutase é semelhante: contém um centro [4Fe-4S] ligado covalentemente a um sirohemo.
Hidrogenase de ferro
As hidrogenases constituem uma família de enzimas que podem catalisar a oxidação do hidrogénio molecular (H2) a protões e electrões, ou a reacção inversa (produção de hidrogénio). Um tipo de hidrogenases contém o chamado centro H, um centro binuclear de ferro ligado covalentemente a um centro [4Fe-4S], provavelmente através de um resíduo de cisteína. Estas hidrogenases são eficientes produtoras de hidrogénio, porém são muito sensíveis à presença de dioxigénio, perdendo rapidamente actividade catalítica.

## Propriedades catalíticas e reguladoras de proteínas de ferro-enxofre
Em algumas proteínas de ferro-enxofre, os centros desempenham funções catalíticas ou sensoras de condições ambientais intracelulares. Algumas proteínas podem ter um centro que oscila entre as duas configurações [3Fe-4S] e [4Fe-4S] por ganho/perda de um ião de ferro, e nalguns casos esta propriedade é explorada na actividade biológica da proteína.
Aconitase
O exemplo mais conhecido de catálise enzimática por um centro de ferro-enxofre é o da aconitase, uma enzima que faz parte do ciclo do ácido cítrico. A aconitase possui um centro [4Fe-4S] na sua forma activa, mas quando a proteína é exposta ao oxigénio o centro perde um dos ferros e converte-se em [3Fe-4S], perdendo actividade catalítica. O ferro lábil é essencial para a actividade da enzima, já que age como ácido de Lewis e se liga directamente ao substrato.
FNR
Outro exemplo de função diferente da de transferência electrónica encontra-se na proteína de regulação da redução do fumarato e nitrato (FNR), estudada em detalhe em Escherichia coli. A FNR é um factor de transcrição que controla a expressão de diversos genes ligados ao metabolismo anaeróbio da bactéria. Contém um centro [4Fe-4S] que, quando exposto ao dioxigénio, se transforma num centro [2Fe-2S] e perde dois iões de ferro. Esta modificação induz uma alteração estrutural na FNR, que perde a sua actividade, permitindo à célula mudar o seu metabolismo de modo a adaptar-se a condições aeróbias. A FNR recupera a sua actividade reguladora in vitro através da adição de ferro e o agente redutor ditionito, pelo que se admite que in vivo a proteína também consiga recuperar a sua actividade após transição para condições menos oxidantes.
SoxR
O sistema SoxR/SoxS de resposta a stress oxidativo em Escherichia coli utiliza a proteína de [2Fe-2S] SoxR para detectar a presença de espécies reactivas de oxigénio e de azoto. O centro [2Fe-2S] da SoxR é oxidado de forma específica pelo superóxido e pelo óxido nítrico, que são espécies químicas produzidas em situações de stress oxidativo celular. Na forma oxidada (estado de oxidação +2), a SoxR activa a transcrição do gene soxS, induzindo assim a produção da proteína SoxS. A SoxS, por sua vez, activa diversos genes que codificam proteínas de combate ao stress oxidativo.

## Propriedades espectroscópicas
Os iões de ferro que compõem os centros de ferro-enxofre oscilam normalmente entre os estados de oxidação +2 e +3 e estão no estado de spin alto (momento magnético ms=2 ou ms=5/2, respectivamente), numa geometria tetraédrica. Isto significa que em muitos casos, as proteínas contendo centros de ferro-enxofre apresentam paramagnetismo, o que possibilita a sua investigação através de espectroscopia de ressonância paramagnética electrónica (EPR). O estado de spin alto advém do facto de os resíduos de aminoácidos e os iões sulfureto envolvidos na esfera de coordenação de cada ferro serem ligandos fracos, de acordo com a série espectroquímica. Outra técnica espectroscópica de grande relevo para o estudo de proteínas de ferro-enxofre é a espectroscopia de Mössbauer, que detecta todos os centros de ferro numa dada proteína independentemente dos seus estados de oxidação.
Nos centros contendo mais do que um ião de ferro (multinucleares), pode acontecer deslocalização electrónica, ou seja, a carga formal de alguns ou todos os iões de ferro pode ser +2.5, em vez de +2 ou +3. Por exemplo, um centro [2Fe-2S] pode ter ambos os iões no estado férrico (Fe3+-Fe3+); ao receber um electrão, o centro pode apresentar um estado formal Fe+2.5-Fe+2.5 em vez de Fe3+-Fe2+. As duas situações podem ser detectadas por EPR, dado que no primeiro caso o centro apresenta um sistema de spin total 9/2 (spin alto) e no segundo caso, o sistema de spin total é 1/2 (spin baixo). Também os centros [4Fe-4S] apresentam em algumas proteínas características de spin alto e noutras de spin baixo.
Os ligandos dos iões Fe3+ são mais electronegativos que o ferro, o que provoca o fenómeno de transferência de carga ligando-a-metal. Este fenómeno pode ser investigado por espectrofotometria UV-visível e dicroísmo circular e manifesta-se visualmente através da coloração das proteínas de ferro-enxofre, que apresentam em geral coloração castanha (na ausência de outros cromóforos de forte coloração, como flavinas), com excepção de proteínas contendo centros tipo rubredoxina, que apresentam coloração vermelha. Esta propriedade facilita o seguimento da purificação destas proteínas a partir de extractos proteicos complexos, tanto através da sua detecção visual como da avaliação da sua pureza.

title: Proteína de ferro-enxofre

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[[Ficheiro:NADH Dehydrogenase Electron Carriers Unlabeled.png|thumb|Representação da [[enzima]] [[NADH desidrogenase]] na [[membrana]] [[mitocondrial]]. Em realce, diversos [[cofactores enzimáticos]], incluíndo [[centros de ferro-enxofre]].]]

