text:
# 22e cérémonie des Aigles d'or
La 22e cérémonie des Aigles d'or, organisée par l'Académie russe des sciences et des arts cinématographiques, se déroule à Mosfilm à Moscou le 26 janvier 2024.
Les films Trois Minutes de silence de Boris Khlebnikov et Le Juste de Sergueï Oursouliak reçoivent chacun quatre récompenses : Trois Minutes de silence recevant celle du meilleur film, et Le Juste celle de la meilleure réalisation.

## Palmarès

### Aigle d'or du meilleur film
- Trois Minutes de silence (Снегирь) de Boris Khlebnikov
  - 1993 de Alexandre Veledinski
  - Le Défi (Вызов) de Klim Chipenko
  - Comme par enchantement (По щучьему велению) de Aleksandr Voïtinski
  - Le Juste (Праведник) de Sergueï Oursouliak

### Aigle d'or de la meilleure série de plateformes en ligne
- Fisher (film) (ru) (Фишер)
  - Pleylist volontora (ru) (Плейлист волонтёра)
  - Bibliotekar (ru) (Библиотекарь)

### Aigle d'or de la meilleure série télévisée
- Bizon: Delo manekenshchitsy (ru) (Бизон: Дело манекенщицы)
  - Chalyapine (ru) (Шаляпин)
  - Chalyapine (ru) (Шпион)

### Aigle d'or du meilleur film d'animation
- Les Chats de l'Ermitage (ru) (Коты Эрмитажа)
  - Kharms (Хармс)
  - Svetlyye dushi (Светлые души)

### Aigle d'or du meilleur réalisateur
- Sergueï Oursouliak pour Le Juste
  - Alexandre Veledinski pour 1993
  - Boris Khlebnikov pour Trois Minutes de silence

### Aigle d'or du meilleur scénario
- Alexandre Veledinski pour 1993
  - Boris Khlebnikov et Natalia Mechtchaninova pour Trois Minutes de silence
  - Guennadi Ostrovski (ru) pour Le Juste

### Aigle d'or du meilleur acteur au cinéma
- Alexandre Iatsenko pour son rôle dans Le Juste
  - Ievgueni Tsyganov pour son rôle dans 1993
  - Makar Khlebnikov (ru) pour son rôle dans Trois Minutes de silence
  - Oleg Savostiouk pour son rôle dans Trois Minutes de silence

### Aigle d'or de la meilleure actrice au cinéma
- Anna Mikhalkova pour son rôle dans Chuvstva Anny
  - Lioubov Konstantinova (ru) pour son rôle dans Le Juste
  - Ioulia Peressild pour son rôle dans Le Défi

### Aigle d'or du meilleur acteur dans un second rôle
- Ievgueni Tkatchouk pour son rôle dans Le Juste
  - Maksim Lagachkine (ru) pour son rôle dans 1993
  - Igor Gordine (ru) pour son rôle dans Imperatritsy

### Aigle d'or de la meilleure actrice dans un second rôle
- Alexandra Rebenok pour son rôle dans 1993
  - Maria Lobanova pour son rôle dans Kray nadlomlennoy luny
  - Ielena Iakovleva pour son rôle dans Poyekhavshaya (ru)

### Aigle d'or du meilleur acteur à la télévision
- Sergueï Bezroukov pour son rôle dans Bizon: Delo manekenshchitsy (ru)
  - Alexandre Iatsenko pour son rôle dans Chalyapine (ru)
  - Sergueï Bezroukov pour son rôle dans Chpion

### Aigle d'or de la meilleure actrice à la télévision
- Ielena Iakovleva pour son rôle dans Dama s sobachkoy (ru)
  - Lyubov Konstantinova (ru) pour son rôle dans Likhoradka
  - Ioulia Sniguir pour son rôle dans Chalyapine (ru)

### Aigle d'or de la meilleure photographie
- Mikhail Milachine pour Le Juste
  - Mikhail Milachine pour Maître du vent (ru)
  - Alicher Khamidkhodjaev (ru) pour Trois Minutes de silence

### Aigle d'or de la meilleure musique
- Alexeï Rybnikov pour Maître du vent (ru)
  - Iouri Poteïenko pour Khitrovka, la Marque des quatre (ru)
  - Vassili Tonkovidov pour Le Juste

### Aigle d'or des meilleurs décors
- Sergueï Fevraliov  pour Khitrovka, la Marque des quatre (ru)
  - Maria Tourskaya pour Imperatritsy
  - Anastasia Karimoulina pour Comme par enchantement

### Prix spécial
- Karen Chakhnazarov pour sa contribution au cinéma russe (Le prix a été remis par Vladimir Medinski)

## Statistiques

### Récompenses/nominations multiples
Film :
- 4/7 : Trois Minutes de silence et Le Juste
- 2/6 : 1993
- 2/3 : Khitrovka, la Marque des quatre (ru)
- 1/5 : Maître du vent (ru)
- 0/5 : Le Défi

TV :

title: 22e cérémonie des Aigles d'or

wikitext:
{{titre mis en forme|{{22e|cérémonie}} des Aigles d'or}}
{{Infobox Cérémonie
| charte             = cinéma
| titre              = {{22e|cérémonie}} des Aigles d'or
| image              =
| légende            =
| récompense         = [[Aigle d'or (récompense)|Aigle d'or]]
| organisé par       = Académie russe des sciences et des arts cinématographiques

| date               = {{date|26 janvier 2024|au cinéma}}
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La '''{{22e|cérémonie}} des [[Aigle d'or (récompense)|Aigles d'or]]''', organisée par l'Académie russe des sciences et des arts cinématographiques, se déroule à [[Mosfilm]] à [[Moscou]] le {{date|26 janvier 2024|au cinéma}}.

Les films ''[[Trois Minutes de silence]]'' de [[Boris Khlebnikov]] et ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]'' de [[Sergueï Oursouliak]] reçoivent chacun quatre récompenses : ''Trois Minutes de silence'' recevant celle du meilleur film, et ''Le Juste'' celle de la meilleure réalisation<ref>{{lien web|url=https://kinoacademy.ru/page/laureaty-premii-zolotoy-orel-za-2023-god|titre=Лауреаты Премии "Золотой Орел" за 2023 год|éditeur=Académie nationale des arts et des sciences cinématographiques de Russie|consulté le=2025-07-20|traduction titre=Laureates for the Prize "Golden Eagle Award" for 2023|langue=ru}}</ref>.

== Palmarès ==
=== Aigle d'or du meilleur film ===
* '''''[[Trois Minutes de silence]]'' ({{Langue|ru|Снегирь}}) de [[Boris Khlebnikov]]'''
** ''[[1993 (film)|1993]]'' de [[Alexandre Veledinski]]
** ''[[Le Défi (film, 2023)|Le Défi]]'' ({{lang|ru|Вызов}}) de [[Klim Chipenko]]
** ''[[Comme par enchantement]]'' ({{lang|ru|По щучьему велению}}) de [[Aleksandr Voïtinski]]
** ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]'' ({{lang|ru|Праведник}}) de [[Sergueï Oursouliak]]

=== Aigle d'or de la meilleure série de plateformes en ligne ===
* '''''{{Lien|langue=ru|trad=Фишер (сериал)|fr=Fisher (film)}}'' ({{Langue|ru|Фишер}})'''
** ''{{Lien|langue=ru|trad=Плейлист волонтёра (сериал)|fr=Pleylist volontora}}'' ({{Langue|ru|Плейлист волонтёра}})
** ''{{Lien|langue=ru|trad=Библиотекарь (сериал)|fr=Bibliotekar}}'' ({{lang|ru|Библиотекарь}})

=== Aigle d'or de la meilleure série télévisée ===
* '''''{{Lien|langue=ru|trad=Бизон: Дело манекенщицы|fr=Bizon: Delo manekenshchitsy}}'' ({{Langue|ru|Бизон: Дело манекенщицы}})'''
** ''{{Lien|langue=ru|trad=Шаляпин (телесериал)|fr=Chalyapine}}'' ({{Langue|ru|Шаляпин}})
** ''{{Lien|langue=ru|trad=Шаляпин (телесериал)|fr=Chalyapine}}'' ({{lang|ru|Шпион}})

=== Aigle d'or du meilleur documentaire ===
{{...}}

=== Aigle d'or du meilleur court-métrage ===
{{...}}

=== Aigle d'or du meilleur film d'animation ===
* '''''{{Lien|langue=ru|trad=Коты Эрмитажа (мультфильм)|fr=Les Chats de l'Ermitage}}'' ({{Langue|ru|Коты Эрмитажа}})'''
** ''Kharms'' ({{Langue|ru|Хармс}})
** ''Svetlyye dushi'' ({{lang|ru|Светлые души}})

=== Aigle d'or du meilleur réalisateur ===
* '''[[Sergueï Oursouliak]] pour ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]'''''
** [[Alexandre Veledinski]] pour ''[[1993 (film)|1993]]''
** [[Boris Khlebnikov]] pour ''[[Trois Minutes de silence]]''

=== Aigle d'or du meilleur scénario ===
* '''[[Alexandre Veledinski]] pour ''[[1993 (film)|1993]]'''''
** [[Boris Khlebnikov]] et [[Natalia Mechtchaninova]] pour ''[[Trois Minutes de silence]]''
** {{Lien|langue=ru|trad=Островский, Геннадий Ромович|fr=Guennadi Ostrovski}} pour ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]''

=== Aigle d'or du meilleur acteur au cinéma ===
* '''[[Alexandre Iatsenko]] pour son rôle dans ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]'''''
** [[Ievgueni Tsyganov]] pour son rôle dans ''[[1993 (film)|1993]]''
** {{Lien|langue=ru|trad=Хлебников, Макар Борисович|fr=Makar Khlebnikov}} pour son rôle dans ''[[Trois Minutes de silence]]''
** Oleg Savostiouk pour son rôle dans ''[[Trois Minutes de silence]]''

=== Aigle d'or de la meilleure actrice au cinéma ===
* '''[[Anna Mikhalkova]] pour son rôle dans ''Chuvstva Anny'''''
** {{Lien|langue=ru|trad=Константинова, Любовь Андреевна|fr=Lioubov Konstantinova}} pour son rôle dans ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]''
** [[Ioulia Peressild]] pour son rôle dans ''[[Le Défi (film, 2023)|Le Défi]]''

=== Aigle d'or du meilleur acteur dans un second rôle ===
* '''[[Ievgueni Tkatchouk]] pour son rôle dans ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]'''''
** {{Lien|langue=ru|trad=Лагашкин, Максим Вадимович|fr=Maksim Lagachkine}} pour son rôle dans ''[[1993 (film)|1993]]''
** {{Lien|langue=ru|trad=Гордин, Игорь Геннадьевич|fr=Igor Gordine}} pour son rôle dans ''Imperatritsy''

=== Aigle d'or de la meilleure actrice dans un second rôle ===
* '''[[Alexandra Rebenok]] pour son rôle dans ''[[1993 (film)|1993]]'''''
** Maria Lobanova pour son rôle dans ''Kray nadlomlennoy luny''
** [[Ielena Iakovleva]] pour son rôle dans ''{{Lien|langue=ru|trad=Поехавшая|fr=Poyekhavshaya}}''

=== Aigle d'or du meilleur acteur à la télévision ===
* '''[[Sergueï Bezroukov]] pour son rôle dans ''{{Lien|langue=ru|trad=Бизон: Дело манекенщицы|fr=Bizon: Delo manekenshchitsy}}'''''
** [[Alexandre Iatsenko]] pour son rôle dans ''{{Lien|langue=ru|trad=Шаляпин (телесериал)|fr=Chalyapine}}''
** [[Sergueï Bezroukov]] pour son rôle dans ''Chpion''

=== Aigle d'or de la meilleure actrice à la télévision ===
* '''[[Ielena Iakovleva]] pour son rôle dans ''{{Lien|langue=ru|trad=Дама с собачкой (телесериал)|fr=Dama s sobachkoy}}'''''
** {{Lien|langue=ru|trad=Константинова, Любовь Андреевна|fr=Lyubov Konstantinova}} pour son rôle dans ''Likhoradka''
** [[Ioulia Sniguir]] pour son rôle dans ''{{Lien|langue=ru|trad=Шаляпин (телесериал)|fr=Chalyapine}}''

=== Aigle d'or du meilleur acteur dans une série en ligne ===
{{...}}

=== Aigle d'or de la meilleure actrice dans une série en ligne ===
{{...}}

=== Aigle d'or de la meilleure photographie ===
* '''Mikhail Milachine pour ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]'''''
** Mikhail Milachine pour ''{{Lien|langue=ru|trad=Повелитель ветра|fr=Maître du vent}}''
** {{Lien|langue=ru|trad=Хамидходжаев, Алишер Султанович|fr=Alicher Khamidkhodjaev }} pour ''[[Trois Minutes de silence]]''

=== Aigle d'or de la meilleure musique ===
* '''[[Alexeï Rybnikov]] pour ''{{Lien|langue=ru|trad=Повелитель ветра|fr=Maître du vent}}'''''
** Iouri Poteïenko pour ''{{Lien|langue=ru|trad=Хитровка. Знак четырёх|fr=Khitrovka, la Marque des quatre}}''
** Vassili Tonkovidov pour ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]''

=== Aigle d'or des meilleurs décors ===
* '''Sergueï Fevraliov  pour ''{{Lien|langue=ru|trad=Хитровка. Знак четырёх|fr=Khitrovka, la Marque des quatre}}'''''
** Maria Tourskaya pour ''Imperatritsy''
** Anastasia Karimoulina pour ''[[Comme par enchantement]]''

=== Aigle d'or du meilleur montage ===
{{...}}

=== Aigle d'or du meilleur son ===
{{...}}

=== Aigle d'or des meilleurs costumes ===
{{...}}

=== Aigle d'or des meilleurs effets spéciaux ===
{{...}}

=== Prix spécial ===

* '''[[Karen Chakhnazarov]]''' '''pour sa contribution au cinéma russe''' (''Le prix a été remis par [[Vladimir Medinski]]'')

