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# Cetoacil sintasa
Las cetoacil sintasas (CSs) EC 2.3 catalizan la reacción de condensación de acil-CoA o acil-acil ACP con malonil-CoA para formar 3-cetoacil-CoA o con malonil-ACP para formar 3-cetoacil-ACP. Esta reacción es un paso clave en el ciclo de síntesis de ácidos grasos, ya que la cadena del acilo resultante es dos átomos de carbono más largo que el anterior. Las CSs existen como enzimas individuales, como en la síntesis de ácidos grasos tipo II y en la síntesis de policétidos tipo II , o como dominios en enzimas multidominio, como la ácido graso sintasa tipo I y las policétido sintasas. Las CSs están divididas en cinco familias: KS1, KS2, KS3, KS4 y KS5.

## Sistemas de enzimas multidominio

### Ácido graso sintasa
La ácido graso sintasa (AGS) es el sistema enzimático implicada en la síntesis de novo de ácidos grasos. La AGS es una multienzima iterativa que consiste de varios componentes enzimáticos, de los cuales uno es la cetoacil sintasa. Existen dos tipos de AGS: tipo I y tipo II. Las AGC de tipo I son enzimas multidominio altamente integradas. Contienen dominios funcionales discretos responsables de actividades catalíticas específicas de las reacción secuencial, ya sea en un único polipéptido o en dos proteínas multifunción diferentes. Las AGS tipo II son sistemas disociados, lo que quiere decir que los componentes de la enzima son proteínas diferentes codificados por genes separados.

### Policétido sintasa
Las policétido sintasas (PCS) están estructural y funcionalmente relacionadas con las AGS, ambas son enzimas que catalizan la condensación de metabolitos primarios activados como el acetil-CoA y el malonil-CoA.
La reacción principal que catalizan es:
CO2-CH2-CO-S-CoA  +  CH3-CO-S-PKS → CH3-CO-CH2-CO-S-PKS  +  CoA-H + CO2
Como las AGS, las PCS se conforman de una β-cetoacil sintasa, una malonil-acil transferasa opcional y una proteína transportadora de acilos fosfopantetienilados (ACP) o coenzima A (CoA). Ambas contienen también una cetorreductasa, una deshidratasa y una enoíl reductasa para crear un esqueleto de acilos totalmente saturados. A diferencia de las AGS, las PCS emplean típicamente un gran número de bloques biosintéticos y dar lugar a un número más variado de longitudes de las cadenas. Las reacciones de reducción de la AGS también son opcionales para la PCS. Omitiendo estos pasos, hay un mayor potencial para un patrón más complejo de funcionalización.
Existen tres tipos principales de PCS: tipo I, tipo II y tipo III. Las tipo I son muy similares a las AGS tipo I, en tanto que contienen dominios catalíticos alineados y unidos covalentemente dentro de enzimas grandes multifuncionales. Las tipo II tienden a ser complejos más disociables, con dominios enzimáticos monofuncionales. Otra forma en la que las PCS se diferencian de las AGS es que existe un tercer tipo, el tipo III. Las PCS tipo III son multifuncionales escogiendo una unidad inicial, ensamblando la cadena y promoviendo el plegamiento.

## Familia 1 de cetoacil sintasas
Casi todas los miembros de la familia CS1 se encuentran en bacterias, algunas en eucariotas y solo una en una arquea. Existen 12 subfamilias. La enzima dominante de esta familia es la 3-cetiacil-ACP sintasa III (KAS III), conocida también como 3-oxoacil-ACP sintasa III y β-cetoacil-ACP sintasa III, y se define como EC 2.3.1.180.

### β-cetoacyl-ACP sintasa III
La reacción característica de la β-cetoacil-ACP sintasa III es malonil-ACP + acetil-CoA → acetoacil-ACP + CO2 +CoA. Cisteína, histidina y asparagina forman la triada catalítica en la KAS III, que usa el mecanismo cinético de ping-pong.
En Escherichia coli, un organismo en el que se encuentra típicamente KAS III, esta se inhibe débilmente por tiolactomicina. En el mismo organismo, KAS III presenta un pH óptimo de 7 y una temperatura óptima de 30-37 °C. Los inhibidores, pH y temperatura óptimas cambian ligeramente en cada organismo. Sin embargo, estos números son indicativo del ambiente idóneo para la enzima.

## Familia 2 de cetoacil sintasa
Todas las enzimas de la familia CS2 se encuentran en eucariotas, casi todas en plantas. Las enzimas más comunes en esta familia son las 3-cetoacil-CoA sintasas, ácido graso elongasas y enzimas condensadoras de ácidos grasos de cadena muy larga. La caracterización más común de estas enzimas es EC 2.3.1.-; sin embargo, algunas se definen como 2.3.1.119. La mayoría de enzimas en la familia CS2 catalizan reacciones para producir ácidos grasos de cadena muy larga. La familia CS2 se divide en 10 subfamilias.

### 3-cetoacil-CoA sintasa I
La 3-cetoacil-CoA sintasa I en Arabidopsis thaliana está implicada en la síntesis de ácidos grasos de cadena muy larga, que tienen un papel importante en la biosíntesis de ceras. Las enzimas catalizan la siguiente reacción:
Acil-CoA de cadena muy larga + malonil-CoA → 3-oxoacil-CoA de cadena muy larga + CoA + CO2
Es una elongasa implicada en la producción de ácidos grasos de 26 carbonos y más largos. Mefluidida y perfluidona actúan como inhibidores selectivos de esta enzima.

## Familia 3 de cetoacil sintasa
La familia CS3 es la familia más grande del sistema de CS, con 14 subfamilias. Las enzimas de la familia CS3 se encuentran principalmente en bacterias, unas pocas en eucariotas y arqueas. Las CS en esta familia contienen dominios CS presentes tanto en las AGS de tipo I como en las PCS modulares de tipo I. Aunque hay pequeñas diferencias entre las enzimas de esta familia, las dos más comunes son la 3-cetoacil-ACP sintasa I y sintasa II.

### 3-cetoacil-ACP sintasa I
La 3-cetoacil-ACP sintasa I (EC2.3.1.41) está implicada en el proceso de elongación en la AGS tipo II. La deficiencia de esta enzima produce un déficit de ácidos grasos insaturados. Emplea como sustratos tioésteres de ACP y CoA de ácidos grasos como sustratos y tiene una especificidad similar a la β-cetoacil-ACP sintasa II.
Típicamente, esta enzima realiza reacciones de condensación, así como en descarboxilaciones y transferencias del grupo acilo.
La reacción es:
acil-[acil-proteína transportadora] + malonil-[acil-proteína transportadora] → oxoacil-[acil-proteína transportadora] + CO2 + acil-proteína transportadora
En Escherichia coli, por ejemplo, esta enzima se usa para sintetizar cadenas de acilos mediante una reacción de condensación de Claisen en tres pasos. La reacción empieza con una trans tioesterificación del sustrato acilo receptor. El sustrato acilo donante se descarboxila, formando un carbanión intermediario, que atacará el C1 del sustrato receptor, y crean la cadena de acilos elongada.
Existen un gran número de moléculas que inhiben a la sintasa I. Por ejemplo, en algunos casos, el acil-CoA por sí mismo inhibe la enzima a concentraciones altas en Escherichia coli. La cerulenina inhibe la sintasa I en Carthamus tinctorius, Spinacia oleracea, Brassica napus, Allium ampeloprasum, Streptococcus pneumoniae, Escherichia coli, Mycobacterium tuberculosis, y otras más. En Mycobacterium tuberculosis, el palmitoil-CoA actúa como un inhibidor, así como la tiolactomicina en un gran número de organismos.
El pH óptimo varía mucho entre cada organismo, pero de media tiende a estar entre 5.5-8.5. La temperatura óptima es la misma, con 20 °C en un lado del espectro y 37 °C en el otro.