Uma '''proteína de ferro-enxofre''' é uma [[metaloproteína]] que contém um ou mais [[centros de ferro-enxofre]], isto é, agrupamentos constituídos pelos [[Elemento (química)|elemento]]s [[ferro]] e [[enxofre]]. Os centros de ferro-enxofre são [[Cofator (bioquímica)|cofactores]] ligados [[ligação covalente|covalentemente]] à [[cadeia polipeptídica]] através das cadeias laterais de aminoácidos, frequentemente [[cisteína]]s. As proteínas de ferro-enxofre encontram-se em todos os [[seres vivos]] e desempenham funções diversas, desde a [[transferência de electrões]] entre outras proteínas, a [[catálise enzimática]] e [[regulação genética]].

== Descoberta ==
Em 1949, [[Otto Heinrich Warburg|Otto Warburg]] publicou observações sobre as características [[espectroscopia|espectroscópicas]] da proteína mais tarde conhecida como [[hidrogenase]].<ref name="Beinert">{{citar periódico|último =Beinert|primeiro =H.|ano=2000|título=Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises|periódico=J. Biol. Inorg. Chem.|publicado=Springer Berlin Heidelberg/Society of Biological Inorganic Chemistry|volume=5|número=1|páginas=2–15|issn=1432-1327|doi=10.1007/s007750050002|pmid=10766431|url=http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs007750050002|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> Warburg notou na altura que exibia um [[espectro (física)|espectro]] semelhante aos de compostos de ferro e enxofre. Na década seguinte, diversas proteínas com actividade [[redox]] foram descobertas na [[respiração celular]] e na [[fotossíntese]], e na [[década de 1960]] foi estabelecida a presença de ferro e enxofre nessas proteínas.<ref name="Beinert3">{{citar periódico|último =Beinert|primeiro =H.|autor2=Holm, R. H.|autor3=Münck, E.|ano=1997|título=Iron-Sulfur Clusters: Nature's Modular, Multipurpose Structures|periódico=Science|publicado=Highwire Press/American Association for the Advancement of Science|volume=277|número=5326|páginas=653–659|issn=1095-9203|doi=10.1126/science.277.5326.653|pmid=9235882|url=http://www.sciencemag.org/content/277/5326/653.abstract|acessodata=27 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> Os primeiros centros de ferro-enxofre artificiais foram sintetizados nos anos 70, demonstrando que este tipo de centros poderia ter existido no mundo pré-biótico.<ref name="Beinert3" />

== Evolução e distribuição das proteínas de ferro-enxofre ==

É presumido que, à época em que a [[Terra]] possuía uma [[atmosfera]] [[Redução|redutora]] (isto é, antes do [[Atmosfera terrestre#A evolução da atmosfera terrestre|aparecimento do dioxigénio na atmosfera]]), os elementos ferro e enxofre se encontravam disponíveis para utilização pelos [[microorganismo]]s então existentes, formando os primeiros centros catalíticos em proteínas.<ref name="Beinert" /> Uma observação que apoia esta hipótese é a existência de proteínas de ferro-enxofre em [[vias metabólicas]] de [[microorganismos]] considerados primitivos, proteínas essas que foram substituídas por outras (ou por versões sem centros de ferro-enxofre) em organismos mais complexos.<ref name="Beinert" />

A maioria das proteínas contendo centros de ferro-enxofre caracterizadas até hoje encontram-se em sistemas que dependem de [[transferência de electrões]] para o seu funcionamento.<ref name="Beinert" /><ref name="Kiley">{{citar periódico|último =Beinert|primeiro =H.|autor2=Kiley|data=|título=Fe–S proteins in sensing and regulatory functions|periódico=Curr. Op. Chem. Biol.|publicado=Elsevier Science Ltd|volume=3|número=2|páginas=152–157|issn=1367-5931|doi=dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(99)80027-1|pmid=10226040|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1367593199800271|acessodata=27 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> Exemplos incluem a [[NADH desidrogenase]], enzima essencial da [[cadeia respiratória]], e o [[fotossistema I]] na cadeia fotossintética.

A existência de centros polinucleares de ferro-enxofre no presente, apesar de muitos deles serem sensíveis à presença de [[dioxigénio]], pode prender-se com a sua eficácia na transferência de electrões.<ref name="Beinert" /> Considera-se que a transferência de um electrão afectará menos a chamada [[Teoria de Marcus|energia de reorganização]] num centro polinuclear que num centro mononuclear, pois o custo energético é mais distribuído.<ref name="Beinert" /> Esta característica torna os centros de ferro-enxofre em unidades [[redox]] extremamente rápidas, aumentando a sua eficácia e diminuindo a possibilidade de formar compostos instáveis indesejados.<ref name="Beinert" />

== Proteínas contendo centros tipo rubredoxina ==
{{artigo principal|rubredoxina}}
[[Ficheiro:PDB 8rxn EBI.jpg|thumb|Representação da estrutura da rubredoxina da [[bactéria redutora de sulfato]] ''[[Desulfovibrio vulgaris]]'' ({{PDB|8RXN}}). O centro de ferro é representado por uma esfera amarela, ligado a quatro átomos de enxofre (a laranja) pertencentes a resíduos de cisteína.]]