== Statistiques ==
=== Récompenses/nominations multiples ===
'''Film :'''
* '''4/7''' : ''[[Trois Minutes de silence]]'' et ''[[Le Juste (film)|Le Juste]]''
* '''2/6''' : ''[[1993 (film)|1993]]''
* '''2/3''' : ''{{Lien|langue=ru|trad=Хитровка. Знак четырёх|fr=Khitrovka, la Marque des quatre}}''
* '''1/5''' : ''{{Lien|langue=ru|trad=Повелитель ветра|fr=Maître du vent}}''
* '''0/5''' : ''[[Le Défi (film, 2023)|Le Défi]]''

'''TV :'''
{{...}}

== Notes et références ==
{{Références}}

== Annexes ==
=== Lien externe ===
* {{Site officiel|url=http://www.kinoacademy.ru/}}

{{Palette|Aigle d'or}}
{{Portail|cinéma russe|télévision|récompenses et distinctions|années 2020}}

[[Catégorie:Récompense de cinéma en 2024|Aigle d'or]]
[[Catégorie:2024 en Russie|Aigle d'or]]

title: Aigle d'or

Aigle d'or: Organisée par Académie russe des sciences et des arts cinématographiques

title: Détails

Date: 26 janvier 2024

Lieu: Mosfilm, Moscou · Russie

title: Résumé

Meilleur film: Trois Minutes de silence

Meilleur réalisateur: Sergueï Oursouliak · Le Juste

title: Chronologie

Précédent: 21e cérémonie des Aigles d'or · 23e cérémonie des Aigles d'or · Suivant

Chronologie: modifier


text:
# Santiago Carlos Oves
Santiago Carlos Oves (Buenos Aires le 14 septembre 1941 - 2 mai 2010) est un réalisateur argentin

## Filmographie
- 1987 : Revancha de un amigo
- 1988 : El príncipe azul (TV)
- 1996 : El verso
- 1998 : Asesinato a distancia
- 2001 : Gallito Ciego
- 2004 : Conversaciones con mamá
- 2005 : Ángeles del cine

wikiname: frwiki

title: Santiago Carlos Oves

in_language: fr

wikitext:
{{Ébauche|réalisateur argentin}}
{{Infobox Biographie2}}
'''Santiago Carlos Oves''' ([[Buenos Aires]] le {{date|14 septembre 1941}} - {{date|2 mai 2010}}) est un [[réalisateur]] argentin

== Biographie ==
{{...}}

== Filmographie ==
* [[1987 au cinéma|1987]] : ''[[Revancha de un amigo]]''
* [[1988 à la télévision|1988]] : ''[[El príncipe azul]]'' (TV)
* [[1996 au cinéma|1996]] : ''[[El verso]]''
* [[1998 au cinéma|1998]] : ''[[Asesinato a distancia]]''
* [[2001 au cinéma|2001]] : ''[[Gallito Ciego]]''
* [[2004 au cinéma|2004]] : ''[[Conversaciones con mamá]]''
* [[2005 au cinéma|2005]] : ''[[Ángeles del cine]]''

== Liens externes ==
* {{autorité}}
* {{bases}}

{{Portail|cinéma|réalisation|Argentine}}

{{DEFAULTSORT:Oves, Santiago Carlos}}
[[Catégorie:Réalisateur argentin de cinéma]]
[[Catégorie:Scénariste argentin de cinéma]]
[[Catégorie:Naissance en septembre 1941]]
[[Catégorie:Naissance à Buenos Aires]]
[[Catégorie:Décès en mai 2010]]
[[Catégorie:Décès à Buenos Aires]]
[[Catégorie:Décès à 68 ans]]

title: Biographie

Naissance: 14 septembre 1941 · Buenos Aires

Décès: 2 mai 2010 (à 68 ans) · Buenos Aires

Nationalité: argentine

Activités: Acteur, réalisateur de cinéma, scénariste


text:
# Théâtre Outremont
Le théâtre Outremont est une salle de spectacle de Montréal. Il est situé sur l'avenue Bernard dans l'arrondissement d'Outremont.

## Histoire
Cet édifice de trois étages a été construit en 1928 sur les plans de l'architecte René Charbonneau, dans le style Art déco. Il fut ouvert l'année suivante.
Le cinéma et la chanson se sont partagé l'espace au cours du temps. Ont chanté au théâtre Outremont : Pauline Julien, Louise Forestier, Félix Leclerc, Diane Dufresne, de même que Paul Piché, Richard Séguin, Beau Dommage et Plume Latraverse (Plume à l'Outremont).

### Cinéma
En 1971, Roland Smith loue la salle de Famous Players et il en devient le propriétaire en 1974. Au cours des années 1970, l’Outremont est le cinema de répertoire la plus fréquentée de Montréal. Le 10 décembre 1976, Smith ouvre sa librairie dans l'Outremont, la première spécialisée en cinéma, qui ferme en 1979. Sa Revue du Cinéma Outremont a un tirage trimestriel de 325 000 copies, et un vidéo-club offre la location de films. Le cinéma ferme le 30 avril 1987.

### Lieu historique et réouverture
Il fut cité monument historique par la ville d'Outremont le 29 juin 1987. Il a été désigné lieu historique national du Canada le 20 novembre 1993. Racheté par la municipalité d'Outremont en 1994 pour le restaurer, le théâtre est classé monument historique la même année.
Rénové, il est rouvert le 20 mars 2001.

title: Théâtre Outremont

wikitext:
{{Infobox Monument}}
Le '''théâtre Outremont''' est une salle de spectacle de [[Montréal]]. Il est situé sur l'[[avenue Bernard]] dans l'arrondissement d'[[Outremont]].

== Histoire ==
[[Fichier:Commercial. Outremont Theatre Kids Show BAnQ P48S1P08847.jpg|redresse|vignette|gauche|Foule devant le théâtre en 1943]]
Cet édifice de trois étages a été construit en 1928 sur les plans de l'architecte [[René Charbonneau (architecte)|René Charbonneau]], dans le style [[Art déco]]. Il fut ouvert l'année suivante.

Le cinéma et la chanson se sont partagé l'espace au cours du temps. Ont chanté au théâtre Outremont : [[Pauline Julien]], [[Louise Forestier]], [[Félix Leclerc]], [[Diane Dufresne]], de même que [[Paul Piché]], [[Richard Séguin]], [[Beau Dommage]] et [[Plume Latraverse]] (''[[Plume à l'Outremont]]'')<ref>{{Lien web |langue= |titre=Plume à l'Outremont by Plume Latraverse |url=https://genius.com/albums/Plume-latraverse/Plume-a-l-outremont |site=Genius |consulté le=2023-05-20}}</ref>.

=== Cinéma ===
En 1971, [[Roland Smith (entrepreneur)|Roland Smith]] loue la salle de [[Famous Players (salles de cinéma)|Famous Players]] et il en devient le propriétaire en 1974. Au cours des années 1970, l’Outremont est le [[Cinéma de répertoire|cinema de répertoire]] la plus fréquentée de Montréal. Le 10 décembre 1976, Smith ouvre sa librairie dans l'Outremont, la première spécialisée en cinéma, qui ferme en 1979. Sa ''Revue du Cinéma Outremont'' a un tirage trimestriel de 325 000 copies, et un [[vidéo-club]] offre la location de films. Le cinéma ferme le 30 avril 1987<ref>{{Article|langue=fr|prénom1=Pierre|nom1=Pageau|titre=Roland Smith : 50 ans de cinéma|périodique=Séquences : la revue de cinéma|numéro=284|pages=14–15|date=2013|issn=0037-2412|issn2=1923-5100|lire en ligne=https://www.erudit.org/fr/revues/sequences/2013-n284-sequences0542/69011ac/|consulté le=2024-06-09}}</ref>.

=== Lieu historique et réouverture ===
Il fut cité [[bien culturel du Québec|monument historique]] par la ville d'Outremont le {{date|29|juin|1987|au Québec}}<ref name="RPC">{{Lien web |url=http://www.patrimoine-culturel.gouv.qc.ca/RPCQ/detailBien.do?methode=consulter&bienId=93001 |titre=Théâtre Outremont  |site=Répertoire du patrimoine culturel du Québec |consulté le=14 août 2011 }}</ref>. Il a été désigné [[lieu historique national du Canada]] le {{date|20|novembre|1993|au Québec}}<ref>{{Lien web |url=http://www.historicplaces.ca/fr/rep-reg/place-lieu.aspx?id=7469&pid=0 |titre=Lieu historique national du Canada du théâtre Outremont |site=Lieux patrimoniaux du Canada |consulté le=14 août 2011 }}</ref>. Racheté par la municipalité d'Outremont en [[1994 au Québec|1994]] pour le restaurer, le théâtre est classé monument historique la même année<ref name="RPC" />.

Rénové, il est rouvert le {{date-|20 mars 2001}}.

== Notes et références ==
<references/>

== Liens externes ==
{{liens}}

{{Portail|Montréal|arts du spectacle|lieux patrimoniaux du Canada|cinéma québécois}}

{{DEFAULTSORT:Outremont, Théâtre}}
[[Catégorie:Salle de spectacle à Montréal|Outremont]]
[[Catégorie:Lieu patrimonial de Montréal]]
[[Catégorie:Lieu historique national au Québec]]
[[Catégorie:Immeuble patrimonial classé du Québec]]
[[Catégorie:Outremont|Théâtre]]
[[Catégorie:Immeuble patrimonial cité du Québec]]
[[Catégorie:Architecture Art déco au Canada]]
[[Catégorie:Lieu historique national en 1993]]
[[Catégorie:Bâtiment de René Charbonneau]]
[[Catégorie:Salle de cinéma disparue à Montréal]]
[[Catégorie:Vidéo-club]]
[[Catégorie:Salle de cinéma de répertoire]]

title: Présentation

Type: Salle de cinéma, bâtiment des arts de la scène (d)

Style: Art déco

Architectes: René Charbonneau (plan d'architecte) (1928), Emmanuel Briffa (architecture d'intérieur) (1928)

Commanditaire: Cinémas Unis

Propriétaires: Cinémas Unis (depuis 1928), Roland Smith (1974-1987), Outremont (depuis les années 1990)

Gestionnaire: L'Équipe Spectra (20 mars 2001 - mars 2010), Théâtre Outremont (d) (depuis 2014), Roland Smith (1971-1987)

Patrimonialité: Immeuble patrimonial classé (1994) · Lieu historique national (1993) · Immeuble patrimonial cité (1987)

title: Localisation

Adresse: 1240-1248 avenue Bernard Ouest · Montréal, Québec · Canada

title: Coordonnées


text:
# Liste des amphibiens de Guyane
La Guyane abrite de très nombreuses espèces d'amphibiens, dont certains se sont plus ou moins affranchis de la vie en pleine-eau, quelques espèces ne vivant même que dans les arbres en hauteur, mais qu'il est souvent possible d'identifier au chant. On y redécouvre, et découvre encore de nouveaux genres ou de nouvelles espèces, dont par exemple de Dendrobate du genre Anomaloglossus (Anomaloglossus dewynteri et Anomaloglossus blanci décrites en 2018, après Anomaloglossus degranvillei, décrite en 1975, du genre Rhinella ou du genre Adenomera et inversement certains taxons précédemment décrits se révèlent faux ou désuets. Les progrès de la phylogénétique ont conduit à réorganiser la taxonomie, notamment chez les amphibiens et notamment pour les Dendrobatidae très présents en Guyane. Des analyses génétiques montrent en outre qu'il existe des espèces cryptiques et que le nombre réel d'espèces d'amphibiens vivant en Guyane est sous-estimé,.

## Liste non exhaustive des espèces d'amphibiens en Guyane
- Atelopus flavescens dont le têtard est gastromyzophore[12]
- Rhinella marina (Crapaud bœuf)[13]
- Typhlonectes compressicauda[14]
- Leptodactylus fuscus [15]
- Crapaud pipa[16]
- Pseudis paradoxa [17]

## OrdreGymnophionaRafinesque-Schmaltz

### FamilleRhinatrematidaeNussbaum, 1977

#### GenreRhinatremaDuméril et Bibron, 1841
- Rhinatrema bivittatum (Guérin-Méneville, 1829)

## OrdreStegokrotaphiaCannatella and Hillis, 1993

### FamilleCaeciliidaeRafinesque, 1814

#### GenreCaeciliaLinnaeus, 1758
- Caecilia museugoeldi Maciel & Hoogmoed, 2018
- Caecilia gracilis Shaw, 1802
- Caecilia tentaculata Linnaeus, 1758

#### GenreMicrocaeciliaTaylor, 1968
- Microcaecilia unicolor Duméril, 1863
- Microcaecilia dermatophaga Wilkinson, Sherratt, Starace & Gower, 2013
- Microcaecilia rochai Maciel & Hoogmoed, 2011

Sous-famille Typhlonectinae Taylor, 1968

#### GenrePotomotyphlusTaylor, 1968
- Potomotyphlus kaupii (Berthold, 1859)

#### GenreTyphlonectesPeters, 1880 "1879"
- Typhlonectes compressicauda (Duméril & Bibron, 1841)

## OrdreAnuraFischer von Waldheim 1813
Lalagobatrachia Frost et al., 2006
Xenoanura Savage, 1973 (taxon qui remplace celui des Mesobatrachia)

### FamillePipidaeGray, 1825

#### GenrePipaLaurenti, 1768
- Pipa aspera Müller, 1924
- Pipa pipa (Linnaeus, 1758)
- Pipa snethlageae Müller, 1914

Sokolanura Frost  et al ., 2006
Acosmanura Savage, 1973
Neobatrachia Reig, 1958
Phthanobatrachia Frost  et al., 2006
Hyloides Frost et al ., 2006
Notogaeanura Frost  et al., 2006
Nobleobatrachia Frost et al ., 2006
Meridianura Frost et al ., 2006
Terrarana  Hedges, Duellman & Heinicke, 2008