### 3-cetoacil-ACP sintasa II
La 3-cetoacil-ACP sintasa II forma parte de la AGS tipo II de plantas y bacterias. Aunque es muy similar a la β-cetoacil-ACP sintasa I, hay una pequeña diferencia entre las dos. Una diferencia principal es que la sintasa II es capaz de usar palmitoleoil-ACP como sustrato, mientras que la sintasa I no puede, Esto permite el control de la regulación dependiente de temperatura de la composición de ácidos grasos.
La reacción es:
(Z)-hexadec-11-enoil-[acil-proteína transportadora] + malonil-[acil-proteína transportadora] → (Z)-3-oxooctadec-13-enoil-[acil-proteína transportadora] + CO2 + [acil-proteína transportadora]
En Streptococcus pneumoniae, por ejemplo, la sintasa II se usa como una enzima de condensación en la elongación. Contiene la triada catalítica de Cys134, His337 y His303, así como Phe396 y una molécula de agua unidos al sitio activo. La cisteína nucleofílica se requiere para la formación de acilo-enzima, e interviene en la actividad de condensación global. La His337 se usa también para la actividad de condensación, específicamente en la estabilización de la carga negativa en el carbonilo tioestérico del malonil en el estado de transición. La His303 se usa para acelerar el proceso de catálisis desprotonando la molécula de agua para permitir un ataque nucleofílico del malonato, liberando así bicarbonato. La Phe 396 actúa como un portero, controlando el orden de adición de sustratos.
Existe un gran número de moléculas que inhiben esta enzima. Por ejemplo, la cerulenina inhibe a la sintasa II en Spinacia oleracea, Allium ampelprasum, Eschericha coli y Streptococcus pneumonia. En Eschericha coli, platensimicina, tiolactomicina e iodoacetamida actúan como inhibidores.
El pH óptimo varía entre especies. En Escherichia coli, el rango es de 5.5-6.1. En Streptococcus pneumonia, 6.8-7, en Plasmodium falciparum 7.5 y en Spinacea oleracea,  8.1-8.5. La temperatura óptima también varía, pero se encuentra mayormente en el rango de 30-37 °C.

## Familia 4 de cetoacil sintasa
La mayoría de las enzimas de la familia CS4 se encuentran en organismos eucariotas, y el resto en bacterias. Estas enzimas se clasifican normalmente como chalcona sintasa, estilbeno sintasas o PCS tipo III. Existen 10 subfamilias diferentes. Típicamente, los miembros de la familia CS4 tienen la triada catalítica Cys-His-Asn. Tanto las chalcona sintasas como las estilbeno sintasas catalizan los mismos pasos de transferencia de acilo, descarboxilación y condensación que la familia CS1. Sin embargo, también ciclan y aromatizan las reacciones hasta que se forma la chalcona final.

### Chalcona sintasa
La chalcona sintasa (EC 2.3.1.74), también conocida como narigenina-chalcona sintasa, es responsable de la reacción:
3 malonil-CoA + 4-cumaril-CoA → 4 CoA + narigenina chalcona + 3 CO2
En Medicago sativa, por ejemplo, la reacción ocurre en tres pasos: carga, descarboxilación y elongación.
Se conocen unos cuantos inhibidores, como cerulenina en Sinapsis alba, Daucus carota y Phaseolus vulgaris, apigenina en Secale cereal y Avena sativa, y eriodictiol en Decale cereal, Daucus carota y Xanthisma gracile.
El pH óptimo para esta enzima varía entre especies, pero se encuentra típicamente entre 6 y 8. Lo mismo puede decires para la temperatura óptima, en 30-45 °C.

## Familia 5 de cetoacil sintasa
Los miembros de la familia CS5 están presentes en células eucariotas, principalmente animales. Muchas de estas enzimas se clasifican como ácido graso elongasas. Estas enzimas participan en la elongación de ácidos grasos de cadena muy larga. La familia CS5 tiene 11 subfamilias. Aún se tiene poca información sobre la familia CS5. De momento, ninguna de estas enzimas tiene un número EC. Tampoco se ha resuelto ninguna triada catalítica. Se han encontrado residuos conservados de histidina y asparagina, estando la histidina en una región que abarca la membrana. Sin embargo, no se conocen todavía residuos de cisteína conservados.

title: Cetoacil sintasa

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Las '''cetoacil sintasas''' (CSs) [[Anexo:Números EC 2.3|EC 2.3]] catalizan la [[reacción de condensación]] de acil-CoA o acil-acil ACP con malonil-CoA para formar 3-cetoacil-CoA o con malonil-ACP para formar 3-cetoacil-ACP. Esta reacción es un paso clave en el ciclo de síntesis de ácidos grasos, ya que la cadena del acilo resultante es dos átomos de carbono más largo que el anterior. Las CSs existen como enzimas individuales, como en la síntesis de ácidos grasos tipo II y en la síntesis de policétidos tipo II , o como dominios en enzimas multidominio, como la ácido graso sintasa tipo I y las policétido sintasas. Las CSs están divididas en cinco familias: KS1, KS2, KS3, KS4 y KS5.<ref name=":0">{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21830247|título=Structural classification and properties of ketoacyl synthases|apellidos=Chen|nombre=Yingfei|apellidos2=Kelly|nombre2=Erin E.|fecha=2011-10|publicación=Protein Science: A Publication of the Protein Society|volumen=20|número=10|páginas=1659–1667|fechaacceso=18 de enero de 2020|issn=1469-896X|doi=10.1002/pro.712|pmc=3218358|pmid=21830247|apellidos3=Masluk|nombre3=Ryan P.|apellidos4=Nelson|nombre4=Charles L.|apellidos5=Cantu|nombre5=David C.|apellidos6=Reilly|nombre6=Peter J.}}</ref>
[[Archivo:KS_general_reaction.jpg|miniaturadeimagen|389x389px|Mecanismo general de las cetoacil sintasas]]

== Sistemas de enzimas multidominio ==

=== Ácido graso sintasa ===
{{AP|Ácido graso sintasa}}
La ácido graso sintasa (AGS) es el sistema enzimático implicada en la síntesis ''de novo'' de ácidos grasos. La AGS es una multienzima iterativa que consiste de varios componentes enzimáticos, de los cuales uno es la cetoacil sintasa. Existen dos tipos de AGS: tipo I y tipo II. Las AGC de tipo I son enzimas multidominio altamente integradas. Contienen dominios funcionales discretos responsables de actividades catalíticas específicas de las reacción secuencial, ya sea en un único polipéptido o en dos proteínas multifunción diferentes. Las AGS tipo II son sistemas disociados, lo que quiere decir que los componentes de la enzima son proteínas diferentes codificados por genes separados.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15353567|título=Microbial type I fatty acid synthases (FAS): major players in a network of cellular FAS systems|apellidos=Schweizer|nombre=Eckhart|apellidos2=Hofmann|nombre2=Jörg|fecha=2004-09|publicación=Microbiology and molecular biology reviews: MMBR|volumen=68|número=3|páginas=501–517, table of contents|fechaacceso=18 de enero de 2020|issn=1092-2172|doi=10.1128/MMBR.68.3.501-517.2004|pmc=515254|pmid=15353567}}</ref>

=== Policétido sintasa ===
{{AP|Policétido sintasa}}
Las policétido sintasas (PCS) están estructural y funcionalmente relacionadas con las AGS, ambas son enzimas que catalizan la condensación de metabolitos primarios activados como el acetil-CoA y el malonil-CoA.

La reacción principal que catalizan es:<ref>{{Cita web|url=http://www.rasmusfrandsen.dk/polyketide_synthases.htm|título=Polyketide synthases|fechaacceso=18 de enero de 2020|sitioweb=www.rasmusfrandsen.dk}}</ref>

: CO2-CH2-CO-S-CoA  +  CH3-CO-S-PKS → CH3-CO-CH2-CO-S-PKS  +  CoA-H + CO2

Como las AGS, las PCS se conforman de una β-cetoacil sintasa, una malonil-acil transferasa opcional y una proteína transportadora de acilos fosfopantetienilados (ACP) o coenzima A (CoA). Ambas contienen también una cetorreductasa, una deshidratasa y una enoíl reductasa para crear un esqueleto de acilos totalmente saturados. A diferencia de las AGS, las PCS emplean típicamente un gran número de bloques biosintéticos y dar lugar a un número más variado de longitudes de las cadenas. Las reacciones de reducción de la AGS también son opcionales para la PCS. Omitiendo estos pasos, hay un mayor potencial para un patrón más complejo de funcionalización.<ref name=":1">{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19514004|título=The biosynthetic logic of polyketide diversity|apellidos=Hertweck|nombre=Christian|fecha=2009|publicación=Angewandte Chemie (International Ed. in English)|volumen=48|número=26|páginas=4688–4716|fechaacceso=18 de enero de 2020|issn=1521-3773|doi=10.1002/anie.200806121|pmid=19514004}}</ref>

Existen tres tipos principales de PCS: tipo I, tipo II y tipo III. Las tipo I son muy similares a las AGS tipo I, en tanto que contienen dominios catalíticos alineados y unidos covalentemente dentro de enzimas grandes multifuncionales. Las tipo II tienden a ser complejos más disociables, con dominios enzimáticos monofuncionales. Otra forma en la que las PCS se diferencian de las AGS es que existe un tercer tipo, el tipo III. Las PCS tipo III son multifuncionales escogiendo una unidad inicial, ensamblando la cadena y promoviendo el plegamiento.<ref name=":1" />