A [[rubredoxina]] é uma das mais simples proteínas de ferro-enxofre, contendo um centro mononuclear de ferro por molécula de proteína.<ref name="Sieker">{{citation|último1 =Sieker |primeiro1 =L. C.|último2 =Stenkamp|primeiro2 =R. E.|último3 =LeGall|primeiro3 =J.|editor=Harry D. Peck, Jr., Jean LeGall|título=Rubredoxin in crystalline state|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0076687994430160#|acessodata=26 de Outubro de 2013|series=Methods Enzymol.|volume=243|ano=1994|publicado=Elsevier Inc.|língua=Inglês|isbn=978-0-12-182144-9|páginas=203–216}}</ref> O centro da rubredoxina é constituído por um [[ião]] de ferro ligado a quatro resíduos de [[cisteína]] de modo a formar uma [[Geometria molecular|geometria tetraédrica]]. Estes resíduos de cisteína encontram-se dispostos ao longo da [[cadeia polipeptídica]] com espaçamentos bem definidos, usualmente num [[motivo de sequência]] Cys-X-X-Cys [...] Cys-X-X-Cys, em que X representa aminoácidos não estritamente conservados entre [[espécies]]; os dois motivos Cys-X-X-Cys encontram-se separados por um número variável de aminoácidos.<ref name="Sieker" /> O ião de ferro oscila entre os [[estados de oxidação]] +2 (Fe2+, ferroso, reduzido) e +3 (Fe3+, férrico, oxidado). No estado férrico, a rubredoxina apresenta uma intensa cor vermelha, exibindo um característico [[Espectroscopia UV/visível|espectro na região UV-visível]].<ref name="Lovenberg">{{citar periódico|último =Lovenberg|primeiro =W.|autor2=Sobel, B. E.|ano=1965|título=Rubredoxin: a new electron transfer protein from ''Clostridium pasteurianum''|periódico=Proc Natl Acad Sci U S A|publicado=National Academy of Sciences|volume=54|número=1|páginas=193–199|issn=1091-6490|pmid=5216351|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC285819/|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> Encontram-se rubredoxinas em diversos [[procarionte]]s, onde desempenham um papel de transferência electrónica, por exemplo, como dadora de electrões às enzimas [[superóxido redutase]] e [[rubredoxina-oxigénio oxidorredutase]].<ref name="Jenney">{{citar periódico|último =Jenney Jr.|primeiro =F.E.|autor2=Verhagen, M.F.J.M.|autor3=Cui, X.; Adams, M.W.W.|ano=1999|título=Anaerobic microbes: Oxygen detoxification without superoxide dismutase|periódico=Science|publicado=Highwire Press/American Association for the Advancement of Science|volume=286|número=5438|páginas=306–309|issn=0036-8075|doi=10.1126/science.286.5438.306|pmid=10514376|url=http://www.sciencemag.org/content/286/5438/306|acessodata=27 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref><ref name="Gomes">{{citar periódico|último =Gomes|primeiro =C. M.|autor2=Silva, G.|autor3=Oliveira, S.; LeGall, J.; Liu, M.Y.; Xavier, A. V.; Rodrigues-Pousada, C.; Teixeira, M.|ano=1997|título=Studies on the Redox Centers of the Terminal Oxidase from ''Desulfovibrio gigas'' and Evidence for Its Interaction with Rubredoxin|periódico=J. Biol. Chem.|publicado=The American Society for Biochemistry and Molecular Biology|volume=272|número=36|páginas=22502–22508|issn=1083-351X|doi=10.1074/jbc.272.36.22502|pmid=9278402|url=http://www.jbc.org/content/272/36/22502|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref>

Outra proteína de ferro-enxofre simples com um centro tipo rubredoxina é a [[desulforredoxina]], também esta com papel de transferência electrónica em procariontes. A desulforedoxina possui um motivo de ligação ao ferro ligeiramente diferente da rubredoxina, o que lhe confere propriedades espectroscópicas também um pouco distintas da rubredoxina.<ref name="Moura">{{citar periódico|último =Moura|primeiro =I.|autor2=Bruschi, M.|autor3=LeGall, J.; Moura, J. J. G.; Xavier, A. V.|ano=1977|título=Isolation and characterization of desulforedoxin, a new type of non-heme iron protein from ''Desulfovibrio gigas''|periódico=Biochem. Biophys. Res. Comm.|publicado=Elsevier Inc.|volume=75|número=4|páginas=1037–1044|issn=0006-291X|doi=http://dx.doi.org/10.1016/0006-291X(77)91486-3|pmid=861023|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0006291X77914863#|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> A desulforedoxina é um [[dímero]], em que cada polipéptido liga um centro ferro-enxofre.

Por serem proteínas relativamente simples, as rubredoxinas são utilizadas como modelos em diversos tipos de estudos. Um exemplo é a modulação das suas propriedades de transferência electrónica (isto é, a capacidade da proteína em receber ou doar electrões) através da modificação de resíduos de aminoácidos próximos do centro de ferro (utilizando a técnica de [[mutagénese dirigida]]).<ref name="Kümmerle">{{citar periódico|último =Kümmerle|primeiro =R.|autor2=Zhuang-Jackson, H.|autor3=Gaillard, J., Moulis, J. M.|ano=1997|título=Site-Directed Mutagenesis of Rubredoxin Reveals the Molecular Basis of Its Electron Transfer Properties|periódico=Biochemistry|publicado=American Chemical Society|volume=36|número=50|páginas=15983–15991|issn=ISSN: 1520-4995|doi=10.1021/bi971636e|pmid=9398333|url=http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi971636e|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> O centro da desulforedoxina (também uma proteína simples) pode ser facilmente convertido num centro mais semelhante à rubredoxina, também recorrendo a mutagénese dirigida.<ref name="Yu">{{citar periódico|último =Yu|primeiro =L.|autor2=Kennedy, M.|autor3=Czaja, C.; Tavares, P.; Moura, J. J. G.; Moura, I.; Rusnak, F.|ano=1997|título=Conversion of Desulforedoxin into a Rubredoxin Center|periódico=Biochem. Biophys. Res. Comm.|publicado=Elsevier Inc.|volume=231|número=3|páginas=679–682|issn=0006-291X|doi=http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1997.6171|pmid=9070870|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X97961714|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref>