### FamilleEleutherodactylidaeLutz, 1954
Sous-famille Eleutherodactylinae Lutz 1954

#### GenreEleutherodactylusDuméril  & Bibron, 1841
- Eleutherodactylus johnstonei Barbour, 1914 (Introduit)

Sous-famille Phyzelaphryninae Hedges, Duellman  & Heinicke, 2008

### FamilleStrabomantidaeHedges, Duellman & Heinicke, 2008
Sous-famille Strabomantinae Hedges, Duellman & Heinicke, 2008

#### GenrePristimantisJimenez de la Espada, 1871
- Pristimantis chiastonotus (Lynch & Hoogmoed, 1977)
- Pristimantis crepitaculus (Fouquet, Peloso, Jairam, Lima, Mônico, Ernst & Kok, 2022)
- Pristimantis espedeus (Fouquet, Martinez, Courtois, Dewynter, Pineau, Gaucher, Blanc, Marty & Kok, 2013)
- Pristimantis gutturalis (Hoogmoed, Lynch & Lescure, 1977)
- Pristimantis inguinalis (Parker, 1940)
- Pristimantis zeuctotylus (Lynch  & Hoogmoed, 1977)
- Pristimantis sp.3
- Pristimantis sp.4

### FamilleHylidaeRafinesque, 1815
Sous-famille  Hylinae Rafinesque, 1815
Tribu Cophomantini Hoffmann, 1878

#### GenreBoanaGray, 1825
- Boana boans (Linnaeus, 1758)
- Boana calcarata  (Troschel  in Schomburgk, 1848)
- Boana xerophylla (Wied-Neuwied, 1824)
- Boana dentei (Bokermann, 1967)
- Boana courtoisae (Fouquet, Marinho, Réjaud, Carvalho, Caminer, Jansen, Rainha, Rodrigues, Werneck, Lima, Hrbek, Giaretta, Venegas, Chávez & Ron, 2021)
- Boana semilineata  (Spix, 1824)
- Boana diabolica (Fouquet, Martinez, Zeidler, Courtois, Gaucher, Blanc, Lima, Souza, Rodrigues & Kok, 2016)
- Boana cinerascens (Spix, 1824)
- Boana multifasciata  (Günther, 1859 "1858")
- Boana ornatissima (Noble, 1923)
- Boana punctata (Schneider, 1799)
- Boana raniceps (Cope, 1862)

Tribu Dendropsophini Fitzinger, 1843

#### GenreDendropsophusFitzinger, 1843
- Dendropsophus counani (Fouquet, Orrico, Ernst, Blanc, Martinez, Vacher, Rodrigues, Ouboter, Jairam & Ron, 2015)
- Dendropsophus gaucheri (Lescure & Marty, 2000)
- Dendropsophus leali (Bokermann, 1967)
- Dendropsophus leucophyllatus (Beireis, 1783)
- Dendropsophus melanargyreus (Cope, 1887)
- Dendropsophus minusculus (Rivero, 1971)
- Dendropsophus minutus (Peters, 1872)
- Dendropsophus walfordi (Bokermann, 1962)
- Dendropsophus sp. 1 (sensu Lescure & Marty, 2000)

#### GenrePseudisWagler, 1830
- Pseudis paradoxa (Linnaeus, 1758)

#### GenreScinaxWagler, 1830
- Scinax boesemani (Goin, 1966)
- Scinax jolyi  Lescure et Marty, 2000
- Scinax nebulosus (Spix, 1824)
- Scinax proboscideus (Bronsgerma, 1933)
- Scinax ruber  (Laurenti, 1768)
- Scinax x-signatus (Spix, 1824)
- Scinax sp. 1  (sensu Lescure & Marty, 2000)
- Scinax sp. 2 Syn : Scinax cruentommus (sensu Lescure & Marty, 2000)
- Scinax sp. 3 Syn : Scinax cf. x-signatus (sensu Lescure & Marty, 2000)

#### GenreSphaenorhynchusTschudi, 1838
- Sphaenorhynchus lacteus  (Daudin, 1800)

Tribu Lophiohylini Miranda-Ribeiro, 1926

#### GenreScarthylaDuellman & de Sá, 1988
- Scarthyla goinorum (Bokermann, 1962)

#### GenreOsteocephalusSteindachner, 1862
- Osteocephalus cabrerai  (Cochran & Goin, 1970)
- Osteocephalus helenae (Ruthven, 1919)
- Osteocephalus leprieurii  (Duméril & Bibron, 1841)
- Osteocephalus oophagus  Jungfer & Schiesari, 1995
- Osteocephalus taurinus  teindachner, 1862

#### GenreTrachycephalusTschudi, 1838
- Trachycephalus coriaceus (Peters, 1867)
- Trachycephalus hadroceps (Duellman & Hoogmoed, 1992)
- Trachycephalus resinifictrix (Goeldi, 1907)
- Trachycephalus typhonius (Linnaeus, 1758)

### Sous-famillePhyllomedusinaeGünther, 1858

#### Genre Phyllomedusa Wagler, 1830
- Phyllomedusa bicolor (Boddaert, 1772)
- Pithecopus hypochondrialis (Daudin, 1800)
- Callimedusa tomopterna (Cope, 1868)
- Phyllomedusa vaillantii Boulenger, 1882

### Sous-familleAllophryninae

#### GenreAllophryneGaige, 1926
- Allophryne ruthveni Gaige, 1926

### Sous-familleCentroleninae

#### GenreVitreoranaGuayasamin, Castroviejo-Fisher, Trueb, Ayarzagüena, Rada & Vilà, 2009
- Vitreorana ritae (Lutz & Kloss, 1952)

#### GenreTeratohylaTaylor, 1951
- Teratohyla midas (Lynch & Duellman, 1973)

#### GenreCochranellaTaylor, 1951
- Cochranella geijskesi  (Goin, 1966)

#### GenreHyalinobatrachiumRuiz-Carranza & Lynch, 1991
- Hyalinobatrachium cappelei (Lidth de Jeude, 1904)
- Hyalinobatrachium mondolfii (Señaris & Ayarzagüena, 2001)
- Hyalinobatrachium iaspidiense (Señaris & Ayarzagüena, 2001)
- Hyalinobatrachium taylori (Goin, 1968)
- Hyalinobatrachium tricolor (Castroviejo-Fisher, Vilà, Ayarzagüena, Blanc & Ernst, 2011)
- Hyalinobatrachium kawense (Castroviejo-Fisher, Vilà, Ayarzagüena, Blanc & Ernst, 2011)
- Hyalinobatrachium sp.1
- Hyalinobatrachium sp.2

Cruciabatrachia Grant et al., 2006

### FamilleLeptodactylidaeWerner, 1896 (1838)

#### GenreAdenomeraSteindachner, 1867
- Adenomera andreae (Müller, 1923)
- Adenomera hylaedactyla (Cope, 1868)
- Adenomera heyeri (Boistel, Massary & Angulo, 2006)

#### GenreEngystomopsJiménez de la Espada, 1872
- Engystomops petersi Jiménez de la Espada, 1872 Syn : Physalaemus petersi

#### GenreHydrolaetareGallardo, 1963
- Hydrolaetare schmidti (Cochran et Goin, 1959)

#### GenrePhysalaemusFitzinger, 1826
- Physalaemus ephippifer (Steindachner, 1864)

#### GenreLeptodactylusFitzinger, 1826
- Leptodactylus guianensis (Heyer & de Sá, 2011)
- Leptodactylus fuscus (Schneider, 1799)
- Leptodactylus knudseni Heyer, 1972
- Leptodactylus longirostris  Boulenger, 1882
- Leptodactylus myersi Heyer, 1995
- Leptodactylus mystaceus (Spix, 1824)
- Leptodactylus macrosternum  Miranda-Ribeiro, 1926
- Leptodactylus pentadactylus (Laurenti, 1768)
- Leptodactylus petersii (Steindachner, 1864)
- Leptodactylus fremitus (Carvalho, Fouquet, Lyra, Giaretta, Costa-Campos, Rodrigues, Haddad & Ron, 2022)
- Leptodactylus intermedius (Lutz, 1930)
- Leptodactylus nesiotus (Heyer, 1994)
- Leptodactylus rhodomystax Boulenger, 1884 "1883"
- Leptodactylus stenodema Jiménez de la Espada, 1875

#### GenreLithodytesFitzinger, 1843
Lithodytes lineatus (Schneider, 1799)

### Sous-familleCeratophryinaeTschudi, 1838

#### GenreCeratophrysWied-Neuwied, 1824
- Ceratophrys cornuta (Linnaeus, 1758)

### FamilleBufonidaeGray, 1825
Sous-famille Atelopodinae Fitzinger, 1843

#### GenreAtelopusDuméril et Bibron, 1841
- Atelopus flavescens Duméril & Bibron, 1841
- Atelopus hoogmoedi Lescure, 1974

#### GenreAmazophrynellaFouquet, Recoder, Teixeira, Cassimiro, Amaro, Camacho, Damasceno, Carnaval, Moritz & Rodrigues, 2012
- Amazophrynella teko Rojas et al. 2018

#### GenreRhaeboCope, 1862
- Rhaebo guttatus Schneider, 1799  Syn : Bufo guttatus

#### Genre  Rhinella Fitzinger, 1826
- Rhinella merinae Gallardo, 1965
- Rhinella lescurei Fouquet, Gaucher, Blanc & Vélez-Rodriguez, 2007
- Rhinella margaritifera Laurenti, 1768
- Rhinella marina Linnaeus, 1758
- Rhinella martyi Fouquet, Gaucher, Blanc & Vélez-Rodriguez, 2007
- Rhinella cf. castaneotica (Caldwell, 1991)

## Nobleobatia Grant  et al., 2006

### FamilleAromobatidaeGrant et al. 2006
Sous-famille Anomaloglossinae Grant et al. 2006

#### GenreAnomaloglossusGrant et al. 2006
- Anomaloglossus baeobatrachus (Boistel & de Massary, 1999)
- Anomaloglossus surinamensis (Ouboter & Jairam, 2012)
- Anomaloglossus degranvillei (Lescure, 1975)
- Anomaloglossus blanci (Fouquet, Vacher, Courtois, Villette, Reizine, Gaucher, Jairam, Ouboter & Kok, 2018)
- Anomaloglossus dewynteri (Fouquet, Vacher, Courtois, Villette, Reizine, Gaucher, Jairam, Ouboter & Kok, 2018)

Sous-famille Allobatinae Grant et al. 2006

### GenreAllobatesZimmermann et Zimmermann, 1988
- Allobates femoralis (Boulenger, 1884 "1883")
- Allobates granti (Kok, MacCulloch, Gaucher, Poelman, Bourne, Lathrop & Lenglet, 2006)
- Allobates ripicolus (Fouquet, Ferrão, & Jairam, 2023)

### FamilleDendrobatidaeCope, 1865
Sous-famille Colostethinae Cope, 1867

#### GenreAmeeregaBauer, 1986
- Ameerega hahneli  (Boulenger, 1884 "1883")  Syn : Epipedobates hahneli

Sous-famille Dendrobatinae Cope, 1865

#### Genre Ranitomeya Bauer, 1988
- Ranitomeya variablis (Zimmermann & Zimmermann, 1988)

#### Genre DendrobatesWagler, 1830
- Dendrobates tinctorius (Cuvier, 1797)

Ranoides Frost et al., 2006
Allodapanura Frost  et al., 2006

### FamilleMicrohylidaeGünther, 1858 (1843)

#### GenreChiasmocleisMéhelÿ, 1904
- Chiasmocleis hudsoni Parker, 1940
- Chiasmocleis haddadi Peloso, Sturaro, Forlani, Gaucher, Motta & Wheeler, 2014
- Chiasmocleis shudikarensis Dunn, 1949
- Chiasmocleis jacki Fouquet, Rodrigues & Peloso, 2022

#### GenreSynapturanusCarvalho, 1954
- Synapturanus mirandaribeiroi Nelson & Lescure, 1975
- Synapturanus zombie Fouquet, Leblanc, Fabre, Rodrigues, Menin, Courtois, Dewynter, Hölting, Ernst, Peloso & Kok, 2021

#### GenreOtophryne Boulenger, 1900
- Otophryne pyburni Campbell & Clarke, 1998

Sous-famille Gastrophryninae Fitzinger, 1843

#### GenreCtenophryneMocquard, 1904
- Ctenophryne geayi Mocquard, 1904

#### GenreElachistocleisParker, 1927
Elachistocleis surinamensis Daudin, 1802

#### Genre Hamptophryne Carvalho, 1954
- Hamptophryne boliviana (Parker, 1927)

Natatanura Frost et al., 2006
Victoranura Frost et al., 2006
Telmatobatrachia Frost et al., 2006
Ametrobatrachia Frost et al., 2006
Saukrobatrachia Frost et al., 2006
Aglaioanura Frost et al., 2006
Ranoidea Rafinesque, 1814