== Familia 1 de cetoacil sintasas ==
Casi todas los miembros de la familia CS1 se encuentran en bacterias, algunas en eucariotas y solo una en una arquea. Existen 12 subfamilias. La enzima dominante de esta familia es la 3-cetiacil-ACP sintasa III (KAS III), conocida también como 3-oxoacil-ACP sintasa III y β-cetoacil-ACP sintasa III, y se define como EC 2.3.1.180.<ref name=":0" /><ref>{{Cita web|url=https://enzyme.expasy.org/EC/2.3.1.180|título=ENZYME entry 2.3.1.180|fechaacceso=18 de enero de 2020|sitioweb=enzyme.expasy.org}}</ref>

=== β-cetoacyl-ACP sintasa III ===
[[Archivo:Beta-ketoacyl-ACP_synthase_III.png|miniaturadeimagen|Estructura cristalina de la β-cetoacil-ACP sintasa III (FabH) de ''Yersinia pestis'']]
La reacción característica de la [[β-cetoacil-ACP sintasa III]] es malonil-ACP + acetil-CoA → acetoacil-ACP + CO2 +CoA. Cisteína, histidina y asparagina forman la triada catalítica en la KAS III, que usa el mecanismo cinético de ping-pong.<ref name=":0" />

En ''Escherichia coli'', un organismo en el que se encuentra típicamente KAS III, esta se inhibe débilmente por tiolactomicina.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11375394|título=Identification, substrate specificity, and inhibition of the Streptococcus pneumoniae beta-ketoacyl-acyl carrier protein synthase III (FabH)|apellidos=Khandekar|nombre=S. S.|apellidos2=Gentry|nombre2=D. R.|fecha=10 de agosto de 2001|publicación=The Journal of Biological Chemistry|volumen=276|número=32|páginas=30024–30030|fechaacceso=18 de enero de 2020|issn=0021-9258|doi=10.1074/jbc.M101769200|pmid=11375394|apellidos3=Van Aller|nombre3=G. S.|apellidos4=Warren|nombre4=P.|apellidos5=Xiang|nombre5=H.|apellidos6=Silverman|nombre6=C.|apellidos7=Doyle|nombre7=M. L.|apellidos8=Chambers|nombre8=P. A.|apellidos9=Konstantinidis|nombre9=A. K.}}</ref> En el mismo organismo, KAS III presenta un pH óptimo de 7 y una temperatura óptima de 30-37 °C.<ref>{{Cita web|url=https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.3.1.180|título=BRENDA - Information on EC 2.3.1.180 - beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase III|fechaacceso=18 de enero de 2020|sitioweb=www.brenda-enzymes.org}}</ref> Los inhibidores, pH y temperatura óptimas cambian ligeramente en cada organismo. Sin embargo, estos números son indicativo del ambiente idóneo para la enzima.

== Familia 2 de cetoacil sintasa ==
Todas las enzimas de la familia CS2 se encuentran en eucariotas, casi todas en plantas. Las enzimas más comunes en esta familia son las 3-cetoacil-CoA sintasas, ácido graso elongasas y enzimas condensadoras de ácidos grasos de cadena muy larga. La caracterización más común de estas enzimas es EC 2.3.1.-; sin embargo, algunas se definen como 2.3.1.119. La mayoría de enzimas en la familia CS2 catalizan reacciones para producir ácidos grasos de cadena muy larga. La familia CS2 se divide en 10 subfamilias.<ref name=":0" />

=== 3-cetoacil-CoA sintasa I ===
La 3-cetoacil-CoA sintasa I en ''Arabidopsis thaliana'' está implicada en la síntesis de ácidos grasos de cadena muy larga, que tienen un papel importante en la biosíntesis de ceras.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10074711|título=KCS1 encodes a fatty acid elongase 3-ketoacyl-CoA synthase affecting wax biosynthesis in Arabidopsis thaliana|apellidos=Todd|nombre=J.|apellidos2=Post-Beittenmiller|nombre2=D.|fecha=1999-01|publicación=The Plant Journal: For Cell and Molecular Biology|volumen=17|número=2|páginas=119–130|fechaacceso=18 de enero de 2020|issn=0960-7412|doi=10.1046/j.1365-313x.1999.00352.x|pmid=10074711|apellidos3=Jaworski|nombre3=J. G.}}</ref> Las enzimas catalizan la siguiente reacción:

Acil-CoA de cadena muy larga + malonil-CoA → 3-oxoacil-CoA de cadena muy larga + CoA + CO2<ref>{{Cita web|url=https://www.uniprot.org/uniprot/Q9MAM3|título=KCS1 - 3-ketoacyl-CoA synthase 1 - Arabidopsis thaliana (Mouse-ear cress) - KCS1 gene & protein|fechaacceso=18 de enero de 2020|sitioweb=www.uniprot.org}}</ref>

Es una elongasa implicada en la producción de ácidos grasos de 26 carbonos y más largos.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16765910|título=Substrate specificity of Arabidopsis 3-ketoacyl-CoA synthases|apellidos=Blacklock|nombre=Brenda J.|apellidos2=Jaworski|nombre2=Jan G.|fecha=28 de julio de 2006|publicación=Biochemical and Biophysical Research Communications|volumen=346|número=2|páginas=583–590|fechaacceso=18 de enero de 2020|issn=0006-291X|doi=10.1016/j.bbrc.2006.05.162|pmid=16765910}}</ref> Mefluidida y perfluidona actúan como inhibidores selectivos de esta enzima.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22284369|título=Inhibition of saturated very-long-chain fatty acid biosynthesis by mefluidide and perfluidone, selective inhibitors of 3-ketoacyl-CoA synthases|apellidos=Tresch|nombre=Stefan|apellidos2=Heilmann|nombre2=Monika|fecha=2012-04|publicación=Phytochemistry|volumen=76|páginas=162–171|fechaacceso=18 de enero de 2020|issn=1873-3700|doi=10.1016/j.phytochem.2011.12.023|pmid=22284369|apellidos3=Christiansen|nombre3=Nicole|apellidos4=Looser|nombre4=Ralf|apellidos5=Grossmann|nombre5=Klaus}}</ref>

== Familia 3 de cetoacil sintasa ==
La familia CS3 es la familia más grande del sistema de CS, con 14 subfamilias. Las enzimas de la familia CS3 se encuentran principalmente en bacterias, unas pocas en eucariotas y arqueas. Las CS en esta familia contienen dominios CS presentes tanto en las AGS de tipo I como en las PCS modulares de tipo I. Aunque hay pequeñas diferencias entre las enzimas de esta familia, las dos más comunes son la 3-cetoacil-ACP sintasa I y sintasa II.<ref name=":0" />

=== 3-cetoacil-ACP sintasa I ===
La [[3-cetoacil-ACP sintasa I]] ([https://enzyme.expasy.org/EC/2.3.1.41 EC2.3.1.41]) está implicada en el proceso de elongación en la AGS tipo II. La deficiencia de esta enzima produce un déficit de ácidos grasos insaturados. Emplea como sustratos tioésteres de ACP y CoA de ácidos grasos como sustratos y tiene una especificidad similar a la β-cetoacil-ACP sintasa II.<ref name=":2">{{Cita web|url=https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.3.1.41|título=BRENDA - Information on EC 2.3.1.41 - beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I|fechaacceso=18 de enero de 2020|sitioweb=www.brenda-enzymes.org}}</ref>
[[Archivo:Beta-ketoacyl-ACP_synthase_I.png|miniaturadeimagen|Estructura de la β-cetoacil-ACP sintasa I (FabB) de ''Vibrio cholerae'']]
Típicamente, esta enzima realiza reacciones de condensación, así como en descarboxilaciones y transferencias del grupo acilo.

La reacción es:

acil-[acil-proteína transportadora] + malonil-[acil-proteína transportadora] → oxoacil-[acil-proteína transportadora] + CO2 + acil-proteína transportadora

En ''Escherichia coli'', por ejemplo, esta enzima se usa para sintetizar cadenas de acilos mediante una reacción de condensación de Claisen en tres pasos. La reacción empieza con una trans tioesterificación del sustrato acilo receptor. El sustrato acilo donante se descarboxila, formando un carbanión intermediario, que atacará el C1 del sustrato receptor, y crean la cadena de acilos elongada.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16441657|título=Fatty acid synthesis. Role of active site histidines and lysine in Cys-His-His-type beta-ketoacyl-acyl carrier protein synthases|apellidos=von Wettstein-Knowles|nombre=Penny|apellidos2=Olsen|nombre2=Johan G.|fecha=2006-02|publicación=The FEBS journal|volumen=273|número=4|páginas=695–710|fechaacceso=18 de enero de 2020|issn=1742-464X|doi=10.1111/j.1742-4658.2005.05101.x|pmid=16441657|apellidos3=McGuire|nombre3=Kirsten A.|apellidos4=Henriksen|nombre4=Anette}}</ref>

Existen un gran número de moléculas que inhiben a la sintasa I. Por ejemplo, en algunos casos, el acil-CoA por sí mismo inhibe la enzima a concentraciones altas en ''Escherichia coli''. La cerulenina inhibe la sintasa I en ''[[Carthamus tinctorius]], [[Spinacia oleracea]], [[Brassica napus]], [[Allium ampeloprasum]], [[Streptococcus pneumoniae]], [[Escherichia coli]], [[Mycobacterium tuberculosis]]'', y otras más. En ''Mycobacterium tuberculosis'', el palmitoil-CoA actúa como un inhibidor, así como la tiolactomicina en un gran número de organismos.<ref name=":2" />

El pH óptimo varía mucho entre cada organismo, pero de media tiende a estar entre 5.5-8.5. La temperatura óptima es la misma, con 20 °C en un lado del espectro y 37 °C en el otro.