Algumas proteínas mais complexas incorporam centros tipo rubredoxina na sua estrutura. Um exemplo é a [[rubreritrina]], uma proteína que possui um centro idêntico ao da rubredoxina e um segundo centro de dois ferros-dois enxofres ([2Fe-2S]).<ref name="LeGall">{{citar periódico|último =LeGall|primeiro =J.|autor2=Prickril, B. C.|autor3=Moura, I.; Xavier, A. V.; Moura, J. J. G.; Huynh, B. H.|ano=1988|título=Isolation and characterization of rubrerythrin, a non-heme iron protein from ''Desulfovibrio vulgaris'' that contains rubredoxin centers and a hemerythrin-like binuclear iron cluster|periódico=Biochemistry|publicado=American Chemical Society|volume=27|número=5|páginas=1636–1642|issn=1520-4995|pmid=2835096|url=http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi00405a037|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref><ref name="Kurtz">{{citar periódico|último =Kurtz Jr.|primeiro =D. M.|ano=2006|título=Avoiding high-valent iron intermediates: Superoxide reductase and rubrerythrin|periódico=J. Inorg. Biochem.|publicado=Elsevier Inc.|volume=100|número=4|páginas=679–693|issn=0162-0134|doi=dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2005.12.017|pmid=16504301|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0162013405003740|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> Outro exemplo é a superóxido redutase de dois ferros (também denominada desulfoferrodoxina). Nesta proteína, encontra-se um centro idêntico ao da desulforedoxina,<ref name="Moura2">{{citar periódico|último =Moura|primeiro =I.|autor2=Tavares, P.|autor3=Moura, J. J. G.; Ravi, N.; Huynh, B.H.; Liu, M.Y.; LeGall, J.|ano=1990|título=Purification and characterization of desulfoferrodoxin. A novel protein from ''Desulfovibrio desulfuricans'' (ATCC 27774) and from ''Desulfovibrio vulgaris'' (strain Hildenborough) that contains a distorted rubredoxin center and a mononuclear ferrous center.|periódico=J. Biol. Chem.|publicado=American Society for Biochemistry and Molecular Biology|volume=265|número=35|páginas=21596–21602|issn=1083-351X|pmid=2174880|url=http://www.jbc.org/content/265/35/21596|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> que se pensa ter uma função de transferência electrónica, além de um segundo centro de ferro (que não do tipo ferro-enxofre) responsável pela [[actividade catalítica]] da enzima.<ref name="Lombard">{{citar periódico|último =Lombard|primeiro =M.|autor2=Fontecave, M.|autor3=Touati, D.; Nivière, V.|ano=2000|título=Reaction of the Desulfoferrodoxin from ''Desulfoarculus baarsii'' with Superoxide Anion. Evidence for a Superoxide Reductase Activity|periódico=J. Biol. Chem.|publicado=American Society for Biochemistry and Molecular Biology|volume=275|número=1|páginas=115–121|issn=1083-351X|doi=10.1074/jbc.275.1.115|pmid=10617593|url=http://www.jbc.org/content/275/1/115|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref>

Os centros tipo rubredoxina não possuem enxofre lábil (isto é, iões [[sulfureto]], S2-, não ligados à cadeia polipeptídica), em contraste com os demais tipos de centros de ferro-enxofre.

== Proteínas contendo centros [2Fe-2S]==
[[Ficheiro:PDB 4fxc EBI.jpg|thumb|Representação da estrutura da [[ferredoxina]] da [[cianobactéria]] ''[[Arthrospira platensis]]'' ({{PDB|4FXC}}). Este tipo de ferredoxinas contém centros [2Fe-2S].]]

Os centros [2Fe-2S] (dois ferros-dois enxofres) são constituídos por dois iões de ferro ligados entre si por dois iões sulfureto. Em geral, estes centros encontram-se ligados à cadeia polipeptídica através de resíduos cisteína, mas outros aminoácidos podem também fazer esta ligação, como [[glutamato]]. Os centros [2Fe-2S] são também chamados centro tipo [[ferredoxina]] vegetal, devido à presença ubíqua destes centros em ferredoxinas de [[plantas]] superiores. As ferredoxinas vegetais desempenham funções de transferência de electrões na [[fotossíntese|cadeia fotossintética]], encontrando-se não só nos [[cloroplasto]]s de [[células vegetais]] como também em microorganismos fotossintéticos, incluindo [[cianobactéria]]s e [[algas verdes]].

==Proteínas contendo centros [3Fe-4S] e [4Fe-4S]==
[[Ficheiro:Iron-sulfur-cluster in ACO 7ACN.png|thumb|O centro [4Fe-4S] presente na [[enzima]] [[aconitase]] na sua forma activa ({{PDB|7ACN}}).]]

Os centros [3Fe-4S] (três ferros-quatro enxofres) e [4Fe-4S] (quatro ferros-quatro enxofres) possuem uma arquitectura em forma de [[cubo]], em que os iões ferro e sulfureto se encontram nos vértices da estrutura cubóide. No caso dos centros [3Fe-4S], um dos vértices correspondente a um ião de ferro está ausente. Tal como os centros tipo rubredoxina e [2Fe-2S], estes centros ligam-se a proteínas geralmente através da ligação dos iões de ferro a resíduos cisteína. Outros aminoácidos também podem coordenar este tipo de centros, como por exemplo a [[histidina]] no chamado centro distal encontrado em certas [[hidrogenase]]s de níquel-ferro. A maioria das proteínas contendo centros [3Fe-4S] e [4Fe-4S] caracterizadas até ao presente têm funções de transferência electrónica.<ref name="Kiley" /> As ferredoxinas bacterianas são exemplos comuns de proteínas [3Fe-4S]/[4Fe-4S] que transferem electrões entre outras proteínas. Um tipo diferente de transferência electrónica encontra-se em proteínas activadoras de [[adenosilmetionina]], em que o centro [4Fe-4S] presente nessas proteínas transfere um electrão para a adenosilmetionina, iniciando reacções [[radical livre|radicalares]] que activam enzimas como a [[ribonucleótido redutase]] anaeróbia ou a [[piruvato-formato liase]].<ref name="Beinert" />