### FamilleRanidaeRafinesque-Schmaltz, 1814

#### GenreLithobatesFitzinger, 1843
- Lithobates palmipes Spix, 1824  Syn : Rana (Lithobates) palmipes

title: Liste des amphibiens de Guyane

wikitext:
{{Ébauche|Guyane}}

La [[Guyane]] abrite de très nombreuses espèces d'amphibiens, dont certains se sont plus ou moins affranchis de la vie en pleine-eau<ref>Lamotte, M., & Lescure, J. (1977). ''[http://documents.irevues.inist.fr/bitstream/handle/2042/58298/LATERREETLAVIE_1977_2_225.pdf?sequence=1&isAllowed=y Tendances adaptatives a l’affranchissement du milieu aquatique chez les amphibiens anoures]''.</ref>, quelques espèces ne vivant même que dans les arbres en hauteur, mais qu'il est souvent possible d'identifier au chant<ref>''Guide sonore des amphibiens anoures de Guyane''. Centre bioacoustique alpin, 1999.</ref>. On y redécouvre<ref>ex : Marty C., Ravet E., Bordage D. & Lescure J. (2007) ''Rediscovery of  Potomotyphlus kaupii  (Berthold, 1859) (Amphibia, Gymnophiona, Typhlonectidae) in French Guyana''. Bull. Soc. Herp. Fr., 121:35-38</ref>{{,}}<ref>Marty C., Baudain D. & Lescure J. (2007)  Complément à la note « ''Redécouverte de  Potomotyphlus kaupii  (Berthold, 1859) ( Amphibia, Gymnophiona, Typhlonectidae ) en Guyane française » de Marty  et al. (2007)''. Bull. Soc. Herp. Fr., 122:38-39.</ref> et découvre encore de nouveaux genres ou de nouvelles espèces, dont par exemple de [[Dendrobate]] du genre ''[[Anomaloglossus]]'' (''[[Anomaloglossus dewynteri]]'' et ''[[Anomaloglossus blanci]]''<ref>Kok P., MacCulloch R., Gaucher P., Poelman E., Bour ne G., Lathrop A & Lenglet G. 2006  A new species of  Colostethus (Anura, Dendrobatidae) from French Guiana with a redescription of  Colostethus  beebei  (Noble 1923) from its type locality. Phyllomedusa, 5 (1) : 43-66</ref> décrites en 2018, après ''[[Anomaloglossus degranvillei]]'', décrite en 1975<ref>Lescure, J. (1975). Contribution à l’étude des amphibiens de Guyane française. III. [http://bionames.org/bionames-archive/issn/0300-9386/203/413.pdf Une nouvelle espèce de Colostethus (Dendrobatidae) : Colostethus degranvillei nov. sp]. Bulletin du Muséum National d'Histoire Naturelle, Zoologie, 203, 413-420.</ref>, du genre ''[[Rhinella]]''<ref>Fouquet A., Gaucher P., Blanc M. &Velez-Rodriguez C . (2007) A  Description of two new species of  Rhinella  ( Anura: Bufonidae ) from the lowlands of the Guiana Shield. Zootaxa  1663 : 17–32</ref> ou du genre ''[[Adenomera]]''<ref>Boistel R., de Massary J.-C. & Angulo A. 2006  Description of a new species of the genus  Adenomera  ( Amphibia, Anura, Leptodactylidae ) from French Guiana. Acta  Herpetologica, 1 : 1-14 </ref> et inversement certains taxons précédemment décrits se révèlent faux ou désuets. Les progrès de la [[phylogénétique]] ont conduit à réorganiser la taxonomie, notamment chez les amphibiens et notamment pour les [[Dendrobatidae]]<ref> Hedges et al. (2008)</ref> très présents en Guyane. Des [[analyses génétiques]] montrent en outre qu'il existe des espèces cryptiques et que le nombre réel d'espèces d'amphibiens vivant en Guyane est sous-estimé<ref>Fouquet A., Gilles A., Vences M., Marty C., Blanc M . & Gemmell N.J. (2007)  ''Underestimation of species richness in neotropical  frogs revealed by mtDNA analyses''. PloS ONE. 2:e1109.doi:10.1371/journal.pone.0001109 </ref>{{,}}<ref>Fouquet A., Vences M., Salducci M.-D., Meyer A., Marty C., Blanc M. & Gilles A. (2007)  ''Revealing cryptic diversity using molecular phyloge netics and phylogeography in frogs of the  Scinax ruber  and  Rhinella margaritifera  species groups''. Molecular phylogenetics and evolution, 43 : 567-582.</ref>.

== Liste non exhaustive des espèces d'amphibiens en Guyane ==
* ''[[Atelopus flavescens]]'' dont le [[têtard]] est [[gastromyzophore]]<ref>Lescure, J. (1981). Contribution à l'étude des Amphibiens de Guyane française IX. Le têtard gastromyzophore d'Atelopus flavescens Duméril et Bibron (Anura, Bufonidae). Amphibia-Reptilia, 2(3), 209-215.</ref>
* ''[[Rhinella marina]]'' (Crapaud bœuf)<ref>{{Ouvrage|auteur1=Carl von Linnaeus|titre=Systema naturae per regna tria naturae, secundum classes, ordines, genera, species, cum characteribus, differentiis, synonymis, locis|titre volume=1|passage=211|lieu=Holmiae|éditeur=Laurentii Salvii|date=1758|lire en ligne=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/a2/Sistema_Naturae_%281758%29.pdf}}</ref>
* [[Typhlonectes compressicauda]]<ref>Zuber-Vogeli, M., & Doerr-Schott, J. (1981). ''Description morphologique et cytologique de l’hypophyse de Typhlonectes compressicaudus (Duméril et Bibron) (Amphibien Gymnophione de Guyane française)''. C.r Séanc Acad Sci Paris sér D, 292, 503-506.</ref>
* ''[[Leptodactylus fuscus]]'' <ref>Lescure, J. (1972). Contribution à l’étude des amphibiens de Guyane française II. Leptodactylus fuscus (Schneider). Observations écologiques et éthologiques. Annual Museum History Natural Nice, 1, 91-100.</ref>
* [[Pipa (amphibien)|Crapaud pipa]]<ref>Massemin D., Bordage D. & Kunz K. (2007) ''Report of the occurrence of Pipa snethlageae (Anura: Pipidae) in French Guiana, with notes on its natural history''. Salamandra, 43 (3) : 139-147</ref>
*''[[Pseudis paradoxa]]'' <ref>[http://research.amnh.org/herpetology/amphibia/references.php?id=12471 ''Pseudis paradoxa'' sur la base de données ''Amphibian species of the world'' de l'American Museum of Natural History].</ref>

== Ordre [[Gymnophiona]] Rafinesque-Schmaltz ==
=== Famille ''[[Rhinatrematidae]]'' Nussbaum, 1977 ===
==== Genre [[Rhinatrema]] Duméril et Bibron, 1841 ====
* ''[[Rhinatrema bivittatum]]'' (Guérin-Méneville, 1829)

== Ordre [[Stegokrotaphia]] Cannatella and Hillis, 1993 ==
=== Famille [[Caeciliidae]] Rafinesque, 1814 ===
==== Genre [[Caecilia]] Linnaeus, 1758 ====
* ''[[Caecilia museogoeldi|Caecilia museugoeldi]]'' Maciel & Hoogmoed, 2018
* ''[[Caecilia gracilis]]'' Shaw, 1802
* ''[[Caecilia tentaculata]]'' Linnaeus, 1758
==== Genre [[Microcaecilia]] Taylor, 1968 ====
* ''[[Microcaecilia unicolor]]'' Duméril, 1863
* ''[[Microcaecilia dermatophaga]]'' Wilkinson, Sherratt, Starace & Gower, 2013
* ''[[Microcaecilia rochai]]'' Maciel & Hoogmoed, 2011
:::Sous-famille ''[[Typhlonectinae]]'' Taylor, 1968
==== Genre [[Potomotyphlus]] Taylor, 1968 ====
* ''[[Potomotyphlus kaupii]]'' (Berthold, 1859)
==== Genre [[Typhlonectes]] Peters, 1880 "1879" ====
* ''[[Typhlonectes compressicauda]]'' (Duméril & Bibron, 1841)

== [[Batrachia]] Latreille, 1800 ==
== Ordre [[Anura]] Fischer von Waldheim 1813 ==
:Lalagobatrachia Frost et al., 2006
::Xenoanura Savage, 1973 (taxon qui remplace celui des Mesobatrachia)
=== Famille ''[[Pipidae]]'' Gray, 1825 ===
==== Genre ''[[Pipa (amphibien)|Pipa]]'' Laurenti, 1768 ====
* ''[[Pipa aspera]]'' Müller, 1924
* ''[[Pipa pipa]]'' (Linnaeus, 1758)
* ''[[Pipa snethlageae]]'' Müller, 1914

:Sokolanura Frost  et al ., 2006
::Acosmanura Savage, 1973
:::Neobatrachia Reig, 1958
::::Phthanobatrachia Frost  et al., 2006
:::::Hyloides Frost et al ., 2006
::::::Notogaeanura Frost  et al., 2006
:::::::Nobleobatrachia Frost et al ., 2006
::::::::Meridianura Frost et al ., 2006
::::::::Terrarana  Hedges, Duellman & Heinicke, 2008

=== Famille ''[[Eleutherodactylidae]]'' Lutz, 1954 ===
:::Sous-famille ''[[Eleutherodactylinae]]'' Lutz 1954
==== Genre [[Eleutherodactylus]] Duméril  & Bibron, 1841 ====
* Eleutherodactylus johnstonei Barbour, 1914 (Introduit)
:::Sous-famille ''[[Phyzelaphryninae]]'' Hedges, Duellman  & Heinicke, 2008
=== Famille ''[[Strabomantidae]]'' Hedges, Duellman & Heinicke, 2008 ===
:::Sous-famille ''[[Strabomantinae]]'' Hedges, Duellman & Heinicke, 2008
==== Genre [[Pristimantis]] Jimenez de la Espada, 1871 ====
* ''[[Pristimantis chiastonotus]]'' (Lynch & Hoogmoed, 1977)
* ''[[Pristimantis crepitaculus]]'' (Fouquet, Peloso, Jairam, Lima, Mônico, Ernst & Kok, 2022)
* ''[[Pristimantis espedeus]]'' (Fouquet, Martinez, Courtois, Dewynter, Pineau, Gaucher, Blanc, Marty & Kok, 2013)
* ''[[Pristimantis gutturalis]]'' (Hoogmoed, Lynch & Lescure, 1977)
* ''[[Pristimantis inguinalis]]'' (Parker, 1940)
* ''[[Pristimantis zeuctotylus]]'' (Lynch  & Hoogmoed, 1977)
* ''[[Pristimantis]]'' sp.3
* ''[[Pristimantis]]'' sp.4

=== Famille ''[[Hylidae]]'' Rafinesque, 1815 ===
:::Sous-famille  Hylinae Rafinesque, 1815
::::Tribu [[Cophomantini]] Hoffmann, 1878

==== Genre ''[[Boana (genre)|Boana]]'' Gray, 1825 ====
* ''[[Hypsiboas boans|Boana boans]]'' (Linnaeus, 1758)
* ''[[Hypsiboas calcaratus|Boana calcarata]]''  (Troschel  in Schomburgk, 1848)
* ''[[Hypsiboas crepitans|Boana xerophylla]]'' (Wied-Neuwied, 1824)
* ''[[Hypsiboas dentei|Boana dentei]]'' (Bokermann, 1967)
* ''[[Hypsiboas fasciatus|Boana courtoisae]]'' (Fouquet, Marinho, Réjaud, Carvalho, Caminer, Jansen, Rainha, Rodrigues, Werneck, Lima, Hrbek, Giaretta, Venegas, Chávez & Ron, 2021)
* ''[[Hypsiboas semilineatus|Boana semilineata]]''  (Spix, 1824)
* [[Hypsiboas diabolicus|''Boana diabolica'']] (Fouquet, Martinez, Zeidler, Courtois, Gaucher, Blanc, Lima, Souza, Rodrigues & Kok, 2016)
* ''[[Hypsiboas cinerascens|Boana cinerascens]]'' (Spix, 1824)
* ''[[Hypsiboas multifasciatus|Boana multifasciata]]''  (Günther, 1859 "1858")
* ''[[Hypsiboas ornatissimus|Boana ornatissima]]'' (Noble, 1923)
* ''[[Hypsiboas punctatus|Boana punctata]]'' (Schneider, 1799)
* ''[[Hypsiboas raniceps|Boana raniceps]]'' (Cope, 1862)

::::Tribu ''[[Dendropsophini ]]''Fitzinger, 1843
==== Genre ''[[Dendropsophus  ]]'' Fitzinger, 1843 ====
* ''[[Dendropsophus counani]]'' (Fouquet, Orrico, Ernst, Blanc, Martinez, Vacher, Rodrigues, Ouboter, Jairam & Ron, 2015)
* ''[[Dendropsophus gaucheri]]'' (Lescure & Marty, 2000)
* ''[[Dendropsophus leali]]'' (Bokermann, 1967)
* ''[[Dendropsophus leucophyllatus]]'' (Beireis, 1783)
* ''[[Dendropsophus melanargyreus]]'' (Cope, 1887)
* ''[[Dendropsophus minusculus]]'' (Rivero, 1971)
* ''[[Dendropsophus minutus]]'' (Peters, 1872)
* ''[[Dendropsophus walfordi]]'' (Bokermann, 1962)
* ''[[Dendropsophus]]'' sp. 1 (sensu Lescure & Marty, 2000)

==== Genre ''[[Pseudis]]'' Wagler, 1830 ====
* ''[[Pseudis paradoxa]]'' (Linnaeus, 1758)
==== Genre ''[[Scinax ]]''Wagler, 1830 ====
* ''[[Scinax boesemani]]'' (Goin, 1966)
* ''[[Scinax jolyi]]''  Lescure et Marty, 2000
* ''[[Scinax nebulosus]]'' (Spix, 1824)
* ''[[Scinax proboscideus]]'' (Bronsgerma, 1933)
* ''[[Scinax ruber]]''  (Laurenti, 1768)
* ''[[Scinax x-signatus]]'' (Spix, 1824)
* ''Scinax sp''.'' 1  (sensu Lescure & Marty, 2000)
* ''Scinax sp.'' 2 Syn : ''Scinax cruentommus'' (sensu Lescure & Marty, 2000)
* ''Scinax sp.'' 3 Syn : ''Scinax cf. x-signatus'' (sensu Lescure & Marty, 2000)

==== Genre ''[[Sphaenorhynchus]]'' Tschudi, 1838 ====
* ''[[Sphaenorhynchus lacteus]]''  (Daudin, 1800)

::::Tribu ''Lophiohylini'' Miranda-Ribeiro, 1926

==== Genre ''[[Scarthyla]]'' Duellman & de Sá, 1988 ====

* ''[[Scarthyla goinorum]]'' (Bokermann, 1962)

==== Genre  ''[[Osteocephalus]]'' Steindachner, 1862 ====
* ''[[Osteocephalus cabrerai]]''  (Cochran & Goin, 1970)
* ''[[Osteocephalus helenae]]'' (Ruthven, 1919)
* ''[[Osteocephalus leprieurii]]''  (Duméril & Bibron, 1841)
* ''[[Osteocephalus oophagus]]''  Jungfer & Schiesari, 1995
* ''[[Osteocephalus taurinus]]''  teindachner, 1862
==== Genre ''[[Trachycephalus]]'' Tschudi, 1838 ====
* ''[[Trachycephalus coriaceus]]'' (Peters, 1867)
* ''[[Trachycephalus hadroceps]]'' (Duellman & Hoogmoed, 1992)
* ''[[Trachycephalus resinifictrix]]'' (Goeldi, 1907)
* ''[[Trachycephalus typhonius]]'' (Linnaeus, 1758)