=== 3-cetoacil-ACP sintasa II ===
La [[3-cetoacil-ACP sintasa II]]<ref>{{Cita web|url=https://enzyme.expasy.org/EC/2.3.1.179|título=ENZYME entry 2.3.1.179|fechaacceso=18 de enero de 2020|sitioweb=enzyme.expasy.org}}</ref> forma parte de la AGS tipo II de plantas y bacterias. Aunque es muy similar a la β-cetoacil-ACP sintasa I, hay una pequeña diferencia entre las dos. Una diferencia principal es que la sintasa II es capaz de usar palmitoleoil-ACP como sustrato, mientras que la sintasa I no puede, Esto permite el control de la regulación dependiente de temperatura de la composición de ácidos grasos.<ref name=":3">{{Cita web|url=https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.3.1.179|título=BRENDA - Information on EC 2.3.1.179 - beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase II|fechaacceso=18 de enero de 2020|sitioweb=www.brenda-enzymes.org}}</ref>
[[Archivo:Beta-ketoacyl-ACP_synthase_II.png|miniaturadeimagen|Estructura cristalina de la β-cetoacil-ACP sintasa II (FabF) de ''Yersinia pestis'']]
La reacción es:

(Z)-hexadec-11-enoil-[acil-proteína transportadora] + malonil-[acil-proteína transportadora] → (Z)-3-oxooctadec-13-enoil-[acil-proteína transportadora] + CO2 + [acil-proteína transportadora]

En ''[[Streptococcus pneumoniae]]'', por ejemplo, la sintasa II se usa como una enzima de condensación en la elongación. Contiene la triada catalítica de Cys134, His337 y His303, así como Phe396 y una molécula de agua unidos al sitio activo. La cisteína nucleofílica se requiere para la formación de acilo-enzima, e interviene en la actividad de condensación global. La His337 se usa también para la actividad de condensación, específicamente en la estabilización de la carga negativa en el carbonilo tioestérico del malonil en el estado de transición. La His303 se usa para acelerar el proceso de catálisis desprotonando la molécula de agua para permitir un ataque nucleofílico del malonato, liberando así bicarbonato. La Phe 396 actúa como un portero, controlando el orden de adición de sustratos.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16618705|título=Roles of the active site water, histidine 303, and phenylalanine 396 in the catalytic mechanism of the elongation condensing enzyme of Streptococcus pneumoniae|apellidos=Zhang|nombre=Yong-Mei|apellidos2=Hurlbert|nombre2=Jason|fecha=23 de junio de 2006|publicación=The Journal of Biological Chemistry|volumen=281|número=25|páginas=17390–17399|fechaacceso=18 de enero de 2020|issn=0021-9258|doi=10.1074/jbc.M513199200|pmid=16618705|apellidos3=White|nombre3=Stephen W.|apellidos4=Rock|nombre4=Charles O.}}</ref>

Existe un gran número de moléculas que inhiben esta enzima. Por ejemplo, la cerulenina inhibe a la sintasa II en ''Spinacia oleracea, Allium ampelprasum, Eschericha coli'' y ''Streptococcus pneumonia''. En ''Eschericha coli'', platensimicina, tiolactomicina e iodoacetamida actúan como inhibidores.<ref name=":3" />

El pH óptimo varía entre especies. En ''Escherichia coli'', el rango es de 5.5-6.1. En ''Streptococcus pneumonia'', 6.8-7, en ''Plasmodium falciparum'' 7.5 y en ''Spinacea oleracea,''  8.1-8.5. La temperatura óptima también varía, pero se encuentra mayormente en el rango de 30-37 °C.<ref name=":3" />

== Familia 4 de cetoacil sintasa ==
La mayoría de las enzimas de la familia CS4 se encuentran en organismos eucariotas, y el resto en bacterias. Estas enzimas se clasifican normalmente como chalcona sintasa, estilbeno sintasas o PCS tipo III. Existen 10 subfamilias diferentes. Típicamente, los miembros de la familia CS4 tienen la triada catalítica Cys-His-Asn. Tanto las chalcona sintasas como las estilbeno sintasas catalizan los mismos pasos de transferencia de acilo, descarboxilación y condensación que la familia CS1. Sin embargo, también ciclan y aromatizan las reacciones hasta que se forma la chalcona final.<ref name=":0" />

=== Chalcona sintasa ===
La [[chalcona sintasa]] (EC 2.3.1.74), también conocida como narigenina-chalcona sintasa, es responsable de la reacción:

3 malonil-CoA + 4-cumaril-CoA → 4 CoA + narigenina chalcona + 3 CO2

En ''[[Medicago sativa]]'', por ejemplo, la reacción ocurre en tres pasos: carga, descarboxilación y elongación.<ref name=":4">{{Cita web|url=https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.3.1.74|título=BRENDA - Information on EC 2.3.1.74 - chalcone synthase|fechaacceso=18 de enero de 2020|sitioweb=www.brenda-enzymes.org}}</ref>

Se conocen unos cuantos inhibidores, como cerulenina en ''Sinapsis alba, Daucus carota'' y ''Phaseolus vulgaris'', apigenina en ''Secale cereal'' y ''Avena sativa,'' y eriodictiol en ''Decale cereal, Daucus carota'' y ''Xanthisma gracile''.<ref name=":4" />

El pH óptimo para esta enzima varía entre especies, pero se encuentra típicamente entre 6 y 8. Lo mismo puede decires para la temperatura óptima, en 30-45 °C.<ref name=":4" />

== Familia 5 de cetoacil sintasa ==
Los miembros de la familia CS5 están presentes en células eucariotas, principalmente animales. Muchas de estas enzimas se clasifican como ácido graso elongasas. Estas enzimas participan en la elongación de ácidos grasos de cadena muy larga. La familia CS5 tiene 11 subfamilias. Aún se tiene poca información sobre la familia CS5. De momento, ninguna de estas enzimas tiene un número EC. Tampoco se ha resuelto ninguna triada catalítica. Se han encontrado residuos conservados de histidina y asparagina, estando la histidina en una región que abarca la membrana. Sin embargo, no se conocen todavía residuos de cisteína conservados.<ref name=":0" />

== Referencias ==
{{listaref}}
{{Control de autoridades}}
[[Categoría:Dominios de proteínas]]


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# Antoine Terminio
Antoine Terminio (1525-1580) fue un literato del Reino de Nápoles.

## Biografía
Antoine nació en Contursi, conocido por sus sonetos, llamado por Génova para continuar los Anales de la República de Génova, comenzadas por el escritor Jacopo Bonfadio (1501-1550) Gli annali di Genova dall'1528, Génova, 1597, interrumpiendo sus trabajos una enfermedad.
Posteriormente, restablecido, prosigue sus investigaciones, y dejó otras obras, como una sobre los asientos (seggi), cierto lugar donde la nobleza napolitana depositaba sus títulos y deliberar asuntos públicos, institución de origen aristocrático respetada por la República de Nàpoles, suprimida por Fernando I de las Dos Sicilias, substituida por el libro de oro, despreciados los seggi de Portanova, Porto y Montagna en una de las obras de  Battista Caraffa, de una de las familias más antiguas y nobles de Nápoles, requiriendo Hannibal Coppola, caballero de Portanov, a Antoine la defensa de aquellos atacados por Caraffa, apología impresa por Tolentino, y también tres opúsculos partiendo de una recopilación de poesías sagradas o rima espiritual  de Ferrante Caraffa, marqués de San Lucido (1509-1587) y una traducción inédita de una obra del elegante historiador latino Bartolomeo Facio (-1457) sobre las gestas de Alfonso V de Aragón.
El historiador de Nápoles Camillo Tutini (1594-1670), quien se documentó de los archivos de la capital y de los monasterios, escribió un suplemento de los seggi escrita por Antoine Supplimento all' apologia de tre Seggi illustri di Napoli, Nápoles, 1643 y otra sobre los orígenes de los citados Dell' origine e fondazione de Seggi di Napoli,.., Nápoles, 1644.