Em geral, os centros [3Fe-4S] em proteínas oscilam entre os estados de oxidação 0 e +1, enquanto que os centros [4Fe-4S] variam entre os estados +1 e +2.<ref name="Johnson">{{citar periódico|último =Johnson|primeiro =M. K.|ano=1998|título=Iron–sulfur proteins: new roles for old clusters|periódico=Curr. Op. Chem. Biol.|publicado=Elsevier Ltd.|volume=2|número=2|páginas=173–181|issn=1367-5931|doi=dx.doi.org/10.1016/S1367-5931(98)80058-6|pmid=9667933|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1367593198800586|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref><ref name="Kiley" />

Determinadas proteínas de [4Fe-4S] apresentam um potencial de redução relativamente elevado, quando comparado às demais proteínas [4Fe-4S]. Tomam por esta razão a designação proteínas de ferro-enxofre de potencial alto, abreviado HiPIP (da designação em inglês ''high potential iron-sulfur protein''). As HiPIP encontram-se principalmente ligadas ao transporte electrónico anaeróbio em [[bactérias púrpura]].<ref name="PROSITE">{{citar web|url=http://prosite.expasy.org/PDOC00515|título=High potential iron-sulfur proteins family profile - PROSITE|publicado=SIB Swiss Institute of Bioinformatics|língua=Inglês|acessodata=26 de outubro de 2013}}</ref> Nas HiPIP, o centro [4Fe-4S] varia o seu estado de oxidação entre +2 e +3.<ref name="Kiley" />

== Proteínas contendo centros complexos de ferro-enxofre ==
Encontram-se em algumas proteínas centros mais complexos que incluem como unidade mais simples um centro ferro-enxofre (ou parte deste).

;Nitrogenase
{{artigo principal|nitrogenase}}
[[Ficheiro:Nitrogenase P cluster A vinelandii 1M1N.png|thumb|O centro P da nitrogenase. A azul: iões de ferro. A amarelo: iões sulfureto.]]

A nitrogenase é um complexo enzimático entre duas proteínas, a proteína de ferro (com função de transferência electrónica) e a proteína de ferro-molibdénio (que catalisa a redução de [[azoto]] molecular, N2, a amónia, NH3).<ref name="Seefeldt">{{Citar jornal|ultimo=Seefeldt|primeiro=L.C.|autor2=Hoffman, B.M., Dean, D.R.|data=2009|titulo=Mechanism of Mo-Dependent Nitrogenase|jornal=Annu Rev Biochem|volume=78|paginas=701-22|issn=0066-4154|doi=10.1146/annurev.biochem.78.070907.103812|idioma=Inglês|url=http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biochem.78.070907.103812?journalCode=biochem|acessodata=26 de Outubro de 2013}}</ref> A proteína de ferro possui um centro [4Fe-4S]. A proteína de ferro-molibdénio contém dois centros metálicos únicos: o centro P, que se assemelha a um produto da fusão entre dois centros [4Fe-4S] num vértice; e o centro ferro-molibdénio, também com uma geometria que se assemelha a uma fusão entre dois centros [4Fe-4S] mas em que o átomo central é um carbono e um dos vértices exteriores é um molibdénio. O centro P actua na transferência de electrões entre a proteína de ferro e o centro de ferro-molibdénio.

;Sulfito redutase e nitrito redutase
A [[sulfito redutase]] catalisa a redução do [[sulfito]] a [[sulfureto]]. A [[nitrito redutase]] reduz [[nitrito]] a [[amónia]]. Estas reacções químicas têm em comum o requerimento de seis electrões a serem transferidos para os respectivos [[substrato (química)|substrato]]s.<ref name="Crane">{{citar periódico|último =Crane|primeiro =B. R.|autor2=Getzoff, E. D.|ano=1996|título=The relationship between structure and function for the sulfite reductases|periódico=Curr. Op. Struct. Biol.|publicado=Elsevier Ltd|volume=6|número=6|páginas=744–756|issn=0959-440X|doi=dx.doi.org/10.1016/S0959-440X(96)80003-0|pmid=8994874|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0959440X96800030|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> O centro activo da sulfito redutase e da nitrito redutase é semelhante: contém um centro [4Fe-4S] ligado covalentemente a um [[sirohemo]].<ref name="Crane" />

;Hidrogenase de ferro
{{artigo principal|Hidrogenase}}
As hidrogenases constituem uma família de enzimas que podem catalisar a oxidação do [[hidrogénio]] molecular (H2) a protões e electrões, ou a reacção inversa (produção de hidrogénio). Um tipo de hidrogenases contém o chamado centro H, um centro binuclear de ferro ligado covalentemente a um centro [4Fe-4S], provavelmente através de um resíduo de cisteína.<ref name="Stripp">{{citar periódico|último =Stripp|primeiro =S.|autor2=Sanganas, O.|autor3=Happe, T.; Haumann, M.|ano=2009|título=The Structure of the Active Site H-Cluster of [FeFe] Hydrogenase from the Green Alga ''Chlamydomonas reinhardtii'' Studied by X-ray Absorption Spectroscopy|periódico=Biochemistry|publicado=Americal Chemical Society|volume=48|número=22|páginas=5042–5049|issn=1520-4995|doi=10.1021/bi900010b|pmid=19397274|url=http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi900010b|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> Estas hidrogenases são eficientes produtoras de hidrogénio, porém são muito sensíveis à presença de dioxigénio, perdendo rapidamente actividade catalítica.