=== Sous-famille ''[[Phyllomedusinae]]'' Günther, 1858 ===
==== Genre Phyllomedusa Wagler, 1830 ====
* ''[[Phyllomedusa bicolor]]'' (Boddaert, 1772)
* ''[[Pithecopus hypochondrialis]]'' (Daudin, 1800)
* ''[[Callimedusa tomopterna]]'' (Cope, 1868)
* ''[[Phyllomedusa vaillantii]]'' Boulenger, 1882
=== Famille ''[[Centrolenidae]]'' Taylor, 1951 ===
=== Sous-famille ''[[Allophryninae]]'' ===
==== Genre ''[[Allophryne]]'' Gaige, 1926 ====
* ''[[Allophryne ruthveni]]'' Gaige, 1926

=== Sous-famille ''[[Centroleninae]]'' ===

==== Genre ''[[Vitreorana]]'' Guayasamin, Castroviejo-Fisher, Trueb, Ayarzagüena, Rada & Vilà, 2009 ====

* ''[[Vitreorana ritae]]'' (Lutz & Kloss, 1952)

==== Genre ''[[Teratohyla]]'' Taylor, 1951 ====

* ''[[Teratohyla midas]]'' (Lynch & Duellman, 1973)

==== Genre ''[[Cochranella]]'' Taylor, 1951 ====
* ''[[Cochranella geijskesi]]''  (Goin, 1966)

==== Genre ''[[Hyalinobatrachium]]'' Ruiz-Carranza & Lynch, 1991 ====
* ''[[Hyalinobatrachium cappellei|Hyalinobatrachium cappelei]] (''Lidth de Jeude, 1904)
* ''[[Hyalinobatrachium mondolfii]]'' (Señaris & Ayarzagüena, 2001)
* ''[[Hyalinobatrachium mondolfii|Hyalinobatrachium iaspidiense]]'' (Señaris & Ayarzagüena, 2001)
* ''[[Hyalinobatrachium taylori]]'' (Goin, 1968)
* ''[[Hyalinobatrachium tricolor]]'' (Castroviejo-Fisher, Vilà, Ayarzagüena, Blanc & Ernst, 2011)
* ''[[Hyalinobatrachium kawense]]'' (Castroviejo-Fisher, Vilà, Ayarzagüena, Blanc & Ernst, 2011)
* ''[[Hyalinobatrachium]]'' sp.1
* ''[[Hyalinobatrachium]]'' sp.2

::[[Cruciabatrachia]] Grant et al., 2006
=== Famille ''[[Leptodactylidae]]'' Werner, 1896 (1838) ===

==== Genre ''[[Adenomera]]'' Steindachner, 1867 ====

* ''[[Adenomera andreae]]'' (Müller, 1923)
* ''[[Adenomera hylaedactyla]]'' (Cope, 1868)
* [[Adenomera heyeri|A''denomera heyeri'']] (Boistel, Massary & Angulo, 2006)
==== Genre ''[[Engystomops]]'' Jiménez de la Espada, 1872 ====
* ''[[Engystomops petersi]]'' Jiménez de la Espada, 1872 Syn : ''Physalaemus petersi''

==== Genre ''[[Hydrolaetare]]'' Gallardo, 1963 ====
* ''[[Hydrolaetare schmidti]]'' (Cochran et Goin, 1959)

==== Genre ''[[Physalaemus]]'' Fitzinger, 1826 ====

* ''[[Physalaemus ephippifer]]'' (Steindachner, 1864)

==== Genre ''[[Leptodactylus]]'' Fitzinger, 1826 ====
* ''[[Leptodactylus guianensis]]'' (Heyer & de Sá, 2011)
* ''[[Leptodactylus fuscus]]'' (Schneider, 1799)
* ''[[Leptodactylus knudseni]]'' Heyer, 1972
* ''[[Leptodactylus longirostris]]''  Boulenger, 1882
* ''[[Leptodactylus myersi]]'' Heyer, 1995
* ''[[Leptodactylus mystaceus]]'' (Spix, 1824)
* ''[[Leptodactylus macrosternum]]''  Miranda-Ribeiro, 1926
* ''[[Leptodactylus pentadactylus]]'' (Laurenti, 1768)
* ''[[Leptodactylus petersii]]'' (Steindachner, 1864)
* ''[[Leptodactylus fremitus]]'' (Carvalho, Fouquet, Lyra, Giaretta, Costa-Campos, Rodrigues, Haddad & Ron, 2022)
* ''[[Leptodactylus intermedius]]'' (Lutz, 1930)
* ''[[Leptodactylus nesiotus]]'' (Heyer, 1994)
* ''[[Leptodactylus rhodomystax]]'' Boulenger, 1884 "1883"
* ''[[Leptodactylus stenodema]]'' Jiménez de la Espada, 1875

==== Genre [[Lithodytes lineatus|Lithodytes]] Fitzinger, 1843 ====
''[[Lithodytes lineatus]]'' (Schneider, 1799)

=== [[Chthonobatrachia]] Frost et al., 2006 ===
=== Famille ''[[Ceratophryidae]]'' Tschudi, 1838 ===
=== Sous-famille ''[[Ceratophryinae]]'' Tschudi, 1838 ===
==== Genre ''[[Ceratophrys]]'' Wied-Neuwied, 1824 ====
* ''[[Ceratophrys cornuta]]'' (Linnaeus, 1758)

=== Famille ''[[Bufonidae]]'' Gray, 1825 ===
:::Sous-famille ''[[Atelopodinae]]'' Fitzinger, 1843
==== Genre ''[[Atelopus]]'' Duméril et Bibron, 1841 ====
* ''[[Atelopus flavescens]]'' Duméril & Bibron, 1841
* ''[[Atelopus hoogmoedi]]'' Lescure, 1974

==== Genre ''[[Amazophrynella]]'' Fouquet, Recoder, Teixeira, Cassimiro, Amaro, Camacho, Damasceno, Carnaval, Moritz & Rodrigues, 2012 ====
* ''[[Amazophrynella teko]]'' Rojas et al. 2018
==== Genre ''[[Rhaebo]]'' Cope, 1862 ====
* ''[[Rhaebo guttatus]]'' Schneider, 1799  Syn : Bufo guttatus
==== Genre  Rhinella Fitzinger, 1826 ====
* ''[[Rhinella merianae|Rhinella merinae]]'' Gallardo, 1965
* ''[[Rhinella lescurei]]'' Fouquet, Gaucher, Blanc & Vélez-Rodriguez, 2007
* ''[[Rhinella margaritifera]]'' Laurenti, 1768
* ''[[Rhinella marina]]'' Linnaeus, 1758
* ''[[Rhinella martyi]]'' Fouquet, Gaucher, Blanc & Vélez-Rodriguez, 2007
* ''[[Rhinella castaneotica|Rhinella cf. castaneotica]]'' (Caldwell, 1991)

== Nobleobatia Grant  et al., 2006 ==
=== Superfamille [[Dendrobatoidea]] Cope, 1865 ===
=== Famille ''[[Aromobatidae]]'' Grant et al. 2006 ===
:::Sous-famille ''[[Anomaloglossinae]]'' Grant et al. 2006
==== Genre ''[[Anomaloglossus]]'' Grant et al. 2006 ====
* ''[[Anomaloglossus baeobatrachus]]'' (Boistel & de Massary, 1999)
* ''[[Anomaloglossus surinamensis]]'' (Ouboter & Jairam, 2012)
* ''[[Anomaloglossus degranvillei]]'' (Lescure, 1975)
* ''[[Anomaloglossus blanci]]'' (Fouquet, Vacher, Courtois, Villette, Reizine, Gaucher, Jairam, Ouboter & Kok, 2018)
* ''[[Anomaloglossus dewynteri]]'' (Fouquet, Vacher, Courtois, Villette, Reizine, Gaucher, Jairam, Ouboter & Kok, 2018)
:::Sous-famille ''[[Allobatinae]]'' Grant et al. 2006
=== Genre ''[[Allobates]]'' Zimmermann et Zimmermann, 1988 ===
* ''[[Allobates femoralis]]'' (Boulenger, 1884 "1883")
* ''[[Allobates granti]]'' (Kok, MacCulloch, Gaucher, Poelman, Bourne, Lathrop & Lenglet, 2006)
* ''[[Allobates ripicolus]]'' (Fouquet, Ferrão, & Jairam, 2023)

=== Famille ''[[Dendrobatidae]]'' Cope, 1865 ===
:::Sous-famille ''[[Colostethinae]]'' Cope, 1867
==== Genre ''[[Ameerega]]'' Bauer, 1986 ====
* ''[[Ameerega hahneli ]]'' (Boulenger, 1884 "1883")  Syn : ''Epipedobates hahneli''
:::Sous-famille Dendrobatinae Cope, 1865
==== Genre Ranitomeya Bauer, 1988 ====
* ''[[Ranitomeya variabilis|Ranitomeya variablis]]'' (Zimmermann & Zimmermann, 1988)
==== Genre DendrobatesWagler, 1830 ====
* ''[[Dendrobates tinctorius]]'' (Cuvier, 1797)

::Ranoides Frost et al., 2006
:::Allodapanura Frost  et al., 2006
=== Famille''[[Microhylidae]]'' Günther, 1858 (1843) ===
==== Genre ''[[Chiasmocleis]]'' Méhelÿ, 1904 ====
* ''[[Chiasmocleis hudsoni]]'' Parker, 1940
* ''[[Chiasmocleis haddadi]]'' Peloso, Sturaro, Forlani, Gaucher, Motta & Wheeler, 2014
* ''[[Chiasmocleis shudikarensis]]'' Dunn, 1949
* ''[[Chiasmocleis jacki]]'' Fouquet, Rodrigues & Peloso, 2022
==== Genre ''[[Synapturanus]]'' Carvalho, 1954 ====
* ''[[Synapturanus mirandaribeiroi]]'' Nelson & Lescure, 1975
* ''[[Synapturanus zombie]]'' Fouquet, Leblanc, Fabre, Rodrigues, Menin, Courtois, Dewynter, Hölting, Ernst, Peloso & Kok, 2021
==== Genre ''[[OtophryneBoulenger|Otophryne Boulenger]]'', 1900 ====
* ''[[Otophryne pyburni]]'' Campbell & Clarke, 1998
:::Sous-famille ''[[Gastrophryninae]]'' Fitzinger, 1843
==== Genre ''[[Ctenophryne]]'' Mocquard, 1904 ====
* ''[[Ctenophryne geayi]]'' Mocquard, 1904
==== Genre ''[[Elachistocleis]]'' Parker, 1927 ====
''[[Elachistocleis surinamensis]]'' Daudin, 1802

==== Genre Hamptophryne Carvalho, 1954 ====
* ''[[Hamptophryne boliviana]]'' (Parker, 1927)
:::Natatanura Frost et al., 2006
::::Victoranura Frost et al., 2006
:::::Telmatobatrachia Frost et al., 2006
::::::Ametrobatrachia Frost et al., 2006
:::::::Saukrobatrachia Frost et al., 2006
::::::::Aglaioanura Frost et al., 2006
:::::::::[[Ranoidea Rafinesque]]'', 1814

=== Famille ''[[Ranidae]]'' Rafinesque-Schmaltz, 1814 ===
==== Genre ''[[Lithobates]]'' Fitzinger, 1843 ====
* ''[[Lithobates palmipes]]'' Spix, 1824  Syn : Rana (Lithobates) palmipes

== Notes et références ==
{{références|colonnes=2}}

== Voir aussi ==
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|wikispecies=Amphibia
}}
=== Articles connexes ===
{{Début de colonnes|nombre=3}}
* [[Amphibien]]
* [[Biodiversité en Guyane]]
{{Fin de colonnes}}

=== Lien externe ===
{{...}}

=== Bibliographie ===
* Dewynter M, Marty C, Blanc M, Gaucher P, Vidal N, Frétey T & De Massary J.C (2008) ''[https://www.academia.edu/download/30489651/dewynter2008.pdf Liste des Amphibiens et des Reptiles de Guyane]'' -  (plusieurs versions, dont 09/2008)
* Hoff M & Daszkiewicz P, (Coord.) 2001. ''Index faunistique de la Guyane française''. I : les vertébrés. Patrimoines naturels, 35: 1-66
* Lescure J & Marty C (2000). Atlas Des Amphibiens De Guyane. Muséum National D'Histoire Naturelle, Paris ([http://cat.inist.fr/?aModele=afficheN&cpsidt=65254 Notice Inist-CNRS]).
* Lescure J (1976) ''Contribution à l’étude des amphibiens de Guyane française. VI. Liste préliminaire des anoures''. Bull Mus Nat Hist Nat Paris, 265, 475-525.
* Lescure J, Marty V, Marty C, Starace F, Auber-Thomay M & Letellier F (1995) ''Contribution à l'étude des amphibiens de Guyane française. X: Les Phyllomedusa (Anura, Hylidae)''. Revue française d'Aquariologie, 22(1-2), 35-50.
* Grant T, Frost D, Caldwell J.P, Gagliardo R, Haddad C, Kok, P, Means D, Noonan B, Schargel W & Wheeler W.C (2006), ''Phylogenetic systematics of dart-poison frogs and t heir relatives (Amphibia : Athesphatanura : Dendrobatidae)''. Bulletin of the American Museum of Natural History, 299 : 1-262

{{Portail|Guyane|herpétologie}}

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text:
# Nairobi Half Life
Pour plus de détails, voir Fiche technique et Distribution.
Nairobi Half Life (en swahili : Nusu Maisha ya Nairobi) est un film dramatique kényan de 2012 réalisé par David "Tosh" Gitonga. Le film a été sélectionné pour l'Oscar de la meilleure langue étrangère lors de la 85e cérémonie des Oscars, mais n'a pas été retenu dans la liste finale. C'est la première fois que le Kenya soumet un film dans cette catégorie.
Lors du 33e Festival international du film de Durban, Joseph Wairimu a remporté le prix du meilleur acteur. Il a également remporté l'Africa Movie Academy Award de l'acteur le plus prometteur lors de la 9e cérémonie des Awards. Il a remporté le plus grand nombre de prix aux Africa Magic Viewers Choice Awards 2014.