## Obras
- Della miseria umana
- Della vera felicita
- Sommario della vita di Gesu-Cristo, 1559.
- Stanze di diversi illustri poeti, Venecia, 1564.
- Thopheum Antonii Granvelae cardinalis, Venecia, 1581.
- Versos latinos, Dolce, Venecia, 1554.
- De rebus gestis ab Alphonso primo Neapolitanorum rege, Lyon, 1560.
- Apologia de tre seggi illustri di Napoli, Venecia, 1581

wikiname: eswiki

title: Antoine Terminio

in_language: es

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{{wikificar|biografías|literatura|t=20170814141158||}}
'''Antoine Terminio''' (1525-1580) fue un [[literato]] del [[Reino de Nápoles]].

==Biografía==

Antoine nació en Contursi, conocido por sus [[soneto]]s, llamado por Génova para continuar los Anales de la [[República de Génova]], comenzadas por el escritor Jacopo Bonfadio (1501-1550) ''Gli annali di Genova dall'1528'', Génova, 1597, interrumpiendo sus trabajos una enfermedad.

Posteriormente, restablecido, prosigue sus investigaciones, y dejó otras obras, como una sobre los asientos (''seggi''), cierto lugar donde la [[nobleza]] napolitana depositaba sus [[título]]s y deliberar asuntos públicos, institución de origen [[aristocrático]] respetada por la República de Nàpoles, suprimida por [[Fernando I de las Dos Sicilias]], substituida por el libro de oro, despreciados los ''seggi'' de Portanova, Porto y Montagna en una de las obras de  Battista Caraffa, de una de las familias más antiguas y nobles de Nápoles, requiriendo Hannibal Coppola, caballero de Portanov, a Antoine la defensa de aquellos atacados por Caraffa, [[apología]] impresa por Tolentino, y también tres opúsculos partiendo de una recopilación de [[poesía]]s [[sagrada]]s o rima espiritual  de Ferrante Caraffa, marqués de San Lucido (1509-1587) y una traducción inédita de una obra del elegante [[historiador]] [[latino]] Bartolomeo Facio (-1457) sobre las gestas de [[Alfonso V de Aragón]].

El historiador de Nápoles Camillo Tutini (1594-1670), quien se documentó de los archivos de la capital y de los [[monasterio]]s, escribió un [[suplemento]] de los ''seggi'' escrita por Antoine ''Supplimento all' apologia de tre Seggi illustri di Napoli'', Nápoles, 1643 y otra sobre los orígenes de los citados ''Dell' origine e fondazione de Seggi di Napoli,..'', Nápoles, 1644.

==Obras==
*''Della miseria umana''
*''Della vera felicita''
*''Sommario della vita di Gesu-Cristo'', 1559.
*''Stanze di diversi illustri poeti'', Venecia, 1564.
*''Thopheum Antonii Granvelae cardinalis'', Venecia, 1581.
*''Versos latinos'', Dolce, Venecia, 1554.
*''De rebus gestis ab Alphonso primo Neapolitanorum rege'', Lyon, 1560.
*''Apologia de tre seggi illustri di Napoli'', Venecia, 1581
==Referencias==
Fuentes
*AA.VV.- ''Biographie universelle ancienne et moderne'', París, 1815.
*AA.VV.- ''Biographie universelle ancienne et moderne'', París, L.G. Michaud, 1826.
*AA.VV.- ''Biographie universelle ancienne et moderne'', Leipzig, 1864.
*Aikin, J.- ''General biography'', London, 1801.
*Rose, H.J.- ''A new general biographical dictionary'', London, 1857.
Bibliografía complementaria
*Albanese, G.- ''Studi su Bartolomeo Facio'', Pisa, 2000.
*Beltrani, G.- ''Documenti relativi agli antichi seggi de'nobili'', A. Forni, 1980.
*Piccolo, P.- ''Dell'origine e fondazione dei Sedili di Napoli'', Napoli, 2005.

{{NF|1525|1580|Terminio, Antoine}}

[[Categoría:Escritores de Italia del siglo XVI]]


text:
# Lissonotus bisignatus
Lissonotus bisignatus es una especie de escarabajo longicornio del género Lissonotus, superfamilia Chrysomeloidea. Fue descrita científicamente por Dupont en 1836.
Se distribuye por Brasil y Guayana Francesa. Mide 15,8 milímetros de longitud. El período de vuelo ocurre en los meses de marzo, julio, agosto, septiembre y noviembre.

title: Lissonotus bisignatus

wikitext:
{{ Ficha de taxón
| name               = ''Lissonotus bisignatus''
| image              = [[Archivo:Lissonotus bisignatus.JPG|180px]]
| regnum             = [[Animalia]]
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| classis            = [[Insecta]]
| ordo               = [[Coleoptera]]
| familia            = [[Cerambycidae]]
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| species            = '''Lissonotus bisignatus'''
| species_authority  = Dupont, 1836
}}
'''''Lissonotus bisignatus''''' es una [[especie]] de [[Cerambycidae|escarabajo longicornio]] del [[Género (biología)|género]] ''[[Lissonotus]]'', superfamilia [[Chrysomeloidea]].<ref name=TTT/> Fue descrita científicamente por Dupont en 1836.<ref name="TTT">{{Cita web | título = ''Lissonotus bisignatus'' | url = http://titan.gbif.fr/sel_genann1.php?numero=4393 | sitioweb = [[Instituto de Investigación para el Desarrollo]] - Base de données Titan sur les Cerambycidés ou Longicornes | fechaacceso = 2022-07-22 | idioma = fr }}</ref>

Se distribuye por Brasil y Guayana Francesa.<ref name=TTT/> Mide 15,8 [[milímetro]]s de longitud.<ref name=TTT/> El período de vuelo ocurre en los meses de marzo, julio, agosto, septiembre y noviembre.<ref name=TTT/>

== Referencias ==
{{listaref}}

{{Control de autoridades}}
[[Categoría:Lissonotus|bisignatus]]
[[Categoría:Insectos descritos en 1836]]
[[Categoría:Insectos de América del Sur]]

title: Taxonomía

Reino: Animalia

Filo: Arthropoda

Clase: Insecta

Orden: Coleoptera

Familia: Cerambycidae

Género: Lissonotus

Especie: Lissonotus bisignatus · Dupont, 1836


text:
# Akcayinae
Akcayinae es una subfamilia de foraminíferos bentónicos propuesta para sustituir a la subfamilia Sabaudiinae, de la familia Cuneolinidae, de la superfamilia Ataxophragmioidea, del suborden Ataxophragmiina y del orden Loftusiida. Su rango cronoestratigráfico abarca desde el Hauteriviense hasta el Aptiense (Cretácico inferior).

## Discusión
Clasificaciones previas hubiesen incluido Akcayinae en el suborden Textulariina del orden Textulariida o en el orden Lituolida. Fue propuesto para sustituir a la subfamilia Sabaudiinae debido a que su género tipo, Sabaudia Charollais & Brönnimann, 1965, podría ser invalidado por ser un homónimo posterior de Sabaudia Ghigi, 1909.

## Clasificación
Sabaudiinae incluye al siguiente género:
- Akcaya †, propuesto como nombre sustituto de Sabaudia

title: Akcayinae

wikitext:
{{Ficha de taxón
| color = khaki
| name = Akcayinae
| image =
| image_caption =
| fossil_range = [[Hauteriviense]] - [[Aptiense]]
| regnum = [[Protista]]
| phylum = [[Rhizaria]]
| classis = [[Foraminifera]]
| ordo = [[Loftusiida]] / [[Lituolida]] / [[Textulariida]]
| subordo = [[Ataxophragmiina]] / [[Textulariina]]
| superfamilia = [[Ataxophragmioidea]]
| familia = [[Cuneolinidae]]
| subfamilia = '''Akcayinae'''
| subfamilia_authority= Özdikmen, 2009
| subdivision_ranks = Géneros
| subdivision =
''[[Akcaya]]'' †
}}

'''Akcayinae''' es una subfamilia de [[foraminíferos bentónicos]] propuesta para sustituir a la subfamilia [[Sabaudiinae]],<ref name="O09">Özdikmen , H. (2009). Substitute names for some unicellular animal taxa (Protozoa). Mun. Ent. Zool., 4(1): 233-256.</ref> de la familia [[Cuneolinidae]], de la superfamilia [[Ataxophragmioidea]], del suborden [[Ataxophragmiina]] y del orden [[Loftusiida]].<ref>Kaminski, M.A. (2004). The Year 2000 Classification of the Agglutinated Foraminifera. En: Bubík, M. & Kaminski, M.A. (eds), Proceedings of the Sixth International Workshop on Agglutinated Foraminifera. Grzybowski Foundation Special Publication, 8: 237-255.</ref> Su rango cronoestratigráfico abarca desde el [[Hauteriviense]] hasta el [[Aptiense]] ([[Cretácico]] inferior).