==Propriedades catalíticas e reguladoras de proteínas de ferro-enxofre==
Em algumas proteínas de ferro-enxofre, os centros desempenham funções catalíticas ou sensoras de condições ambientais [[intracelular]]es. Algumas proteínas podem ter um centro que oscila entre as duas configurações [3Fe-4S] e [4Fe-4S] por ganho/perda de um ião de ferro, e nalguns casos esta propriedade é explorada na actividade biológica da proteína.

;Aconitase
O exemplo mais conhecido de [[catálise enzimática]] por um centro de ferro-enxofre é o da [[aconitase]], uma enzima que faz parte do [[ciclo do ácido cítrico]].<ref name="Beinert2">{{citar periódico|último =Beinert|primeiro =H.|autor2=Kennedy, M. C.|ano=1993|título=Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor.|periódico=FASEB J.|publicado=Federation of American Societies for Experimental Biology|volume=7|número=15|páginas=1442–1449|issn=1530-6860|pmid=8262329|url=http://www.fasebj.org/content/7/15/1442|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> A aconitase possui um centro [4Fe-4S] na sua forma activa, mas quando a proteína é exposta ao oxigénio o centro perde um dos ferros e converte-se em [3Fe-4S], perdendo actividade catalítica.<ref name="Johnson" /> O ferro lábil é essencial para a actividade da enzima, já que age como [[ácido de Lewis]] e se liga directamente ao substrato.<ref name="Beinert" />

;FNR
Outro exemplo de função diferente da de transferência electrónica encontra-se na proteína de regulação da redução do [[fumarato]] e [[nitrato]] (FNR), estudada em detalhe em ''[[Escherichia coli]]''. A FNR é um [[factor de transcrição]] que controla a expressão de diversos genes ligados ao [[Anaerobiose|metabolismo anaeróbio]] da [[bactéria]].<ref name="Spiro">{{citar periódico|último =Spiro|primeiro =S.|autor2=Guest, J. R.|ano=2006|título=FNR and its role in oxygen-regulated gene expression in ''Escherichia coli''|periódico=FEMS Microbiol. Lett.|publicado=John Wiley & Sons, Inc.|volume=75|número=4|páginas=399–428|issn=1574-6968|doi=10.1111/j.1574-6968.1990.tb04109.x|pmid=2248796|url=http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1574-6968.1990.tb04109.x/abstract|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> Contém um centro [4Fe-4S] que, quando exposto ao dioxigénio, se transforma num centro [2Fe-2S] e perde dois iões de ferro. Esta modificação induz uma alteração estrutural na FNR, que perde a sua actividade, permitindo à célula mudar o seu metabolismo de modo a adaptar-se a condições aeróbias.<ref name="Green">{{citar periódico|último =Green|primeiro =J.|autor2=Bennett, B.|autor3=Jordan, P.; Ralph, E. T.; Thomson, A. J.; Guest, J. R.|ano=1996|título=Reconstitution of the <nowiki>[4Fe-4S]</nowiki> cluster in FNR and demonstration of the aerobic–anaerobic transcription switch ''in vitro''|periódico=Biochem. J.|publicado=Portland Press/The Biochemical Society|volume=316|número=3|páginas=887–892|issn=1470-8728|pmid=8670167|url=http://www.biochemj.org/bj/316/bj3160887.htm|acessodata=26 de Outubro de 2013|língua=Inglês}}</ref> A FNR recupera a sua actividade reguladora ''[[in vitro]]'' através da adição de ferro e o agente redutor [[ditionito]], pelo que se admite que ''[[in vivo]]'' a proteína também consiga recuperar a sua actividade após transição para condições menos oxidantes.<ref name="Kiley" />

;SoxR
O sistema SoxR/SoxS de resposta a [[stress oxidativo]] em ''Escherichia coli'' utiliza a proteína de [2Fe-2S] SoxR para detectar a presença de [[espécies reactivas de oxigénio]] e de [[Espécie reactiva de oxigénio|azoto]]. O centro [2Fe-2S] da SoxR é oxidado de forma específica pelo [[superóxido]] e pelo [[óxido nítrico]], que são espécies químicas produzidas em situações de stress oxidativo celular. Na forma oxidada (estado de oxidação +2), a SoxR activa a [[transcrição (genética)|transcrição]] do [[gene]] ''soxS'', induzindo assim a produção da proteína SoxS. A SoxS, por sua vez, activa diversos genes que [[código genético|codificam]] proteínas de combate ao stress oxidativo.<ref name="Kiley" /><ref name="Beinert" />

==Propriedades espectroscópicas==
Os iões de ferro que compõem os centros de ferro-enxofre oscilam normalmente entre os estados de oxidação +2 e +3 e estão no estado de [[spin]] alto ([[Momento magnético#Momento magnético do eletrão|momento magnético]] ms=2 ou ms=5/2, respectivamente), numa geometria tetraédrica. Isto significa que em muitos casos, as proteínas contendo centros de ferro-enxofre apresentam [[paramagnetismo]], o que possibilita a sua investigação através de [[espectroscopia de ressonância paramagnética electrónica]] (EPR). O estado de spin alto advém do facto de os resíduos de aminoácidos e os iões sulfureto envolvidos na esfera de coordenação de cada ferro serem ligandos fracos, de acordo com a [[série espectroquímica]]. Outra técnica espectroscópica de grande relevo para o estudo de proteínas de ferro-enxofre é a [[espectroscopia de Mössbauer]], que detecta todos os centros de ferro numa dada proteína independentemente dos seus estados de oxidação.<ref name="Beinert3" />

Nos centros contendo mais do que um ião de ferro (multinucleares), pode acontecer deslocalização electrónica, ou seja, a carga formal de alguns ou todos os iões de ferro pode ser +2.5, em vez de +2 ou +3. Por exemplo, um centro [2Fe-2S] pode ter ambos os iões no estado férrico (Fe3+-Fe3+); ao receber um electrão, o centro pode apresentar um estado formal Fe+2.5-Fe+2.5 em vez de Fe3+-Fe2+. As duas situações podem ser detectadas por EPR, dado que no primeiro caso o centro apresenta um sistema de spin total 9/2 (spin alto) e no segundo caso, o sistema de spin total é 1/2 (spin baixo).<ref name="Beinert" /> Também os centros [4Fe-4S] apresentam em algumas proteínas características de spin alto e noutras de spin baixo.<ref name="Johnson" />