## Parcelle
Un jeune homme, Mwas (Joseph Wairimu), vit toujours avec ses parents dans leur maison rurale au Kenya. Il gagne sa vie en vendant des films d'action occidentaux. Pour séduire ses clients, il joue de façon théâtrale et incarne la plupart des personnages de ses films. Il aspire à devenir acteur et, lorsqu'il rencontre un groupe d'acteurs de Nairobi qui se produit dans sa ville, il demande à l'un d'entre eux de l'aider à démarrer sa carrière d'acteur. Mais en retour, on lui demande de donner 1 000 shillings (environ 10 dollars américains) pour qu'il puisse jouer dans l'une des pièces. Il ne peut payer que 500 ksh et on lui dit de prendre les 500 autres avec lui au théâtre national de Nairobi. Il est très excité et, après avoir reçu un peu d'argent de sa mère, il se met en route pour Nairobi, avec une brève escale dans sa ville pour dire au revoir à ses amis. Il rencontre son cousin (un chef de gang) qui lui donne un système radio coûteux et un peu d'argent à apporter au magasin d'électronique Khanji dans le centre de Nairobi.
Après s'être rendu à Nairobi, il apprend rapidement que la ville ne se résume pas à des opportunités et à du glamour. Le premier jour, Mwas perd tout ce qu'il a apporté à Nairobi après avoir été agressé par des voyous qui le laissent seul, perdu et confus. Il se fait arrêter et passe même une journée en prison. Par un concours de circonstances, il rencontre un escroc de Nairobi, Oti (Olwenya Maina), qui devient un ami proche et l'intègre à son gang criminel. Le gang se spécialise dans le vol à l'arraché, les pièces détachées de véhicules étant leurs principales cibles. Pendant ce temps, Mwas auditionne et réussit à décrocher un rôle dans une pièce de théâtre locale montée par Phoenix Players. Il se retrouve à lutter et à jongler avec ces deux mondes distincts. Mwas retrouve enfin son cousin qui finit par le forcer à voler une voiture pour éponger sa dette. Il convainc le gang de passer du vol de pièces détachées au vol de voitures afin de gagner plus d'argent. Le carjacking s'avère être une activité très dangereuse, car lors de la première tentative, Mwas et un autre membre du gang d'Oti sont blessés lors d'une bagarre sur le lieu de rendez-vous. Un malentendu éclate entre le gang d'Oti et l'autre gang, dirigé par un chef de gang, qui finit par entraîner la mort de ce dernier, empalé par un objet tranchant lorsque Mwas a commencé à le confronter. Cela attire l'attention de la police et les deux parties sont arrêtées, mais deux agents corrompus des forces de l'ordre distinguent la bande d'Oti et l'emmènent dans un lieu secret qui semble abandonné. Il s'agit d'un lieu d'exécution destiné à effacer les traces des crimes non résolus de Nairobi. Pendant cette période, il tombe amoureux d'Amina, l'amoureuse d'Oti à l'écran, venant la voir dans les logements où elle reçoit des clients et l'emmenant même au cinéma.

## Distribution
- Joseph Wairimu : Mwas
- Olwenya Maina : Oti
- Nancy Wanjiku Karanja : Amina
- Mugambi Nthiga : Cédric
- Paul Ogola : Moïse
- Antony Ndung'u : Waf
- Johnson Gitau Chege : Kyalo
- Kamau Ndungu : John Waya
- Abubakar Mwenda : Dingo
- Mburu Kimani : papa M
- Mehul Savani : Khanji
- Maina Joseph : Kimachia

## Réception
Todd McCarthy du Hollywood Reporter a fait l'éloge du film après l'avoir vu à l'AFI Fest 2012 : "Ce drame policier dynamique est fondamentalement honnête et d'un réalisme saisissant". KenyaBuzz a souligné la performance brute de Maina Olwenya dans le rôle d'Oti : "Ce personnage est plus ghetto que l'écoute de vieux albums de NWA. Il parle avec une assurance de criminel et marche comme s'il possédait la ville bien qu'il soit un criminel de droit commun".
Lors des 2014 Africa Magic Viewers Choice Awards en mars 2014, Nairobi Half Life a reçu des prix pour :
- Meilleur directeur de la photographie (Christian Almesberger)
- Meilleur concepteur d'éclairage (Mohamed Zain)
- Meilleure maquilleuse (Elayne Okaya) et
- Meilleur Directeur Artistique (Barbara Minishi).

title: Nairobi Half Life

wikitext:
{{Infobox Cinéma (film)
 | titre           = Nairobi Half Life
 | image           = Nairobi Half Life Poster.png
 | réalisation     = David "Tosh" Gitonga
 | musique         = Xaver von Treyer
 | pays            = {{Kenya}}
 | genre           = [[Drame (cinéma)|Drame]]
 | durée           = 100 minutes
 | année de sortie = 2012
}}

'''''Nairobi Half Life''''' (en [[swahili]] : Nusu Maisha ya Nairobi) est un [[film dramatique]] kényan de 2012 réalisé par David "Tosh" Gitonga. Le film a été sélectionné pour l'Oscar de la meilleure langue étrangère lors de la [[85e cérémonie des Oscars]], mais n'a pas été retenu dans la liste finale. C'est la première fois que le Kenya soumet un film dans cette catégorie<ref>{{Lien web |langue=en-US |prénom=Christopher |nom=Vourlias |titre=Kenya chooses ‘Life’ for Oscar contest |url=https://variety.com/2012/film/awards/kenya-chooses-life-for-oscar-contest-1118059881/ |site=Variety |date=2012-09-26 |consulté le=2024-02-21}}</ref>.

Lors du 33e Festival international du film de Durban, Joseph Wairimu a remporté le prix du meilleur acteur<ref>{{Lien web |titre=Centre for Creative Arts - Centre for Creative Arts |url=https://web.archive.org/web/20150506043247/http://www.cca.ukzn.ac.za/index.php?option=com_content&view=article&id=682:award-winners-announced-at-durban-international-film-festival-2012&catid=30:news-articles&Itemid=2 |site=web.archive.org |date=2015-05-06 |consulté le=2024-02-21}}</ref>. Il a également remporté l'Africa Movie Academy Award de l'acteur le plus prometteur lors de la 9e cérémonie des Awards. Il a remporté le plus grand nombre de prix aux Africa Magic Viewers Choice Awards 2014<ref>{{Lien web |titre=Nairobi Half Life wins big at the Africa Magic Viewers Choice Awards 2014 (AMVCA) - Hapa Kenya |url=https://web.archive.org/web/20150105183448/http://www.hapakenya.com/nairobi-half-life-wins-big-africa-magic-viewers-choice-awards-2014-amvcas/ |site=web.archive.org |date=2015-01-05 |consulté le=2024-02-21}}</ref>.

== Parcelle ==
Un jeune homme, Mwas (Joseph Wairimu), vit toujours avec ses parents dans leur maison rurale au Kenya. Il gagne sa vie en vendant des films d'action occidentaux. Pour séduire ses clients, il joue de façon théâtrale et incarne la plupart des personnages de ses films. Il aspire à devenir acteur et, lorsqu'il rencontre un groupe d'acteurs de Nairobi qui se produit dans sa ville, il demande à l'un d'entre eux de l'aider à démarrer sa carrière d'acteur. Mais en retour, on lui demande de donner 1 000 shillings (environ 10 dollars américains) pour qu'il puisse jouer dans l'une des pièces. Il ne peut payer que 500 ksh et on lui dit de prendre les 500 autres avec lui au théâtre national de Nairobi. Il est très excité et, après avoir reçu un peu d'argent de sa mère, il se met en route pour Nairobi, avec une brève escale dans sa ville pour dire au revoir à ses amis. Il rencontre son cousin (un chef de gang) qui lui donne un système radio coûteux et un peu d'argent à apporter au magasin d'électronique Khanji dans le centre de Nairobi.

Après s'être rendu à Nairobi, il apprend rapidement que la ville ne se résume pas à des opportunités et à du glamour. Le premier jour, Mwas perd tout ce qu'il a apporté à Nairobi après avoir été agressé par des voyous qui le laissent seul, perdu et confus. Il se fait arrêter et passe même une journée en prison. Par un concours de circonstances, il rencontre un escroc de Nairobi, Oti (Olwenya Maina), qui devient un ami proche et l'intègre à son gang criminel. Le gang se spécialise dans le vol à l'arraché, les pièces détachées de véhicules étant leurs principales cibles. Pendant ce temps, Mwas auditionne et réussit à décrocher un rôle dans une pièce de théâtre locale montée par Phoenix Players. Il se retrouve à lutter et à jongler avec ces deux mondes distincts. Mwas retrouve enfin son cousin qui finit par le forcer à voler une voiture pour éponger sa dette. Il convainc le gang de passer du vol de pièces détachées au vol de voitures afin de gagner plus d'argent. Le carjacking s'avère être une activité très dangereuse, car lors de la première tentative, Mwas et un autre membre du gang d'Oti sont blessés lors d'une bagarre sur le lieu de rendez-vous. Un malentendu éclate entre le gang d'Oti et l'autre gang, dirigé par un chef de gang, qui finit par entraîner la mort de ce dernier, empalé par un objet tranchant lorsque Mwas a commencé à le confronter. Cela attire l'attention de la police et les deux parties sont arrêtées, mais deux agents corrompus des forces de l'ordre distinguent la bande d'Oti et l'emmènent dans un lieu secret qui semble abandonné. Il s'agit d'un lieu d'exécution destiné à effacer les traces des crimes non résolus de Nairobi. Pendant cette période, il tombe amoureux d'Amina, l'amoureuse d'Oti à l'écran, venant la voir dans les logements où elle reçoit des clients et l'emmenant même au cinéma.

== Distribution ==
* Joseph Wairimu : Mwas
* Olwenya Maina : Oti
* Nancy Wanjiku Karanja : Amina
* Mugambi Nthiga : Cédric
* Paul Ogola : Moïse
* Antony Ndung'u : Waf
* Johnson Gitau Chege : Kyalo
* Kamau Ndungu : John Waya
* Abubakar Mwenda : Dingo
* Mburu Kimani : papa M
* Mehul Savani : Khanji
* Maina Joseph : Kimachia

== Réception ==
[[Todd McCarthy]] ''du [[The Hollywood Reporter|Hollywood Reporter]]'' a fait l'éloge du film après l'avoir vu à l'AFI Fest 2012 : "Ce drame policier dynamique est fondamentalement honnête et d'un réalisme saisissant"<ref>{{Lien web |langue=en |auteur=Todd Mccarthy |titre=Nairobi Half Life: AFI Fest Review |url=https://www.hollywoodreporter.com/news/general-news/nairobi-life-afi-fest-review-391847/ |accès url=libre |site=hollywoodreporter |date=18 novembre 2012 |consulté le=21 février 2024}}</ref>. KenyaBuzz a souligné la performance brute de Maina Olwenya dans le rôle d'Oti : "Ce personnage est plus ghetto que l'écoute de vieux albums de NWA. Il parle avec une assurance de criminel et marche comme s'il possédait la ville bien qu'il soit un criminel de droit commun".

Lors des 2014 Africa Magic Viewers Choice Awards en mars 2014, Nairobi Half Life a reçu des prix pour :

* Meilleur [[directeur de la photographie]] (Christian Almesberger)
* Meilleur concepteur d'éclairage (Mohamed Zain)
* Meilleure maquilleuse (Elayne Okaya) et
* Meilleur [[Directeur artistique|Directeur Artistique]] ([[Barbara Minishi]]).

== Références ==
{{Références}}

== Voir aussi ==
=== Article connexe ===
* [[Liste des longs métrages kényans proposés à l'Oscar du meilleur film international]]

=== Liens externes ===
{{liens}}

{{portail|cinéma|Kenya|années 2010}}

[[Catégorie:Film kényan sorti en 2012]]
[[Catégorie:Film dramatique kényan]]
[[Catégorie:Film se déroulant au Kenya]]
[[Catégorie:Film en swahili]]

title: Données clés

Réalisation: David "Tosh" Gitonga

Musique: Xaver von Treyer

Pays de production: Kenya

Genre: Drame

Durée: 100 minutes


text:
# Protéine nef
Pour les articles homonymes, voir Nef (homonymie).
La protéine Nef (Negative Regulatory Factor), produite par le gène du même nom présent dans les virus du VIH et du VIS, est une protéine multifonctionnelle qui cause une déplétion progressive du nombre des lymphocytes T CD4+ et perturbe des voies métaboliques essentielles au fonctionnement des cellules infectées afin d’optimiser la réplication virale et de limiter les mécanismes de défense de l’hôte. Elle joue donc un rôle dans l'immunodéficience associée au sida.
En plus des trois protéines classiques des Rétrovirus (Gag, Pol et Env) et des deux protéines régulatrices (Tat et Rev) qui sont essentielles à la réplication virale, le génome du virus de l’immunodéficience humaine (VIH) code également quatre autres protéines dites accessoires, Nef, Vif, Vpr et Vpu. Ces protéines, qui ne sont pas requises au cours de test de réplication in vitro, sont en revanche indispensables au cycle viral in vivo.
La protéine Nef du VIH apparaît être un déterminant clé de la déplétion des lymphocytes T CD4+ in vivo. Elle a la capacité de se lier à de nombreuses protéines de transduction du signal cellulaire et ainsi suivant son action sur divers composants du cycle viral, tant cellulaires que viraux, permettrait d'augmenter la production virale.