== Discusión ==
Clasificaciones previas hubiesen incluido Akcayinae en el suborden [[Textulariina]] del orden [[Textulariida]]<ref>Loeblich, A.R., Jr.  y  Tappan, H. (1987). Foraminiferal genera and their classification. Van Nostrand Reinhold Company (ed.), 2 vol., 1-970, 1-212 + 847 láminas.</ref> o en el orden [[Lituolida]].<ref>Loeblich, A.R., Jr.  y  Tappan, H. (1992). Present Status of Foraminiferal Classification. Studies in Benthic Foraminifera en Benthos'90, Sendai (1990), Tokai University Press, 93-102.</ref> Fue propuesto para sustituir a la subfamilia [[Sabaudiinae]] debido a que su género tipo, ''[[Sabaudia (protista)|Sabaudia]]'' Charollais & Brönnimann, 1965, podría ser invalidado por ser un homónimo posterior de ''Sabaudia'' Ghigi, 1909.

== Clasificación ==
'''Sabaudiinae''' incluye al siguiente género:

* ''[[Akcaya]]'' †, propuesto como nombre sustituto de ''[[Sabaudia (protista)|Sabaudia]]''

== Bibliografía ==
{{Listaref}}

{{Control de autoridades}}
[[Categoría:Loftusiida]]
[[Categoría:Foraminíferos aglutinados]]

title: Taxonomía

Reino: Protista

Filo: Rhizaria

Clase: Foraminifera

Orden: Loftusiida / Lituolida / Textulariida

Suborden: Ataxophragmiina / Textulariina

Superfamilia: Ataxophragmioidea

Familia: Cuneolinidae

Subfamilia: Akcayinae · Özdikmen, 2009

title: Géneros

Géneros: Akcaya †


text:
# The Ball (videojuego)
The Ball es un videojuego de acción y aventura en primera persona de 2010, desarrollado por Teotl Studios y distribuido por Tripwire Interactive.
El juego fue uno de los títulos de lanzamiento de OnLive en el Reino Unido, y uno de los 13 juegos del Potato Sack Bundle, que fue parte del Potato Sack Alternate Reality Game, promoviendo el lanzamiento de Portal 2.
El 7 de junio de 2016, un sucesor espiritual, The Solus Project, fue lanzado para PC y consolas por Teotl y Grip Digital. El juego dispone de un entorno diferente, contando con un astronauta en el futuro atrapado en un mundo alienígena, pero los juegos comparten el universo y algunos temas.

## Jugabilidad
The Ball es un videojuego de acción y aventura en primera persona. El jugador controla a un arqueólogo atrapado en una ciudad bajo tierra, armado solamente con un artefacto que puede atraer o repeler una gran bola de metal. Para progresar en el juego, la bola debe ser guiada para activar los mecanismos de los puzles, actuar como una plataforma, o defender al jugador en combate. A medida que el jugador progrese, la bola ganará habilidades adicionales, fortaleciendo su habilidad de combate o permitiendo que el jugador progrese en las plataformas y los puzles.
El juego contiene una campaña de un jugador de ocho niveles, y un modo supervivencia enfocado en el combate.

## Desarrollo
The Ball está desarrollado por Teotl Studios, un pequeño estudio independiente sueco que consistió de tres desarrolladores: Sjoerd De Jong, el diseñador de niveles y director creativo; Markus Palviainen, director de arte; y Markus Arvidsson, programador. Otros quince desarrolladores independientes también se involucraron en el proyecto, incluyendo a Theodore Wohng, compositor y diseñador de sonido.
Para desarrollar su juego, Sjoerd De Jong ha utilizado varias fuentes como inspiración: Portal por su diseño simple y efectivo, Unreal Tournament por su estilo y atmósfera, Tomb Raider por su atmósfera misteriosa e intrigante que emana de sus entornos, y los primeros ''shooters'' en primera persona que transcurrían en mazmorras oscuras y castillos.
Desarrollado originalmente como un mod para Unreal Tournament III en 2008, fue porteado al Unreal Development Kit para permitir un lanzamiento comercial independiente. Una demo del juego fue lanzada el 5 de noviembre de 2009, el juego oficial fue lanzado el 26 de octubre de 2010.
En 2013, el juego fue porteado como un título de lanzamiento de la consola Ouya.

## Recepción
El mod original entró al concurso «Make Something Unreal» de Unreal Engine 3 y ganó múltiples premios, incluyendo el premio al mejor mod de ''shooter'' en primera persona, y el segundo lugar en general.
El lanzamiento comercial generó una respuesta mixta de la crítica, recibiendo una calificación de 68% del sitio web agregador de reseñas Metacritic y 73,83% de GameRankings. PC Gamer US le otorgó al juego un 81/100, llamándolo un «juego de acción de puzle alegre y adictivo».
IGN le dio al juego un 7/10, criticando la presentación de la historia y el combate, pero elogiando la variedad de la jugabilidad.
The Ball fue premiado por PC Gamer US como el juego del año de acción y aventura de 2010.

title: The Ball (videojuego)

wikitext:
{{Ficha de videojuego|desarrollador=[[Teotl Studios]]|distribuidor=Tripwire Interactive|director=[[Sjoerd De Jong]]|productor=|diseñador=|programador=Markus Arvidsson|artista=Markus Palviainen|escritor=|compositor=Theodore Wohng|modos=[[Videojuego de un jugador|Un jugador]]|plataformas=[[Microsoft Windows|Windows]], [[Ouya]], [[OnLive]]|motor=[[Unreal Engine 3]]|lanzamiento=26 de octubre de 2010|serie=|género=[[Videojuego de acción y aventura|Acción y aventura]]|editor=[[Tripwire Interactive]]}}'''''The Ball''''' es un [[videojuego de acción y aventura]] [[Primera persona (videojuegos)|en primera persona]] de 2010, desarrollado por Teotl Studios y distribuido por Tripwire Interactive.

El juego fue uno de los títulos de lanzamiento de [[OnLive]] en el Reino Unido, y uno de los 13 juegos del [[Potato Sack|Potato Sack Bundle]], que fue parte del Potato Sack Alternate Reality Game, promoviendo el lanzamiento de ''[[Portal 2]]''.

El 7 de junio de 2016, un sucesor espiritual,<ref>{{cite web|url=http://www.thesolusproject.com/#WhatIsSolus|title=The Solus Project - What Is Solus?}}</ref> ''The Solus Project'', fue lanzado para PC y consolas por [[Teotl Studios|Teotl]] y [[Grip Digital]]. El juego dispone de un entorno diferente, contando con un astronauta en el futuro atrapado en un mundo alienígena, pero los juegos comparten el universo y algunos temas.

== Jugabilidad ==
The Ball es un videojuego de acción y aventura en primera persona. El jugador controla a un [[Arqueología|arqueólogo]] atrapado en una ciudad bajo tierra, armado solamente con un artefacto que puede atraer o repeler una gran bola de [[metal]]. Para progresar en el juego, la bola debe ser guiada para activar los mecanismos de los puzles, actuar como una plataforma, o defender al jugador en combate. A medida que el jugador progrese, la bola ganará habilidades adicionales, fortaleciendo su habilidad de combate o permitiendo que el jugador progrese en las plataformas y los puzles.<ref>{{Cita web|url=https://www.gamespot.com/reviews/the-ball-review/1900-6284077/|título=The Ball Review|fechaacceso=2024-05-06|sitioweb=GameSpot|idioma=en-US}}</ref>

El juego contiene una campaña de un jugador de ocho niveles, y un modo supervivencia enfocado en el combate.<ref name=":0">{{Cita web|url=https://www.pcgamer.com/the-ball-review/|título=The Ball Review|fechaacceso=2024-05-06|apellido=published|nombre=Evan Lahti|fecha=2011-01-18|sitioweb=pcgamer|idioma=en}}</ref>

== Desarrollo ==
''The Ball'' está desarrollado por [[Teotl Studios]], un pequeño estudio independiente sueco que consistió de tres desarrolladores: [[Sjoerd De Jong]], el diseñador de niveles y director creativo; Markus Palviainen, director de arte; y Markus Arvidsson, programador.<ref>{{cite web|url=http://www.teotlstudios.com/team.htm|title=Meet the Developers|author=Teotl Studios staff}}</ref> Otros quince desarrolladores independientes también se involucraron en el proyecto, incluyendo a Theodore Wohng, compositor y diseñador de sonido.<ref>{{cite web|url=http://www.theballthegame.com/?p=479|title=Developer Friday – Theodore Wohng|fechaacceso=2014-03-04|author=Teotl Studios staff|date=Jul 30, 2010|publisher=Teotl Studios|archive-url=https://web.archive.org/web/20140107114021/http://www.theballthegame.com/?p=479|archive-date=2014-01-07}}</ref>