Os ligandos dos iões Fe3+ são mais [[electronegatividade|electronegativos]] que o ferro, o que provoca o fenómeno de [[transferência de carga]] ligando-a-metal. Este fenómeno pode ser investigado por [[Espectroscopia UV/visível|espectrofotometria UV-visível]] e [[dicroísmo circular]] e manifesta-se visualmente através da coloração das proteínas de ferro-enxofre, que apresentam em geral coloração castanha (na ausência de outros [[cromóforo]]s de forte coloração, como [[flavina]]s), com excepção de proteínas contendo centros tipo rubredoxina, que apresentam coloração vermelha. Esta propriedade facilita o seguimento da [[purificação de proteínas|purificação]] destas proteínas a partir de extractos proteicos complexos, tanto através da sua detecção visual como da avaliação da sua pureza.

{{referências}}
{{Portal3|Bioquímica}}
[[Categoria:Proteínas de ferro-enxofre| ]]


text:
# Carcinoma inflamatório da mama
O carcinoma inflamatório da mama é um dos tipos mais agressivos de cancro da mama. Pode ocorrer em mulheres de qualquer idade e, embora de forma extremamente rara, também em homens. É denominado inflamatório porque se apresenta frequentemente com com sintomas que se assemelham aos de uma inflamação. Apesar do nome, está ainda em investigação se a inflamação contribui ou não para o desenvolvimento de cancro inflamatório. No entanto, pode manifestar sinais e sintomas variados, frequentemente sem tumores detectáveis, sendo por isso indetectável em mamografias ou ecografias.
Os sintomas mais comuns são o inchaço de aparecimento súbito, por vezes associado a alterações cutâneas e retração do mamilo. Entre outros sintomas estão o súbito aumento do tamanho da mama, vermelhidão, prurido persistente e pele quente ao toque. No início, o cancro inflamatório da mama assemelha-se à mastite. Apenas 50-75% dos casos manifestam esta apresentação típica. Os sintomas podem ser completamente atípicos, como trombose venosa.
O cancro inflamatório é responsável apenas por uma pequena percentagem dos casos de cancro da mama – 1 a 6% nos Estados Unidos – e muitas vezes diagnosticado em mulheres jovens, embora a idade média de diagnóstico não seja muito diferente da de outros tipos de cancro da mama (em média 57 anos). Recent advances in therapy have improved the prognosis considerably and at least one third of women will survive the diagnosis by 10 years or longer.

title: Carcinoma inflamatório da mama

wikitext:
{{Info/Patologia
 | Nome           = Cancro mamário inflamatório
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}}
O '''carcinoma inflamatório da mama''' é um dos tipos mais agressivos de [[cancro da mama]].<ref name="ibcfaq">{{citar web| url=http://www.cancer.gov/cancertopics/factsheet/Sites-Types/IBC |título=Inflammatory Breast Cancer: Questions and Answers|acessodata=2006-12-02 |publicado=National Cancer Institute}}</ref> Pode ocorrer em mulheres de qualquer idade e, embora de forma extremamente rara, também em homens. É denominado inflamatório porque se apresenta frequentemente com com sintomas que se assemelham aos de uma [[inflamação]]. Apesar do nome, está ainda em investigação se a inflamação contribui ou não para o desenvolvimento de cancro inflamatório.<ref>{{citar periódico|título= The role of inflammation in inflammatory breast cancer|url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24818719|periódico= Advances in Experimental Medicine and Biology|data= 2014-01-01|issn = 0065-2598|pmid = 24818719|páginas= 53–73|volume = 816|doi = 10.1007/978-3-0348-0837-8_3|primeiro = Tamer M.|último = Fouad|primeiro2 = Takahiro|último2 = Kogawa|primeiro3 = James M.|último3 = Reuben|primeiro4 = Naoto T.|último4 = Ueno}}</ref> No entanto, pode manifestar sinais e sintomas variados, frequentemente sem tumores detectáveis, sendo por isso indetectável em [[mamografia]]s ou [[ecografia]]s.<ref name="komen">{{citar web| url=http://ww5.komen.org/uploadedFiles/Content_Binaries/806-03202a.pdf |título=Facts for Life - Inflammatory Breast Cancer |acessodata=2006-12-02 |publicado=Susan G. Komen for the Cure |formato=PDF}}</ref>

Os sintomas mais comuns são o [[Turgidez|inchaço]] de aparecimento súbito, por vezes associado a alterações cutâneas e retração do [[mamilo]]. Entre outros sintomas estão o súbito aumento do tamanho da mama, vermelhidão, [[prurido]] persistente e pele quente ao toque. No início, o cancro inflamatório da mama assemelha-se à [[mastite]]. Apenas 50-75% dos casos manifestam esta apresentação típica. Os sintomas podem ser completamente atípicos, como [[trombose venosa]].