## Définition
La protéine Nef est une protéine myristylée de 27 à 35 kDa  fortement conservée en séquence au sein de la famille des lentivirus des primates, notamment les virus d'immunodéficience humaine de type 1 et de type 2 (VIH-1 et VIH-2) et leur homologue simien : le virus de l'immunodéficience simienne (VIS). Elle est cruciale pour la virulence et le développement du Syndrome de l’ImmunoDéficience Acquise (SIDA).
Le nom de Nef, qui provient de Négative Factor, trouve son origine parmi une des nombreuses fonctions de Nef.
Plusieurs fonctions biochimiques de cette protéine ont été découvertes. D'une part, Nef permet de maintenir l'infectivité optimale du virus et, d'autre part, elle perturbe différentes fonctions immunologiques de la cellule hôte. Celles-ci sont représentées par la perturbation de la transduction des signaux cellulaires et la diminution de l'expression membranaire des molécules impliquées dans les activités clés de la défense immunitaire, comme CD4 et CMH-I. En 2015, il a été établi qu'elle neutralisait aussi la protéines de défense des cellules infectées appelée SERINC5 (en).

## Présentation structurale de la protéine
Nef est une petite protéine de 27 kDa dont la structure tridimensionnelle complète n’a pu être complètement résolue. Les premières expériences de cristallographies aux rayons X et les expériences de Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) ont permis de distinguer deux domaines structuraux différents. La première partie située en N-terminal (Nt), (environ 70 acides aminés) est non structurée et myristoylée en Nt. La deuxième partie constitue le cœur de la protéine, et a la structure tertiaire la plus complexe et la plus stable de la protéine. Elle a été étudiée grâce à la technique de cristallographie aux rayons X. Toutefois au sein de ce domaine structural, il existe une petite boucle non structurée de 30 acides aminés.

Parallèlement des expériences de mutagenèse dirigée contre les différentes parties de nef ont permis de localiser les sites d’interaction de Nef avec ses partenaires cellulaires. La majorité des sites se situent sur le "noyau" de la protéine, et des efforts plus poussés ont été menés pour déterminer la structure précise de cette partie de la protéine après clivage des deux parties non structurées. En 1997, l’équipe de C. Dumas réussi à cristalliser le noyau avec une résolution de 3Å. Cette structure a pu être obtenue en complexant Nef avec un domaine SH3, qui stabilise le noyau. L’avantage de cette résolution est la connaissance de Nef à une échelle atomique qui permet de proposer des modèles pour l’interaction de Nef avec ses différents partenaires.

### Bras N-terminal: Aa 1-70
Possède un groupe myristoylique, formé des 22 premiers acides aminés, majoritairement chargés positivement, et qui sert d’ancre membranaire. Cette partie semble moduler également la fixation des partenaires de Nef au niveau du noyau, soit par liaison directe avec le partenaire, soit comme espaceur entre Nef et la membrane plasmique. Ensuite, on trouve un cluster d’acides aminés basique et une petite hélice α capable d’interactions hydrophobes. Ce domaine présente une grande variété de séquences au sein des différentes souches du VIH.

### Noyau
Aa 71-147 + 179-204 : C’est la partie la plus conservée pour tous les allèles Nef, ce qui permet de supposer une homologie de structure importante entre les protéines Nef du VIH-1 et VIH-2.

Le noyau est la région la plus structurée de la protéine : elle est formée de 4 brins β antiparallèles entourés de 4 hélices α (2 longues hélices antiparallèles en position N-teminale – 2 courtes en position C terminales. De plus, le noyau possède une séquence riche en proline (type PxxPxxP entre les a.a 69 et 78) qui adopte une structure hélioïdale gauche « polyproline ». Toutes ces structures secondaires s’agencent de façon à former une poche hydrophobe au centre du noyau.
Le nuage formé par les résidus hydrophobes au cœur du noyau. Ces interactions permettent de stabiliser la structure du noyau et de permettre la formation de poches hydrophobes qui seront des lieux privilégiés d’interaction avec les partenaires cellulaires.

L’hélice poly-proline (P69xxPxxPxxP78) est l’élément le plus important dans la liaison de haute affinité aux domaines SH3 des kinases cellulaires.

La spécificité d'interaction entre une kinase donnée et Nef semble être sensible à certains facteurs cellulaires, les affinités de liaison avec les domaines SH3 étant différentes in vitro et in vivo. Cependant, à ce jour, toutes les implications de cette interaction n’ont pas pu être élucidées.
Dans la partie Nt du noyau, le motif PxxPxxPxxP, permet à la protéine d’adopter un motif d’hélice poly-proline de type II. Cette hélice est le site préférentiel de liaison de Nef aux domaines SH3 des Kinases cellulaires.

Le noyau de Nef est également impliqué dans la liaison aux récepteurs membranaires de la cellule infectée, en particulier le récepteur CD4 qui a été le plus étudié, mais également avec le TCR et le récepteur du CMH. Cette liaison, comme nous le verrons plus loin permet l’endocytose des récepteurs et leurs dégradations.

Ces données structurales, bien qu’incomplètes, ont permis de proposer différents modèles pour expliquer comment cette structure particulière pouvait expliquer la diversité des fonctions de Nef.

### Une boucle non structurée
Aa 148-178 est une boucle, qui sort du noyau et ne possède pas de structure tertiaire stable.

Elle n’est pas conservée en termes de séquence mais sa longueur est la même pour tous les allèles de Nef, ce qui suggère l’importance fonctionnelle d’un domaine de 30 acides aminés hors du noyau.

On retrouve différents motifs conservés, comme un motif basique Di-Leu (E/DxxxLL)
qui interagit avec les systèmes d’endocytose cellulaires*,
une séquence diacide (EE) et un autre motif
acide (DXXX-E178).

## Rôle de la protéine virale nef dans la pathogenèse de l'infection du VIH
Nef est un des gènes du virus du VIH particulièrement important pour déclencher une atteinte du système immunitaire et un SIDA. En effet, si le gène Nef du virus est absent ou non fonctionnel, celui-ci ne peut plus déclencher de maladie. De plus, dans des expériences chez l'animal, il a été montré que les virus sans leur gène Nef, non seulement ne causent pas de maladie, mais sont capables de protéger l'animal d'une infection par un virus pleinement actif. C'est une piste sérieuse poursuivie par les chercheurs pour développer un vaccin ou de nouveaux médicaments contre le SIDA.
Afin de pénétrer dans la cellule, le virus utilise le récepteur spécifique CD4 retrouvé à la surface de la cellule. L'enveloppe du virus reconnaît CD4 et le virus fusionne avec la cellule. Toutefois, le virus doit se débarrasser du CD4 sinon, lorsqu'il essaie de sortir de la cellule infectée afin de se propager et infecter les cellules avoisinantes, son enveloppe est capturée par CD4, et le virus y perd toute sa capacité d'infecter d'autres cellules.
C’est dans ce contexte que plusieurs fonctions biochimiques de la protéine Nef ont été découvertes. Comme les autres protéines accessoires des VIH, Nef est une protéine plurifonctionnelle qui intervient au cours de l’infection en perturbant des voies métaboliques essentielles au fonctionnement de la cellule infectée, afin d’optimiser la réplication virale et de limiter les mécanismes de défense de l’hôte.
D'une part, Nef permet de maintenir l'infectivité optimale du virus et, d'autre part, elle perturbe différentes fonctions immunologiques de la cellule hôte. Celles-ci sont représentées par la perturbation de la transduction des signaux cellulaires et la diminution de l'expression membranaire des molécules impliquées dans les activités clés de la défense immunitaire, comme CD4 et CMH-I.

La capacité de Nef d'augmenter la virulence des virus repose essentiellement sur sa fonction de réduire le taux de récepteurs cellulaires présents sur la membrane plasmique. Nef permet en effet de diminuer la concentration de CD4*, et d'un récepteur présent dans la synapse immunitaire*, CMHI présent sur surface des lymphocytes T, cette activité concerne également d’autres protéines membranaires ; les molécules de classe II du CMH (CMH-II), la molécule co-stimulatrice CD28, les cytokines membranaires TNF (tumor necrosis factor) et LIGHT et la lectine DC-SIGN (dendritic cell-specific intercellular adhesion molecule 3-grabbing nonintegrin) exprimée à la surface des cellules dendritiques.

L’effet de Nef se traduit par une diminution de l’expression membranaire des molécules CD28 et du CMH-II matures et, inversement, par une augmentation de l’expression de TNF, LIGHT et DC-SIGN, ainsi que des molécules du CMH-II immatures. Ces effets de Nef décrits dans des modèles in vitro pourraient rendre compte de son importance comme facteur de virulence in vivo. La réduction de l’expression de surface de molécules du CMH-I (HLA-A et HLA-B) et CMH-II fonctionnelles pourrait constituer un mécanisme d’échappement à la réponse immunitaire, alors que l’absence d’effet sur les molécules HLA-C protégerait les cellules infectées de la lyse par les cellules NK. La modulation de l’expression de CD4 contribue à l’augmentation de l’infectivité virale en favorisant le bourgeonnement des virions à la surface cellulaire, mais également en permettant une incorporation optimale des glycoprotéines d’enveloppe dans les particules virales. Enfin, l’augmentation de l’expression de DC-SIGN à la surface des cellules dendritiques augmenterait l’adhérence des lymphocytes T afin de faciliter la transmission virale
Nef est une protéine capable de lier simultanément différentes protéines, de nature diverse, comme des récepteurs cellulaires (TCR : T-Cell Receptors) et des kinases.
Nef permet également le recrutement de la machinerie d’endocytose et l’intégration de protéines membranaires dans des vésicules.
Enfin, Nef pourrait permettre une formation plus efficace des particules virales à la membrane.

## Intérêt médical de la protéine Nef
Si le gène Nef du virus est absent ou non fonctionnel, celui-ci ne peut plus déclencher de maladie. En effet, il a été montré que les virus sans leur gène Nef non seulement ne causent pas de maladie, mais sont capables de protéger la cellule d'une infection par un virus pleinement actif. C'est une piste sérieuse poursuivie par les chercheurs pour développer un vaccin ou de nouveaux médicaments contre le sida.

La protéine NEF protège les cellules infectées par le VIH des attaques destructrices des cellules immunitaires cytotoxiques (les T8 entre autres), en interférant avec leur système de communication immunitaire, et empêchant ainsi sa reconnaissance par les cellules T8.

De cela, on conclut sur la mise au point souhaitable de médicaments neutralisant la protéine NEF du VIH. Ceci permettrait aux lymphocytes cytotoxiques de rester actifs.
L'interaction de Nef avec la protéine p53 est un élément clé dans l'inhibition de l'apoptose de la cellule infectée sous l'effet d'une irradiation par les UV. L'action de Nef est dépendante de la dose, ce qui met en évidence l'effet spécifique de nef : Nef diminue l'interaction de p. 53 avec ses séquences cibles ADN, et induit la perte de l'activité apoptotique. Ces deux éléments semblent être une piste sérieuse de recherche de nouveaux médicaments.

title: Protéine nef

wikitext:
{{voir homonymes|Nef (homonymie)}}
[[Fichier:2NEF.png|vignette|Structure de la protéine NEF]]
La '''protéine Nef''' ({{Souligner|Ne}}gative Regulatory {{Souligner|F}}actor), produite par le gène du même nom présent dans les virus du [[Virus de l'immunodéficience humaine|VIH]] et du VIS, est une protéine multifonctionnelle qui cause une déplétion progressive du nombre des [[Lymphocyte T auxiliaire|lymphocytes T CD4+]] et perturbe des voies métaboliques essentielles au fonctionnement des cellules infectées afin d’optimiser la [[réplication virale]] et de limiter les mécanismes de défense de l’hôte. Elle joue donc un rôle dans l'immunodéficience associée au [[Syndrome d'immunodéficience acquise|sida]].

En plus des trois protéines classiques des Rétrovirus ([[protéine gag|Gag]], [[protéine pol|Pol]] et [[Env]]) et des deux protéines régulatrices (Tat et [[Protéine Rev|Rev]]) qui sont essentielles à la réplication virale, le génome du virus de l’immunodéficience humaine (VIH) code également quatre autres protéines dites accessoires, '''Nef''', [[Protéine Vif|Vif]], [[Vpr]] et [[Vpu]]. Ces protéines, qui ne sont pas requises au cours de test de réplication [[in vitro]], sont en revanche indispensables au cycle viral in vivo.

La protéine Nef du VIH apparaît être un déterminant clé de la déplétion des lymphocytes T CD4+ in vivo. Elle a la capacité de se lier à de nombreuses protéines de transduction du signal cellulaire et ainsi suivant son action sur divers composants du cycle viral, tant cellulaires que viraux, permettrait d'augmenter la production virale.

== Définition ==
La protéine Nef est une protéine myristylée de 27 à 35 kDa  fortement conservée en séquence au sein de la famille des [[lentivirus]] des primates, notamment les virus d'immunodéficience humaine de type 1 et de type 2 ([[VIH-1]] et [[VIH-2]]) et leur homologue simien : le [[virus de l'immunodéficience simienne]] (VIS). Elle est cruciale pour la virulence et le développement du Syndrome de l’ImmunoDéficience Acquise (SIDA).
Le nom de Nef, qui provient de Négative Factor, trouve son origine parmi une des nombreuses fonctions de Nef.

Plusieurs fonctions biochimiques de cette protéine ont été découvertes. D'une part, Nef permet de maintenir l'infectivité optimale du virus et, d'autre part, elle perturbe différentes fonctions immunologiques de la cellule hôte. Celles-ci sont représentées par la perturbation de la transduction des signaux cellulaires et la diminution de l'expression membranaire des molécules impliquées dans les activités clés de la défense immunitaire, comme [[CD4]] et CMH-I<ref>{{Article |langue=fr |prénom1=Serge |nom1=Bénichou |prénom2=Alexandre |nom2=Benmerah |titre=Protéines Nef du VIH et K3/K5 du virus associé au sarcome de Kaposi : des « parasites » de la voie d’endocytose |périodique=M/S : médecine sciences |volume=19 |numéro=1 |date=2003 |issn=0767-0974 |issn2=1958-5381 |lire en ligne=https://www.erudit.org/fr/revues/ms/2003-v19-n1-ms468/000763ar/ |consulté le=2021-08-24 |pages=100–106 }}</ref>. En 2015, il a été établi qu'elle neutralisait aussi la protéines de défense des cellules infectées appelée {{Lien|langue=en|trad=SERINC5|SERINC5}}<ref>{{Lien web |langue= |titre=La protéine Nef, clé de voûte du dispositif infectieux du VIH |url=https://www.unige.ch/lejournal/numeros/108/article5/ |site=www.unige.ch |date=octobre 2015 |consulté le=2021-08-24}}</ref>.