Para desarrollar su juego, Sjoerd De Jong ha utilizado varias fuentes como inspiración: ''[[Portal (videojuego)|Portal]]'' por su diseño simple y efectivo, ''[[Unreal Tournament]]'' por su estilo y atmósfera, ''[[Tomb Raider (serie)|Tomb Raider]]'' por su atmósfera misteriosa e intrigante que emana de sus entornos, y los primeros <nowiki>''shooters''</nowiki> en primera persona que transcurrían en mazmorras oscuras y castillos.<ref>{{cite web|url=http://www.moddb.com/mods/the-ball/features/the-ball-is-rolling|title=The Ball is Rolling…|date=Oct 17, 2008|publisher=Mod DB}}</ref>

Desarrollado originalmente como un [[Mod (videojuegos)|mod]] para [[Unreal Tournament 3|Unreal Tournament III]] en 2008, fue porteado al [[Unreal Engine|Unreal Development Kit]] para permitir un lanzamiento comercial independiente. Una demo del juego fue lanzada el 5 de noviembre de 2009, el juego oficial fue lanzado el 26 de octubre de 2010.<ref>{{cite web|url=http://www.theballthegame.com/?p=27|title=The Ball UDK Demo Released|accessdate=Nov 29, 2010|author=Teotl Studios staff|date=Nov 5, 2009|publisher=Teotl Studios|archive-url=https://web.archive.org/web/20110716222731/http://www.theballthegame.com/?p=27|archive-date=2011-07-16}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.theballthegame.com/?p=1060|title=Release!|access-date=2014-03-04|author=Teotl Studios staff|date=Oct 26, 2010|publisher=Teotl Studios|archive-url=https://web.archive.org/web/20140806032427/http://www.theballthegame.com/?p=1060|archive-date=2014-08-06}}</ref>

En 2013, el juego fue porteado como un título de lanzamiento de la consola [[Ouya]].<ref>{{cite web|url=http://www.ouyareport.com/2013/03/the-ball-coming-to-ouya.html|title=The Ball Coming To Ouya|publisher=Ouya Report|fechaacceso=6 de mayo de 2024|fechaarchivo=24 de junio de 2013|urlarchivo=https://archive.today/20130624180358/http://www.ouyareport.com/2013/03/the-ball-coming-to-ouya.html|deadurl=yes}}</ref>

== Recepción ==
{{Crítica de videojuego|MC=68/100<ref name="MC Aggregate">{{cite web| url=https://www.metacritic.com/game/the-ball/critic-reviews/?platform=pc| title=The Ball Critic Reviews| publisher=Metacritic| accessdate=Nov 29, 2010}}</ref>
<!-- Reviewers -->|GR=73.83%<ref name="GR Aggregate">{{cite web| url=http://www.gamerankings.com/pc/605849-the-ball/index.html&usg=ALkJrhgiPk0qfPTFITttZ371pRy0HJNHFQ| title=The Ball for PC| publisher=Game Rankings}}</ref>|EuroG=6/10<ref name="EuroG Review">{{cite web| url=http://www.eurogamer.net/articles/2010-10-29-download-games-roundup-review?page=2| author=Kristan Reed| title=The Ball| publisher=Eurogamer| date=Oct 29, 2010}}</ref>|GSpot=5.5/10<ref name="GSpot Review">{{cite web| url=http://www.gamespot.com/reviews/the-ball-review/1900-6284077/| author=Maxwell McGee| title=The Ball Review| publisher=Gamespot| date=Nov 15, 2010| accessdate=2014-03-14}}</ref>|IGN=7.0/10<ref name="IGN Review">{{cite web| url=http://www.ign.com/articles/2010/10/25/the-ball-review| author=Charles Onyett| title=The Ball Review| publisher=IGN| date=Oct 25, 2010}}</ref>|PCGUS=81/100<ref name="PCGUS Review">{{cite web| url=http://www.pcgamer.com/review/the-ball-review/| title=The Ball Review| author=Evan Lahti| publisher=PC Gamer| date=Jan 18, 2011}}</ref>}}
El mod original entró al concurso «Make Something Unreal» de Unreal Engine 3 y ganó múltiples premios, incluyendo el premio al mejor mod de <nowiki>''shooter''</nowiki> en primera persona, y el segundo lugar en general.<ref>{{cite web|url=http://www.unreal.com/news-article.php?id=98|title=Phase 3 Winners -$1 Million Intel Make Something Unreal Contest|accessdate=Nov 29, 2010|author=Epic Games staff|date=Aug 4, 2009|publisher=[[Epic Games]]}}</ref><ref>{{cite web|url=http://news.bigdownload.com/2010/02/18/the-haunted-wins-grand-prize-in-second-make-something-unreal-mod/|title=The Haunted wins grand prize in second Make Something Unreal mod contest|accessdate=Nov 29, 2010|author=John Callaham|date=Feb 18, 2010|publisher=Big Download|archive-url=https://web.archive.org/web/20110202151316/http://news.bigdownload.com/2010/02/18/the-haunted-wins-grand-prize-in-second-make-something-unreal-mod/|archive-date=2011-02-02}}</ref>

El lanzamiento comercial generó una respuesta mixta de la crítica, recibiendo una calificación de 68% del sitio web [[agregador de reseñas]] [[Metacritic]]<ref name="MC Aggregate" /> y 73,83% de GameRankings.<ref name="GR Aggregate" /> PC Gamer US le otorgó al juego un 81/100, llamándolo un «juego de acción de puzle alegre y adictivo».<ref name=":0" />

IGN le dio al juego un 7/10, criticando la presentación de la historia y el combate, pero elogiando la variedad de la jugabilidad.<ref name="IGN Review" />

The Ball fue premiado por [[PC Gamer|PC Gamer US]] como el juego del año de acción y aventura de 2010.<ref>{{cite web|url=http://www.pcgamer.com/2011/01/11/pc-gamer-uss-games-of-the-year-awards/5|title=PC Gamer US's Games of the Year Awards|author=PC Gamer US Staff|fecha=2011-01-11|website=PC Gamer|publisher=PC Gamer US}}</ref>

== Referencias ==
{{Listaref}}

== Enlaces externos ==

* [http://www.theballthegame.com/ Sitio web oficial]
{{Control de autoridades}}
[[Categoría:Videojuegos ambientados en México]]
[[Categoría:Videojuegos de un jugador]]
[[Categoría:Videojuegos independientes]]
[[Categoría:Videojuegos con motor Unreal Engine]]
[[Categoría:Videojuegos para Windows]]
[[Categoría:Videojuegos desarrollados en Suecia]]
[[Categoría:Videojuegos de acción-aventura]]
[[Categoría:Videojuegos de 2010]]

title: Información general

Desarrollador: Teotl Studios

Distribuidor: Tripwire Interactive

Director: Sjoerd De Jong

Programador: Markus Arvidsson

Artista: Markus Palviainen

Compositor: Theodore Wohng

title: Datos del juego

Género: Acción y aventura

Idiomas: inglés, danés, neerlandés, francés, alemán, italiano, español y sueco

Modos de juego: Un jugador

Clasificaciones: ESRBPEGIUSK

title: Datos del software

Motor: Unreal Engine 3

Plataformas: Windows, Ouya, OnLive

title: Datos del hardware

Formato: distribución digital

Dispositivos de entrada: teclado

title: Desarrollo

Lanzamiento: 26 de octubre de 2010

title: Enlaces

Enlaces: Sitio web oficial

title: Recepción

Evaluador: Calificación

Publicación: Calificación


text:
# Sven Fischer
Sven Fischer (Esmalcalda, 16 de abril de 1971) es un deportista alemán que compitió en biatlón.
Participó en cuatro Juegos Olímpicos de Invierno, entre los años 1994 y 2006, obteniendo en total ocho medallas: oro y bronce en Lillehammer 1994, oro en Nagano 1998, dos platas en Salt Lake City 2002 y dos oros y un bronce en Turín 2006. Ganó 20 medallas en el Campeonato Mundial de Biatlón entre los años 1993 y 2007.