O cancro inflamatório é responsável apenas por uma pequena percentagem dos casos de cancro da mama – 1 a 6% nos Estados Unidos<ref>Wingo, Phillis. "Population-based statistics for women with inflammatory breast cancer (United States)." Cancer Causes and Control 15 (2004): 321-28</ref> – e muitas vezes diagnosticado em mulheres jovens, embora a idade média de diagnóstico não seja muito diferente da de outros tipos de cancro da mama (em média 57 anos).<ref>Gordon, Lisa. "Picture This." CLINICAL JOURNAL OF ONCOLOGY NURSING 5 (2001). EBSCO. Academic Search Complete. 02 Apr. 2009</ref> Recent advances in therapy have improved the prognosis considerably and at least one third of women will survive the diagnosis by 10 years or longer.<ref name=Hortobagyi_2003>{{citar periódico|ano= 2003|páginas= 284–288| pmid = 14580242| pmc = 314400| doi = 10.1186/bcr608|número= 6| volume = 5|último2 = Hortobagyi |primeiro1 = S. |primeiro2 = G.|título= Inflammatory breast cancer: clinical progress and the main problems that must be addressed|periódico= Breast cancer research : BCR|último1 = Giordano}}</ref>

{{Referências}}

{{Tipos de cancro da mama}}
{{Portal3|Medicina}}
[[Categoria:Câncer de mama]]

title: Cancro mamário inflamatório

Especialidade: dermatologia, oncologia

title: Classificação e recursos externos

Classificação e recursos externos: Leia o aviso médico


text:
# Chick Reiser
Joseph Francis Reiser (17 de dezembro de 1914 - Destin (Flórida), 29 de julho de 1996 foi um basquetebolista e treinador  norte-americano que foi campeão da Temporada da NBA de 1947-48 jogando pelo Baltimore Bullets.

title: Chick Reiser

wikitext:
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{{Info/Jogador de basquete
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'''Joseph Francis Reiser''' ({{Dni|17|12|1914|si}} - [[Destin (Flórida)]], {{Morte|29|7|1996}} foi um [[basquetebolista]] e treinador  [[estadunidenses|norte-americano]] que foi campeão da [[Temporada da NBA de 1947-48]] jogando pelo [[Baltimore Bullets]].

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{{Portal3|Basquete|Estados Unidos}}{{Baltimore Bullets Campeões da BAA 1947-48}}
[[Categoria:Basquetebolistas dos Estados Unidos]]
[[Categoria:Basquetebolistas do Baltimore Bullets]]
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[[Categoria:Basquetebolistas do Detroit Pistons]]
[[Categoria:Basquetebolistas do Washington Capitols]]
[[Categoria:Basquetebolistas campeões da NBA]]
[[Categoria:Treinadores de basquetebol dos Estados Unidos]]

title: Chick Reiser

Nome completo: Joseph Francis Reiser

Data de nasc.: 17 de dezembro de 1914

Data da morte: 29 de julho de 1996 (81 anos)

title: Informações no clube

Clube atual: Falecido

Posição: Armador e Ala

title: Clubes profissionais

Ano: Clubes · Partidas (pontos)

· Kingston Colonials (ABL) · Troy Celtics (ABL) · Brooklyn Celtics (ABL) · Wilmington Blue Bombers (ABL) · Brooklyn Indians (ABL) · Fort Wayne Pistons · Baltimore Bullets · Washington Capitols · Baltimore Bullets


text:
# Yūrei
Yūrei (幽霊) são figuras do folclore japonês, análogas às lendas ocidentais de fantasmas. O nome é composto por dois kanjis, 幽, yū, significando “fraco” ou “fraca” e 霊, rei, que significa “alma” ou “espírito”. Nomes alternativos incluem Borei (霊亡), significando arruinadas ou partiram espírito, Shiryo (死霊), significado “espírito morto”, ou o mais abrangente Yokai (妖怪) ou Obake (お化け).
Um exemplo de yurei na cultura popular é a Senhorita Okiku, professora do programa infantil japonês Escola dos Monstros (Bakeruno Shōgakkō Hyūdoro-gumi, 2003-2006).

title: Yūrei

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{{mais notas|data=dezembro de 2019}}
[[Ficheiro:Yoshitoshi The Ghost.jpg|thumb|Ilustração de uma yūrei, [[1886]].]]
{{japonês|'''Yūrei'''|[[wikt:幽霊|幽霊]]}} são figuras do folclore japonês, análogas às lendas ocidentais de [[fantasma]]s.<ref>{{Citar livro|url=https://books.google.com.br/books?id=ELNwDwAAQBAJ&dq=Y%C5%ABrei&hl=pt-BR&source=gbs_navlinks_s|título=The Migration and Politics of Monsters in Latin American Cinema|ultimo=Eljaiek-Rodríguez|primeiro=Gabriel|editora=Springer|ano=2018|local=Berlim|página=121|lingua=en|isbn=978-3-319-97250-3}}</ref><ref>{{Citar livro|url=https://books.google.com.br/books?id=TYlXDwAAQBAJ&dq=Y%C5%ABrei&hl=pt-BR&source=gbs_navlinks_s|título=Virtual Dark Tourism: Ghost Roads|ultimo=McDaniel|primeiro=Kathryn N.|editora=Springer|ano=2018|local=Berlim|página=173|lingua=en|isbn=978-3-319-74687-6}}</ref> O nome é composto por dois [[kanji]]s, {{lang|ja|幽}}, ''yū'', significando “fraco” ou “fraca” e {{lang|ja|霊}}, ''rei'', que significa “alma” ou “espírito”. Nomes alternativos incluem {{japonês|''Borei''|霊亡}}, significando arruinadas ou partiram espírito, {{japonês|''Shiryo''|死霊}}, significado “espírito morto”, ou o mais abrangente {{japonês|''[[Yokai]]''|妖怪}} ou {{japonês|''Obake''|お化け}}.

Um exemplo de yurei na cultura popular é a Senhorita Okiku, professora do programa infantil japonês [[Escola dos Monstros]] (Bakeruno Shōgakkō Hyūdoro-gumi, 2003-2006).

{{Referências}}{{Fantasmas}}

{{Esboço-japão}}
{{Portal3|Japão}}

{{DEFAULTSORT:Yurei}}
[[Categoria:Fantasmas]]
[[Categoria:Folclore do Japão]]
[[Categoria:Mitologia japonesa]]
[[Categoria:Youkai]]