== Présentation structurale de la protéine ==
Nef est une petite protéine de 27 kDa dont la structure tridimensionnelle complète n’a pu être complètement résolue. Les premières expériences de cristallographies aux rayons X et les expériences de [[Résonance Magnétique Nucléaire]] (RMN) ont permis de distinguer deux domaines structuraux différents. La première partie située en [[Extrémité N-terminale|N-terminal]] (Nt), (environ 70 acides aminés) est non structurée et [[Myristoylation|myristoylée]] en Nt. La deuxième partie constitue le cœur de la protéine, et a la structure tertiaire la plus complexe et la plus stable de la protéine. Elle a été étudiée grâce à la technique de cristallographie aux rayons X. Toutefois au sein de ce domaine structural, il existe une petite boucle non structurée de 30 acides aminés.

Parallèlement des expériences de [[mutagenèse dirigée]] contre les différentes parties de nef ont permis de localiser les sites d’interaction de Nef avec ses partenaires cellulaires. La majorité des sites se situent sur le "noyau" de la protéine, et des efforts plus poussés ont été menés pour déterminer la structure précise de cette partie de la protéine après clivage des deux parties non structurées. En 1997, l’équipe de C. Dumas réussi à cristalliser le noyau avec une résolution de 3Å. Cette structure a pu être obtenue en complexant Nef avec un domaine SH3, qui stabilise le noyau. L’avantage de cette résolution est la connaissance de Nef à une échelle atomique qui permet de proposer des modèles pour l’interaction de Nef avec ses différents partenaires.

=== Bras N-terminal : Aa 1-70 ===
Possède un groupe myristoylique, formé des 22 premiers acides aminés, majoritairement chargés positivement, et qui sert d’ancre membranaire. Cette partie semble moduler également la fixation des partenaires de Nef au niveau du noyau, soit par liaison directe avec le partenaire, soit comme espaceur entre Nef et la [[membrane plasmique]]. Ensuite, on trouve un cluster d’acides aminés basique et une petite hélice α capable d’interactions hydrophobes. Ce domaine présente une grande variété de séquences au sein des différentes souches du VIH.

=== [[noyau (biologie)|Noyau]] ===
Aa 71-147 + 179-204 : C’est la partie la plus conservée pour tous les allèles Nef, ce qui permet de supposer une homologie de structure importante entre les protéines Nef du VIH-1 et VIH-2.

Le noyau est la région la plus structurée de la protéine : elle est formée de 4 brins β antiparallèles entourés de 4 hélices α (2 longues hélices antiparallèles en position N-teminale – 2 courtes en position C terminales. De plus, le noyau possède une séquence riche en [[proline]] (type PxxPxxP entre les a.a 69 et 78) qui adopte une structure hélioïdale gauche « polyproline »<ref>{{Lien web |langue=en |titre=1EFN: Hiv-1 Nef Protein In Complex With R96i Mutant Fyn Sh3 Domain |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/pdb/1EFN |site=www.ncbi.nlm.nih.gov |consulté le=2021-08-24}}</ref>. Toutes ces structures secondaires s’agencent de façon à former une poche [[hydrophobe]] au centre du noyau.

Le nuage formé par les résidus hydrophobes au cœur du noyau. Ces interactions permettent de stabiliser la structure du noyau et de permettre la formation de poches hydrophobes qui seront des lieux privilégiés d’interaction avec les partenaires cellulaires.

L’hélice poly-proline (P69xxPxxPxxP78) est l’élément le plus important dans la liaison de haute affinité aux domaines SH3 des kinases cellulaires.

La spécificité d'interaction entre une kinase donnée et Nef semble être sensible à certains facteurs cellulaires, les affinités de liaison avec les domaines SH3 étant différentes in vitro et in vivo. Cependant, à ce jour, toutes les implications de cette interaction n’ont pas pu être élucidées.

Dans la partie Nt du noyau, le motif PxxPxxPxxP, permet à la protéine d’adopter un motif d’hélice poly-proline de type II. Cette hélice est le site préférentiel de liaison de Nef aux domaines SH3 des Kinases cellulaires.

Le noyau de Nef est également impliqué dans la liaison aux récepteurs membranaires de la cellule infectée, en particulier le récepteur CD4 qui a été le plus étudié, mais également avec le [[Récepteur des cellules T|TCR]] et le récepteur du CMH. Cette liaison, comme nous le verrons plus loin permet l’[[endocytose]] des récepteurs et leurs dégradations.

Ces données structurales, bien qu’incomplètes, ont permis de proposer différents modèles pour expliquer comment cette structure particulière pouvait expliquer la diversité des fonctions de Nef.

=== Une boucle non structurée ===

Aa 148-178 est une boucle, qui sort du noyau et ne possède pas de structure tertiaire stable.

Elle n’est pas conservée en termes de séquence mais sa longueur est la même pour tous les [[allèle]]s de Nef, ce qui suggère l’importance fonctionnelle d’un domaine de 30 [[acide aminé|acides aminés]] hors du noyau.

On retrouve différents motifs conservés, comme un motif basique Di-Leu (E/DxxxLL)
qui interagit avec les systèmes d’[[endocytose]] cellulaires*,
une séquence [[diacide]] (EE) et un autre motif
acide (DXXX-E178).

== Rôle de la protéine virale nef dans la pathogenèse de l'infection du VIH ==

Nef est un des gènes du virus du VIH particulièrement important pour déclencher une atteinte du [[système immunitaire]] et un SIDA. En effet, si le gène Nef du virus est absent ou non fonctionnel, celui-ci ne peut plus déclencher de maladie. De plus, dans des expériences chez l'animal, il a été montré que les virus sans leur gène Nef, non seulement ne causent pas de maladie, mais sont capables de protéger l'animal d'une infection par un virus pleinement actif. C'est une piste sérieuse poursuivie par les chercheurs pour développer un [[vaccin]] ou de nouveaux médicaments contre le SIDA.

Afin de pénétrer dans la cellule, le virus utilise le récepteur spécifique CD4 retrouvé à la surface de la cellule. L'enveloppe du virus reconnaît CD4 et le virus fusionne avec la cellule. Toutefois, le virus doit se débarrasser du CD4 sinon, lorsqu'il essaie de sortir de la cellule infectée afin de se propager et infecter les cellules avoisinantes, son enveloppe est capturée par CD4, et le virus y perd toute sa capacité d'infecter d'autres cellules.

C’est dans ce contexte que plusieurs fonctions biochimiques de la protéine Nef ont été découvertes. Comme les autres protéines accessoires des VIH, Nef est une protéine plurifonctionnelle qui intervient au cours de l’infection en perturbant des voies métaboliques essentielles au fonctionnement de la cellule infectée, afin d’optimiser la réplication virale et de limiter les mécanismes de défense de l’hôte.
D'une part, Nef permet de maintenir l'infectivité optimale du virus et, d'autre part, elle perturbe différentes fonctions immunologiques de la cellule hôte. Celles-ci sont représentées par la perturbation de la transduction des signaux cellulaires et la diminution de l'expression membranaire des molécules impliquées dans les activités clés de la défense immunitaire, comme CD4 et CMH-I.

La capacité de Nef d'augmenter la [[virulence]] des virus repose essentiellement sur sa fonction de réduire le taux de récepteurs cellulaires présents sur la membrane plasmique. Nef permet en effet de diminuer la concentration de CD4*, et d'un récepteur présent dans la synapse immunitaire*, CMHI présent sur surface des lymphocytes T, cette activité concerne également d’autres protéines membranaires ; les molécules de classe II du CMH (CMH-II), la molécule co-stimulatrice CD28, les cytokines membranaires [[Facteur de nécrose tumorale|TNF]] (tumor necrosis factor) et LIGHT et la lectine DC-SIGN (dendritic cell-specific intercellular adhesion molecule 3-grabbing nonintegrin) exprimée à la surface des cellules dendritiques.

L’effet de Nef se traduit par une diminution de l’expression membranaire des molécules CD28 et du CMH-II matures et, inversement, par une augmentation de l’expression de TNF, LIGHT et DC-SIGN, ainsi que des molécules du CMH-II immatures. Ces effets de Nef décrits dans des modèles in vitro pourraient rendre compte de son importance comme facteur de virulence in vivo. La réduction de l’expression de surface de molécules du CMH-I (HLA-A et HLA-B) et CMH-II fonctionnelles pourrait constituer un mécanisme d’échappement à la réponse immunitaire, alors que l’absence d’effet sur les molécules HLA-C protégerait les cellules infectées de la lyse par les cellules [[Lymphocyte NK|NK]]. La modulation de l’expression de [[CD4]] contribue à l’augmentation de l’infectivité virale en favorisant le bourgeonnement des virions à la surface cellulaire, mais également en permettant une incorporation optimale des [[glycoprotéines]] d’enveloppe dans les particules virales. Enfin, l’augmentation de l’expression de DC-SIGN à la surface des cellules dendritiques augmenterait l’adhérence des lymphocytes T afin de faciliter la transmission virale

Nef est une protéine capable de lier simultanément différentes protéines, de nature diverse, comme des récepteurs cellulaires (TCR : T-Cell Receptors) et des kinases.
Nef permet également le recrutement de la machinerie d’endocytose et l’intégration de protéines membranaires dans des [[Vésicule (biologie)|vésicules]].
Enfin, Nef pourrait permettre une formation plus efficace des particules virales à la membrane.

== Intérêt médical de la protéine Nef ==
Si le [[gène]] Nef du virus est absent ou non fonctionnel, celui-ci ne peut plus déclencher de maladie. En effet, il a été montré que les virus sans leur gène Nef non seulement ne causent pas de maladie, mais sont capables de protéger la cellule d'une infection par un virus pleinement actif. C'est une piste sérieuse poursuivie par les chercheurs pour développer un vaccin ou de nouveaux médicaments contre le sida.

La protéine NEF protège les cellules infectées par le [[Virus de l'immunodéficience humaine|VIH]] des attaques destructrices des cellules immunitaires cytotoxiques (les [[T8]] entre autres), en interférant avec leur système de communication immunitaire, et empêchant ainsi sa reconnaissance par les cellules T8.

De cela, on conclut sur la mise au point souhaitable de médicaments neutralisant la protéine NEF du VIH. Ceci permettrait aux lymphocytes cytotoxiques de rester actifs.

L'interaction de Nef avec la protéine [[p53]] est un élément clé dans l'inhibition de l'[[apoptose]] de la cellule infectée sous l'effet d'une irradiation par les UV. L'action de Nef est dépendante de la dose, ce qui met en évidence l'effet spécifique de nef : Nef diminue l'interaction de {{p.|53}} avec ses séquences cibles [[Acide désoxyribonucléique|ADN]], et induit la perte de l'activité apoptotique<ref>{{Article |prénom1=L. |nom1=Hameau |titre=Comment la protéine Nef du VIH1 inhibe l'apoptose cellulaire par interaction avec la protéine p53 |périodique=Virologie |volume=6 |numéro=2 |date=2002-04-29 |issn=1267-8694 |lire en ligne=https://www.jle.com/fr/revues/vir/e-docs/comment_la_proteine_nef_du_vih1_inhibe_l_apoptose_cellulaire_par_interaction_avec_la_proteine_p53_3050/breve.phtml?cle_doc=00000BEA |consulté le=2021-08-24 }}</ref>. Ces deux éléments semblent être une piste sérieuse de recherche de nouveaux médicaments.

== Bibliographie ==

Plusieurs études concernant la protéine Nef et ses interactions sont en cours pour trouver des solutions pour vaincre le sida. Des articles sont publiés sur diverses banques de données telles que PUBMED. En voici quelques-unes, que l'on peut retrouver via leurs numéros d'accès (PMID).

* {{Article |prénom1=Oliver T. |nom1=Fackler |prénom2=Arnaud |nom2=Moris |prénom3=Nadine |nom3=Tibroni |prénom4=Simone I. |nom4=Giese |titre=Functional characterization of HIV-1 Nef mutants in the context of viral infection |périodique=Virology |volume=351 |numéro=2 |date=2006-08-01 |issn=0042-6822 |pmid=16684552 |doi=10.1016/j.virol.2006.03.044 |lire en ligne=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16684552 |consulté le=2021-08-24 |pages=322–339 }}

* {{Article |prénom1=T. |nom1=Swigut |prénom2=A. J. |nom2=Iafrate |prénom3=J. |nom3=Muench |prénom4=F. |nom4=Kirchhoff |titre=Simian and human immunodeficiency virus Nef proteins use different surfaces to downregulate class I major histocompatibility complex antigen expression |périodique=Journal of Virology |volume=74 |numéro=12 |date=2000-06 |issn=0022-538X |pmid=10823877 |pmcid=PMC112057 |doi=10.1128/jvi.74.12.5691-5701.2000 |lire en ligne=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10823877 |consulté le=2021-08-24 |pages=5691–5701 }}
*{{Article |prénom1=G. H. |nom1=Renkema |prénom2=A. |nom2=Manninen |prénom3=K. |nom3=Saksela |titre=Human immunodeficiency virus type 1 Nef selectively associates with a catalytically active subpopulation of p21-activated kinase 2 (PAK2) independently of PAK2 binding to Nck or beta-PIX |périodique=Journal of Virology |volume=75 |numéro=5 |date=2001-03 |issn=0022-538X |pmid=11160719 |pmcid=PMC114799 |doi=10.1128/JVI.75.5.2154-2160.2001 |lire en ligne=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11160719 |consulté le=2021-08-24 |pages=2154–2160 }}

== Notes et références ==

{{références}}
* {{lien web |langue=en |auteur1=NCBI/CBB/Structure group |titre=1efn : hiv-1 nef protein in complex with r96i mutant fyn sh3 domain |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/mmdb/mmdbsrv.cgi?db=t&form=6&dopt=s&uid=5373 |site=ncbi.nlm.nih.gov |consulté le=25-12-2023}}

{{Portail|Médecine|Biologie cellulaire et moléculaire}}

{{DEFAULTSORT:Proteine nef}}
[[Catégorie:VIH / sida]]
[[Catégorie:Protéine]]