## Palmarés internacional
| Juegos Olímpicos   | Juegos Olímpicos                | Juegos Olímpicos  | Juegos Olímpicos |
| Año                | Lugar                           | Medalla           | Prueba           |
| ------------------ | ------------------------------- | ----------------- | ---------------- |
| 1994               | Lillehammer (Noruega)           | Medalla de oro    | Relevo           |
| 1994               | Lillehammer (Noruega)           | Medalla de bronce | Individual       |
| 1998               | Nagano (Japón)                  | Medalla de oro    | Relevo           |
| 2002               | Salt Lake City (Estados Unidos) | Medalla de plata  | Velocidad        |
| 2002               | Salt Lake City (Estados Unidos) | Medalla de plata  | Relevo           |
| 2006               | Turín (Italia)                  | Medalla de oro    | Velocidad        |
| 2006               | Turín (Italia)                  | Medalla de oro    | Relevo           |
| 2006               | Turín (Italia)                  | Medalla de bronce | Persecución      |
| Campeonato Mundial |                                 |                   |                  |
| Año                | Lugar                           | Medalla           | Prueba           |
| 1993               | Borovets (Bulgaria)             | Medalla de oro    | Equipos          |
| 1993               | Borovets (Bulgaria)             | Medalla de bronce | Relevo           |
| 1995               | Antholz (Italia)                | Medalla de oro    | Relevo           |
| 1996               | Ruhpolding (Alemania)           | Medalla de plata  | Relevo           |
| 1997               | Osrblie (Eslovaquia)            | Medalla de oro    | Relevo           |
| 1998               | Hochfilzen (Austria)            | Medalla de plata  | Equipo           |
| 1999               | Kontiolahti (Finlandia)         | Medalla de oro    | Individual       |
| 1999               | Kontiolahti (Finlandia)         | Medalla de oro    | Salida en grupo  |
| 1999               | Kontiolahti (Finlandia)         | Medalla de bronce | Persecución      |
| 2000               | Oslo (Noruega)                  | Medalla de bronce | Relevo           |
| 2001               | Pokljuka (Eslovenia)            | Medalla de bronce | Salida en grupo  |
| 2001               | Pokljuka (Eslovenia)            | Medalla de bronce | Relevo           |
| 2002               | Oslo (Noruega)                  | Medalla de plata  | Salida en grupo  |
| 2003               | Janty-Mansisk (Rusia)           | Medalla de oro    | Relevo           |
| 2003               | Janty-Mansisk (Rusia)           | Medalla de plata  | Salida en grupo  |
| 2004               | Oberhof (Alemania)              | Medalla de oro    | Relevo           |
| 2005               | Hochfilzen (Austria)            | Medalla de plata  | Velocidad        |
| 2005               | Hochfilzen (Austria)            | Medalla de plata  | Salida en grupo  |
| 2005               | Hochfilzen (Austria)            | Medalla de bronce | Persecución      |
| 2007               | Antholz (Italia)                | Medalla de bronce | Relevo           |

title: Sven Fischer

wikitext:
{{Ficha de deportista
|nombre              = Sven Fischer
|imagen= Sven Fischer 2003 (cropped).jpg
|tamaño imagen = 225px
|lugar nacimiento    = [[Esmalcalda]], [[RDA]]
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{{Tabla de medallas
| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos|Juegos Olímpicos]] |4|2|2
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}}
}}
'''Sven Fischer''' ([[Esmalcalda]], 16 de abril de 1971) es un deportista [[Alemania|alemán]] que compitió en [[biatlón]].{{olympedia|fechaacceso=25 de abril de 2024}}

Participó en cuatro [[Juegos Olímpicos de Invierno]], entre los años [[Lillehammer 1994|1994]] y [[Turín 2006|2006]], obteniendo en total ocho medallas: oro y bronce en [[Lillehammer 1994]], oro en [[Nagano 1998]], dos platas en [[Salt Lake City 2002]] y dos oros y un bronce en [[Turín 2006]].{{olympedia|fechaacceso=25 de abril de 2024}} Ganó 20 medallas en el [[Campeonato Mundial de Biatlón]] entre los años [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1993|1993]] y [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2007|2007]].{{ibu|id=BTGER11604197101|fechaacceso=25 de abril de 2024}}

==Palmarés internacional==
{| class="wikitable center col2izq" style="text-align:center;width:445px;"
|-
! colspan=4| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos|Juegos Olímpicos]]
|-
! Año
! Lugar
! Medalla
! Prueba
|-
| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos de Lillehammer 1994|1994]]
| [[Lillehammer]] {{CdP|NOR}}
| {{Med-o}}
| Relevo
|-
| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos de Lillehammer 1994|1994]]
| [[Lillehammer]] {{CdP|NOR}}
| {{Med-b}}
| Individual
|-
| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos de Nagano 1998|1998]]
| [[Nagano]] {{CdP|JAP}}
| {{Med-o}}
| Relevo
|-
| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos de Salt Lake City 2002|2002]]
| [[Salt Lake City]] {{CdP|USA}}
| {{Med-p}}
| Velocidad
|-
| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos de Salt Lake City 2002|2002]]
| [[Salt Lake City]] {{CdP|USA}}
| {{Med-p}}
| Relevo
|-
| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos de Turín 2006|2006]]
| [[Turín]] {{CdP|ITA}}
| {{Med-o}}
| Velocidad
|-
| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos de Turín 2006|2006]]
| [[Turín]] {{CdP|ITA}}
| {{Med-o}}
| Relevo
|-
| [[Biatlón en los Juegos Olímpicos de Turín 2006|2006]]
| [[Turín]] {{CdP|ITA}}
| {{Med-b}}
| Persecución
|-
! colspan=4| [[Campeonato Mundial de Biatlón|Campeonato Mundial]]
|-
! Año
! Lugar
! Medalla
! Prueba
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1993|1993]]
| [[Borovets]] {{CdP|BUL}}
| {{Med-o}}
| Equipos
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1993|1993]]
| [[Borovets]] {{CdP|BUL}}
| {{Med-b}}
| Relevo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1995|1995]]
| [[Antholz]] {{CdP|ITA}}
| {{Med-o}}
| Relevo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1996|1996]]
| [[Ruhpolding]] {{CdP|GER}}
| {{Med-p}}
| Relevo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1997|1997]]
| [[Osrblie]] {{CdP|SVK}}
| {{Med-o}}
| Relevo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1998|1998]]
| [[Hochfilzen]] {{CdP|AUT}}
| {{Med-p}}
| Equipo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1999|1999]]
| [[Kontiolahti]] {{CdP|FIN}}
| {{Med-o}}
| Individual
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1999|1999]]
| [[Kontiolahti]] {{CdP|FIN}}
| {{Med-o}}
| Salida en grupo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 1999|1999]]
| [[Kontiolahti]] {{CdP|FIN}}
| {{Med-b}}
| Persecución
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2000|2000]]
| [[Oslo]] {{CdP|NOR}}
| {{Med-b}}
| Relevo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2001|2001]]
| [[Pokljuka]] {{CdP|SLO}}
| {{Med-b}}
| Salida en grupo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2001|2001]]
| [[Pokljuka]] {{CdP|SLO}}
| {{Med-b}}
| Relevo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2002|2002]]
| [[Oslo]] {{CdP|NOR}}
| {{Med-p}}
| Salida en grupo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2003|2003]]
| [[Janty-Mansisk]] {{CdP|RUS}}
| {{Med-o}}
| Relevo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2003|2003]]
| [[Janty-Mansisk]] {{CdP|RUS}}
| {{Med-p}}
| Salida en grupo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2004|2004]]
| [[Oberhof]] {{CdP|GER}}
| {{Med-o}}
| Relevo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2005|2005]]
| [[Hochfilzen]] {{CdP|AUT}}
| {{Med-p}}
| Velocidad
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2005|2005]]
| [[Hochfilzen]] {{CdP|AUT}}
| {{Med-p}}
| Salida en grupo
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2005|2005]]
| [[Hochfilzen]] {{CdP|AUT}}
| {{Med-b}}
| Persecución
|-
| [[Campeonato Mundial de Biatlón de 2007|2007]]
| [[Antholz]] {{CdP|ITA}}
| {{Med-b}}
| Relevo
|}

==Referencias==
{{listaref}}

{{NF|1971||Fischer, Sven}}
[[Categoría:Biatletas de Alemania]]
[[Categoría:Biatletas de Alemania en los Juegos Olímpicos de Lillehammer 1994]]
[[Categoría:Biatletas de Alemania en los Juegos Olímpicos de Nagano 1998]]
[[Categoría:Biatletas de Alemania en los Juegos Olímpicos de Salt Lake City 2002]]
[[Categoría:Biatletas de Alemania en los Juegos Olímpicos de Turín 2006]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de oro de Alemania]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de plata de Alemania]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de bronce de Alemania]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de oro de biatlón]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de plata de biatlón]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de bronce de biatlón]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de oro de Lillehammer 1994]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de bronce de Lillehammer 1994]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de oro de Nagano 1998]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de plata de Salt Lake City 2002]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de oro de Turín 2006]]
[[Categoría:Medallistas olímpicos de bronce de Turín 2006]]
[[Categoría:Campeones mundiales de biatlón]]
[[Categoría:Alemanes del siglo XX]]
[[Categoría:Nacidos en Esmalcalda]]

title: Datos personales

Nacimiento: Esmalcalda, RDA · 16 de abril de 1971 (53 años)

title: Carrera deportiva

Representante de: Alemania

Deporte: Biatlón

title: Medallero Biatlón masculino Evento O P B Juegos Olímpicos 4 2 2 Campeonato Mundial 7 6 7

Página web oficial

title: Biatlón masculino

Evento: O · P · B